Изменение белковых веществ в пищевых продуктах при тепловой обработке. Коагуляция крови и обезвоживание коагулята Почему происходит коагуляция белка

Изменение белков мяса в процессе нагрева

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, глубина которых зависит от температуры, продолжительности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни организации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка, под вторичной - взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной - закономерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной - агрегацию макромолекул.

Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие белков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных белковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связями. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разрушению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур становится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок происходят в результате внутримолекулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.

В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мнению Жоли, - это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключением разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных веществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость денатурации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и симметрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от некоторых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении pH ниже 7, однако в интервале pH 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структуру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каждого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву миозин. Температура денатурации, °С: миозина - 45...50, актина - 50, актомиозина - 42...48, миоальбуминов - 45...47, глобулина - 50, миогена - 50...60, коллагена - 58...62, миопротеидов - около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует основная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т.е. при достижении белком определенной температуры он приобретает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. Калейджиева, денатурация сывороточного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зегель показал, что денатурация кристаллического альбумина проходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60 °С, вторая - 61 ...65, третья лежит между 65 и 80, четвертая - при температуре выше 85 °С.

Изменение заряженных групп и pH белков в процессе тепловой обработки мяса

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70 °С вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40 °С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При температуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 °С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением pH. В то же время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением pH сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение pH сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений pH зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения pH сырого мяса.

На величину смещения pH влияет также анатомическое происхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям pH, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям pH, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.

Изменение растворимости мышечных и дезагрегация соединительнотканных белков в процессе нагрева мяса

Растворимость белков - один из показателей, характеризующих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40 °С, причем наиболее сильно - при pH 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков: например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 °С.

Изменение коллагена под воздействием тепла - сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена - проколлаген и нерастворимая - колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация проколлагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5 °С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64 °С при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструктурированные пептидные цепи еще связаны ковалентными связями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при интенсивном - соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержащихся в ткани мукоидов.

На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и некоторые другие факторы. Смещение pH мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста животных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образование продуктов распада зависят не только от температуры, до которой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а следовательно, и способа нагрева.

Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению растворимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы - собственно денатурация - проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следовательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных - коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают молекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

Изменение жиров при нагреве мяса

Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с водой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренной - они невелики, но легко обнаруживаются. Возрастание кислотного числа свидетельствует о гидролитическом распаде жира, уменьшение йодного числа - о насыщении непредельных связей радикалов жирных кислот, увеличение ацетильного числа - о присоединении гидроксильных групп к жирнокислотным радикалам. На фоне уменьшения йодного числа увеличение ацетильного числа можно считать свидетельством присоединения гидроксильных групп по месту двойных связей в результате взаимодействия триглицеридов с водой.

Если гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности, то присоединение гидроксильных групп к кислотным радикалам - прямое свидетельство снижения пищевой ценности части жира.

При варке мясопродуктов и костей в большом количестве воды при кипении (бульоны, супы) часть выплавленного жира эмульгируется, распределяясь по всему объему бульона в виде мельчайших шариков. Эмульгированный жир придает бульону неприятный салистый привкус и мутность. Эмульгирование жира усиливается при увеличении гидролиза и интенсивности кипения. Периодическое удаление жира с поверхности бульона снижает степень его эмульгирования.

В условиях сухого нагрева, например при жарке, на первый план выступают окислительные изменения жиров и процессы полимеризации. Рост числа омыления свидетельствует о накоплении низкомолекулярных кислот, а ацетильного числа - об образовании оксикислот.

В процессе нагрева возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержание в жире акролеина. Цвет жира темнеет, запах ухудшается главным образом в результате перехода в него окрашенных продуктов пирогенетического распада органических веществ. При длительном использовании жира для жарки уменьшается усвояемость в результате накопления в нем продуктов окисления и полимеризации. Нагрев жира до высоких температур даже под вакуумом приводит к небольшому снижению йодного числа и увеличению его вязкости.

Окислению, полимеризации и циклизации подвергаются в первую очередь линоленовая и линолевая кислоты. При этом возможно образование шестичленных непредельных циклических соединений, окисленных полимеров и других веществ, вредных для организма. Эти процессы становятся заметными при высоких температурах нагрева, поэтому при жарке температура жира не должна превышать 170 °С.

Прогревание бульона при 100 °С в течение часа предохраняет жир от прогоркания. По-видимому, это обусловлено образованием антиокислителей.

Изменение экстрактивных веществ

Экстрактивные вещества мяса при его тепловой обработке претерпевают существенные изменения, которые играют решающую роль в образовании специфических аромата и вкуса вареного мяса. Тщательно отмытое от растворимых в воде веществ мясо после варки обладает очень слабым запахом, а водная вытяжка из него имеет вкус и запах вареного мяса. После диализа эта вытяжка почти утрачивает запах, присущий вареному мясу.

Изменения, обусловливающие появление такого запаха, еще не полностью изучены. Известно, однако, что важную роль в этом играют глутаминовая кислота и продукты распада инозиновой кислоты. Глутаминовая кислота и ее натриевая соль даже в незначительных количествах (0,03 %) придают продукту вкус, близкий к вкусу мяса.

При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95 ⁰С через 1 ч распадается около 80 % кислоты с образованием преимущественно гипоксантина. При этом несколько возрастает количество неорганического фосфора в результате образования фосфорной кислоты.

В процессе варки изменяется также содержание других экстрактивных веществ. Около 1/3 креатина, обладающего горьковатым вкусом, превращается в креатинин. Распадается около 10..15 % холина. В результате распада соединений, содержащих лабильно связанную серу, в вареном мясе образуется сероводород, количество которого зависит от вида и состояния мяса, а также от условий варки. Оно возрастает с повышением температуры и увеличением продолжительности нагрева. В вареной говядине сероводорода меньше, чем в свинине, а в ней меньше, чем в телятине, в мороженом мясе больше, чем в охлажденном. Выделение сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глутатиона (трипептид, образуемый глицином глутаминовой кислоты и цистином), так как он возникает при исчезновении серы глутатиона. Одновременно с выделением сероводорода в результате распада глутамина и глутатиона образуется глутаминовая кислота. Введение окислителей (нитрита, нитрата) уменьшает скорость образования сероводорода.

При варке мяса в бульон выделяются вещества, в состав которых входят карбонильные группы, обладающие различным ароматом. В бульоне обнаружены ацетальдегид, ацетоин, диацетил.

Эти вещества возникают благодаря реакции взаимодействия свободных аминокислот с редуцирующими сахарами (в том числе глюкозой), которая приводит к образованию меланоидинов. В ходе сложной окислительно-восстановительной реакции в качестве побочных продуктов выделяются карбонильные соединения.

В бульоне, полученном варкой обезжиренной говядины, с помощью хроматографического метода обнаружены низкомолекулярные жирные кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная, изомасляная), также обладающие ясно выраженным ароматом.

Можно полагать, что специфичность запаха вареного мяса связана с составом липидной фракции мышечной ткани, так как запах различных видов обезжиренного мяса мало различается.

Вопрос о том, какие именно вещества придают мясу его специфические аромат и вкус после тепловой обработки, еще до конца не решен. Однако экспериментально доказана связь вкуса мяса с содержанием в нем свободных пуринов, в частности гипоксантина. Количество этих веществ в мышечной ткани различно и зависит от глубины развития посмертных изменений в тканях. Запахом бульона обладает также кетомасляная кислота.

Изменения витаминов

Тепловая обработка продуктов животного происхождения при умеренных температурах (до 100 °С) уменьшает содержание в них некоторых витаминов из-за химических изменений, но главным образом в результате потерь во внешнюю среду. В зависимости от способа и условий тепловой обработки мясо теряет, %: тиамина 30...60, пантотеновой кислоты и рибофлавина 15...30, никотиновой кислоты 10...35, пиридоксина 30...60, часть аскорбиновой кислоты.

При варке изделий в оболочке потери витаминов несколько меньше. Так, при паровой варке теряется 25...26 % тиамина и

10.. .20 % рибофлавина, а при варке в воде - 10 % тиамина и 14 % рибофлавина.

Таким образом, тепловая обработка продуктов животного происхождения даже при умеренных температурах приводит к некоторому снижению их витаминной ценности.

Нагрев при температуре выше 100 °С вызывает различное по степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе.

Степень разрушения зависит от природы витаминов, температуры и продолжительности нагрева.

Аскорбиновая кислота (витамин С) также разрушается и тем больше, чем выше температура и продолжительнее нагрев.

Из числа жирорастворимых витаминов наименее устойчив витамин D, который при температуре выше 100 °С начинает разрушаться. Содержание витамина А в отсутствие кислорода мало изменяется при нагреве вплоть до 130 °С. Витамины Е и К наиболее устойчивы к нагреву.

Сухой нагрев в контакте с воздухом, например при жарке мясопродуктов, вызывает еще более интенсивное разрушение витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (витамины А, Е, С).

Изменение водоудерживающей способности мяса и мясопродуктов при их тепловой обработке

Вода - естественный компонент мяса, образующий устойчивые структурированные системы с другими его частями. Формы и прочность связи воды в этих системах влияют на свойства мяса, в том числе на водоудерживающую способность, по характеру изменения которой можно судить об изменении потерь массы в процессе тепловой обработки и о качестве продукта. В настоящее время под водоудерживающей способностью мяса понимается сила, с которой часть его собственной воды или собственной с небольшим количеством добавленной воды удерживается белками, а также другими веществами и структурными системами мяса при воздействии на него каких-либо сил извне.

На изменение водоудерживающей способности мяса в процессе его тепловой обработки влияют многие факторы: температура, до которой оно нагревается, длительность выдержки при ней, температура среды, способ тепловой обработки, скорость нагрева, величина pH обрабатываемого сырья, реологические характеристики, химический состав продукта, количество добавленной поваренной соли, воды, вид мяса, анатомическое происхождение мышц, возраст животных и др.

Структура воды и изменение ее в процессе нагрева. Белковая макромолекула окружена водой, которую нельзя рассматривать как нейтральное вещество, так как благодаря своим уникальным свойствам она, с одной стороны, подвергается воздействию растворенных в ней белковых макромолекул, с другой - сама активно влияет на конформацию белка. Известно, что вода служит связующим звеном между белковыми молекулами. Составляя 70...75 % массы живой клетки (в протоплазме ее содержится около 70...80 %, в фибриллах - около 70, в саркоплазме - 20, во внеклеточном пространстве - 10 %), вода представляет собой ту жидкую среду, в которой осуществляются обмен и транспортировка? веществ. Стабилизация пространственной структуры белка и других биополимеров в значительной мере осуществляется в результате их взаимодействия с водой.

Уникальные свойства воды обусловлены ее способностью образовывать четыре водородные связи между молекулами и одно гидрофобное взаимодействие, в результате которых возникают сильные межмолекулярные связи, приводящие к образованию ассоциации. При этом две водородные связи включают два атома водорода молекулы воды, а две другие - неспаренные электроны кислорода и два атома водорода соседних молекул, поэтому могут выступать одновременно в роли донора и акцептора электронов в процессе образования водородных связей. В этом случае одна из взаимодействующих молекул получает избыточный положительный заряд, приобретая «кислые свойства», а другая - отрицательный заряд и «основные» свойства. В результате молекулы, соединенные водородной связью, способны образовывать более прочные связи с другими молекулами. Таким образом, водородные связи в воде носят кооперативный характер, т. е. одновременно образуются или рвутся большие группы связей.

В настоящее время учеными разработан ряд моделей воды, объясняющих многие ее свойства и аномалии. Наиболее распространенная модель основана на сохранении в воде каркаса льда с заполнением пустот свободными диполями. Ближняя упорядоченность в воде может быть охарактеризована как размытая тепловым движением структура льда. С повышением температуры доля заполненных пустот увеличивается.

Результаты рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что в воде при 25 °С заполнена половина всех пустот структуры и что искажение каркаса ведет к нарушению межмолекулярных расстояний. Согласно изложенным представлениям воду следует рассматривать как расшатанный льдоподобный каркас, в который вплавлены области, обладающие более компактной, но ориентационно-разупорядоченной структурой.

Другая модель, получившая в последнее время широкое распространение, - модель «текучих кластеров». В основе ее лежит теория образования водородных связей на базе кооперативного эффекта. Согласно этой концепции водородная связь, имеющая в решетке льда частично ковалентную природу, использует на свое построение кроме собственной энергии диполя энергию, передаваемую соседними диполями в результате переноса неподеленных электронов атома кислорода одной молекулы на незанятые орбиты атома водорода соседней молекулы. Процесс сопровождается расщеплением заряда, в результате чего оказывается, что одна из взаимодействующих молекул воды подкисляется, а другая приобретает щелочные свойства. В конечном итоге это приводит к тому, что водородные связи не образуются и не распадаются одиночно: разрыв или образование одной индуцирует соответствующий процесс у соседних водородных связей.

Следует отметить, что большинство исследователей связывают снижение водосвязывающей способности и потери влаги в процессе нагрева мяса только с изменением конформационной структуры белка. Белковая макромолекула в мясе всегда находится в окружении воды. Растворы неполярных веществ являются структурообразователями по отношению к воде. Наличие неполярного углерода в ней способствует возникновению гидрофобного взаимодействия. На основании этого можно считать, что вода в значительной степени определяет конформацию макромолекул. Однако это свойство воды обусловлено непосредственно структурой, которая, в свою очередь, может изменяться под воздействием различных факторов, в частности температуры.

Известны четыре характерные температуры (15, 30, 45, 60 °С), при которых происходят резкие изменения состояния воды. Считают, что при указанных температурах в воде совершаются качественные структурные переходы.

Исследования зависимости снижения содержания влаги от температуры и pH образца фарша показали, что отделение влаги начинается уже при температуре 35 °С. Однако, начиная с температур 45...50 °С, влага выделяется более интенсивно. Это объясняется изменением, с одной стороны, структуры воды при указанных температурах, с другой - конформацией белковой макромолекулы, которая обусловлена комплексом внутри- и межмолекулярных водородных связей и гидрофобных взаимодействий.

Поскольку нагрев сопровождается разрушением структур воды (водородных связей и гидрофобных взаимодействий), действующие между протофибриллами вторичные силы Вандер- Ваальса стягивают молекулу белка в более компактную форму, т. е. происходят полимеризация дискретных белков и увеличение их молекулярной массы. При этом с повышением температуры контакт воды с углеводородом приводит к энергетически менее выгодной замене взаимодействия вода-вода взаимодействием углерод-вода, структура белка уплотняется, что вызывает значительное выделение влаги в виде бульона.

Формы связи воды с дисперсными системами. Известно, что мясо и выработанные из него полуфабрикаты, фарши и другие продукты представляют собой сложные дисперсные системы. Их свойства зависят от объемного соотношения дисперсной фазы и дисперсионной среды (воды), характера и прочности связи между ними, а также между отдельными частицами.

Формы связи воды в дисперсных системах, по П. А. Ребиндеру, классифицируют следующим образом: химическая, физикохимическая, физико-механическая.

К химической связи относятся ионная и молекулярная, которые характеризуются связью в строго молекулярных соотношениях. Химически связанная - гидратационная вода - является прочносвязанной, ее количество составляет 6... 10 % к массе сухого вещества.

К физико-химической связи относятся адсорбционная и осмотическая, которые осуществляются в различных не строго определенных соотношениях.

К физико-механической относятся связи: в микро- (r < 10 - 7 м) и макрокапиллярах (r > 10 -7 м), структурная и смачивания. Удерживание воды физико-механическими связями осуществляется в неопределенных соотношениях.

Ионная, очень сильная связь может быть нарушена при химическом взаимодействии или прокаливании. Молекулярная связь также относится к сильным и может быть нарушена при нагреве мяса до температуры выше 150 °С.

Наибольшее влияние на качество продукта и потери массы в процессе его тепловой обработки, по-видимому, оказывает физико-химически и физико-механически связанная вода. Используя классификацию форм связи П. А. Ребиндера, связанную в мясе воду подразделяют на четыре основных вида.

Первый (слой а) - гидратационная вода, связанная электростатически с полярными группами белков посредством положительных или отрицательных зарядов водных диполей. Второй (слой b) - связан с белками посредством притяжения водных диполей (диполь-диполь). Третий (слой с) - капиллярно связанная и адсорбированная вода. Четвертый (слой d) - вода смачивания.

Выделяют три формы связывания воды с белком: гидратационная, иммобилизованная и свободная вода.

Гидратационная вода составляет примерно 10 % всей имеющейся в мясе воды, адсорбированной белком. Вследствие двухполюсного характера молекул она присоединяется к ионам и другим полярным группам, имеет измененные физические показатели, не поддается физиологическому воздействию, не влияет на колебания водоудерживающей способности.

Иммобилизованная (связанная) вода прочно удерживается сетью мембран и волокнами мышечных белков, а также сцеплениями водородных носителей зарядов. Эта часть воды с большим трудом выжимается и не вытекает из мяса.

Свободная вода находится между клетками, очень «рыхло» связана и легко вытекает при нагреве. Это обусловливает, с одной стороны, потери массы от испарения при замораживании и холодильном хранении мяса и от вытекания сока при его размораживании, с другой - способствует сушке мясопродуктов.

В зависимости от состояния мышечных белков изменяется соотношение между иммобилизованной и свободной водой, причем оба ее вида следует рассматривать как единое целое: если количество иммобилизованной воды увеличивается, то свободной - сокращается, и водоудерживающая способность возрастает; при уменьшении количества иммобилизованной воды повышается содержание свободной, и влагоудерживающая способность понижается.

Для оценки прочности связи воды в мясных изделиях А. А. Соколов предложил следующую динамическую схему: вода, содержащаяся в мясе, подразделяется на прочносвязанную и слабосвязанную, а слабосвязанная - на полезную (которая остается в продукте после тепловой обработки) и избыточную.

В этом случае к прочносвязанной воде относится адсорбционная, удерживаемая молекулярно-силовым полем у поверхности раздела дисперсных частиц - мицелл с окружающей средой и гидрофильными центрами белковых молекул, а также влага микрокапилляров с r< 10 -7 м и механически удерживаемая.

Вода слабосвязанная необходима для обеспечения желательных свойств и нормированного выхода продукта. Вода слабосвязанная избыточная в основном отделяется при тепловой обработке мясопродуктов. Повышение влагосодержания фарша путем увеличения доли слабосвязанной избыточной воды приводит к значительному ее отделению в процессе нагрева продукта и, следовательно, к снижению качества готовых изделий.

Считают, что ионная связь особенно важна для увеличения водоудерживающей способности мяса. Поскольку некоторые аминокислоты содержат две карбоксильные и две аминогруппы, то помимо блокированных пептидной связью имеются группы с кислой и щелочной реакцией, которые образуют анионы и катионы. Кроме названных в молекуле аминокислот содержатся и другие функциональные группы, например гидроксильные (-ОН) и сульфгидрильные (-SH). Они имеют полярный характер, вследствие чего также могут удерживать воду.

В зависимости от того, являются ли заряды соседствующих ионов одноименными или противоположными, они взаимно притягиваются либо отталкиваются. Известно, что количество зарядов в изоэлектрической точке (pH ~ 5,0) минимально. Мясо, нагретое при изоэлектрическом состоянии белков, характеризуется максимальным отделением бульона и минимальной водоудерживающей способностью.

Влияние pH мясного фарша. Кроме изменения структуры воды, денатурационных изменений мышечных белков и дезагрегации коллагена существенное влияние на изменение водоудерживающей способности оказывает pH сырья.

На изменение pH в процессе нагрева мяса более сильное влияние, чем температура греющей среды, оказывают pH исходного сырья и температура образца. Несмотря на то что с повышением последней прирост pH возрастает (величина прироста зависит от pH исходного фарша), водоудерживающая способность его снижается, так как параллельно происходит сдвиг изоэлектрической точки фибриллярных белков к более высоким значениям pH.

Состав мясных и костных бульонов из мяса птицы и субпродуктов. Качественный состав бульонов, приготовляемых из мяса и мясопродуктов, одинаков, в него входят экстрактивные и минеральные вещества, белки, липиды, витамины. Белки представлены в основном глютином, который образуется в результате деструкции коллагена в условиях влажного нагрева. Белки мышечных волокон переходят в бульон в количествах, не превышающих 0,2 % массы мясного сырья. Эмульгированный жир содержится в бульонах, приготовляемых из жирного мяса (грудинка, покромка), жирной птицы (утки, гуси), языков; количество его не превышает 0,8 % массы мясного сырья. Таким образом, основными водорастворимыми компонентами мясных и костных бульонов являются экстрактивные, минеральные вещества и глютин. Количественное содержание указанных компонентов в бульоне зависит от вида мясного сырья, использованного для варки.

Как уже отмечалось, экстрактивные, минеральные и другие низкомолекулярные водорастворимые вещества, а также витамины сосредоточены в саркоплазме мышечных волокон. Из этого следует, что бульоны, сваренные из говядины 1-го и 2-го сорта, содержат больше экстрактивных и минеральных веществ по сравнению с бульонами, сваренными из говядины 3-го сорта, содержащей до 20 % соединительной ткани.

Механизм образования мясных бульонов связан с тепловой денатурацией мышечных и соединительнотканных белков. Мышечные белки при денатурации свертываются, отдают в окружающее пространство часть влаги (около 50 %), которая, выходя из мышечных волокон, увлекает за собой часть экстрактивных и минеральных веществ. Этот концентрированный раствор попадает в межмышечное пространство, однако в нем не задерживается из-за тепловой деформации прослоек мускульной соединительной ткани. Куски мяса сжимаются во всех направлениях, в результате чего отпрессованная белками жидкость вместе с растворенными в ней экстрактивными и минеральными веществами вытесняется в окружающую воду, образуя бульон. Определенная роль в образовании бульона принадлежит диффузии водорастворимых веществ из мяса в окружающую воду при варке мяса. Возможность для диффузии возникает в результате денатурации белков мяса, в том числе сарколеммы мышечных волокон и соединительнотканных прослоек. Движущей силой диффузии служит разность концентраций растворимых веществ в мясе и бульоне. Переход растворимых веществ из мяса в бульон в результате диффузии может быть усилен двумя путями: увеличением гидромодуля (соотношения воды и мяса) и более мелкой нарезкой мяса, в результате чего возрастает поверхность контакта между мясом и водой.

Погружение мяса для варки в холодную или горячую воду не влияет на количество растворимых веществ, переходящих из мяса в бульон.

При варке говядины без костей крупными кусками (1...2 кг) в воду переходит около 2 % растворимых веществ от массы мяса, в том числе 1,5 % органических и 0,5 % минеральных. При варке языков в бульон переходит около 1,5 % растворимых веществ от массы сырья, в том числе около 30 % составляют минеральные вещества.

При варке кур в виде целых тушек в воду переходит 1,65 % растворимых веществ от их массы, в том числе минеральных - 0,25 %, экстрактивных - 0,68 %.

При варке костных бульонов в течение 3 ч в воду переходит от 2 до 2,5 % растворимых веществ от массы костей.

Если сухой остаток мясного бульона принять за 100 %, то он распределится так: 49 % - экстрактивные вещества, 25 - минеральные вещества, 24 - белки (в основном глютин), 2 % - эмульгированный жир. В костном бульоне сухой остаток распределится следующим образом: 4 % - экстрактивные вещества, 6 - минеральные вещества, 77,6 - глютин, 12,4 % - эмульгированный жир. Своеобразный состав костного бульона объясняется низким содержанием в костях экстрактивных веществ, наличием минеральных веществ в виде нерастворимых фосфатов и карбонатов кальция.

Правильно проведенная тепловая обработка, как правило, повышает пищевую ценность продуктов питания в результате улучшения их вкусовых качеств и усвояемости. Кроме того, теп­ловое воздействие обеспечивает санитарное благополучие пищи.

Для рекомендации наиболее целесообразного способа тепло­вой обработки того или иного продукта и получения готового кулинарного изделия с заданными свойствами необходимо знать, какие физико-химические изменения протекают в продуктах.

Однако поскольку пищевые продукты являются сложными композициями, состоящими из многих веществ (белки, жиры, углеводы, витамины и др.), целесообразно предварительно рас­смотреть изменения каждого из них в отдельности.

Изменения белковых веществ

При тепловой обработке продуктов входящие в их состав белковые системы подвергаются различным изменениям.

Нарушение нативной вторичной и третичной структур белков носит название «денатурации белков». Денатурация белков мо­жет произойти вследствие нагревания, механического воздей­ствия (при взбивании), увеличения концентрации солей в си­стеме (при замораживании, посоле, сушке продуктов) и некото­рых других факторов.

Глубина нарушения структуры белков зависит от интенсивности воздействия различных факторов, воз­можности одновременного действия нескольких из них, концен­трации белков в системе, pH среды, влияния различных добавок.

Денатурация белков влечет за собой изменение их гидратационных свойств - водосвязывающей способности, которая оп­ределяет вкусовые качества готовых изделий.

При денатурации растворимых белков их водосвязывающая способность понижа­ется в разной степени, что зависит от глубины денатурационных изменений. Правильное регулирование факторов, определяющих денатурацию и гидратационные свойства белков при технологи­ческом процессе, позволяет получать кулинарные изделия высо­кого качества.

Так, на практике часто используют зависимость денатурации и водосвязывающей способности белков от pH среды. Денатурация мышечных белков мяса и рыбы при pH среды, близком к изоэлектрической точке, происходит при более низких температурах и сопровождается значительной потерей воды.

Поэтому путем подкисления белковых систем при некото­рых способах обработки рыбы и мяса (маринование и др.) со­здают условия для снижения глубины денатурации белков при тепловой обработке.

Одновременно кислая среда способствует денатурации и дезагрегаций соединительнотканого белка кол­лагена и образованию продуктов с повышенной влагоудержи­вающей способностью. В результате сокращается время тепло­вой обработки продуктов, а готовые изделия приобретают соч­ность и хороший вкус.

При денатурации изменяется также физическое состояние белковых систем, которое обычно определяют термином «свертывание белков». Свертывание различных белковых систем имеет свою специфику.

В одних случаях свернувшиеся белки вы­деляются из системы в виде хлопьев или сгустков (образование пены при варке бульонов, варенья), в других - происходит уплот­нение белковой системы с выпрессовыванием из нее части воды вместе с растворенными в ней веществами (производство тво­рога из простокваши) или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги (свертывание яичных белков).

Наряду с физическими изменениями при нагревании белко­вых систем происходят сложные химические изменения в самих белках и во взаимодействующих с ними веществах.

Белки овощей и фруктов

Количество белковых веществ в овощах и фруктах не превышает 2-2,5%. Белки являются ос­ новными структурными элементами цитоплазмы, ее органоидов и ядер растительных клеток.

При тепловой обработке белки цитоплазмы свертываются и образуют хлопья; клеточная мембранная структура разруша­ется. Ее разрушение способствует диффузии растворенных в кле­точном соке веществ в бульон или другую жидкость, в которой овощи подвергались тепловой обработке или хранились, и проникновению в них веществ, растворенных в бульоне или другой жидкости.

Белки зерномучных продуктов

Горох, фасоль, чечевица со­держат около 20-23% белковых веществ, соя - 30%. В крупах их количество достигает 11% , а в пшеничной муке высшего и первого сортов- 10- 12%.

В зерномучных продуктах белки находятся в обезвоженном состоянии, поэтому при замачивании зернобобовых, варке круп или замешивании теста они способны поглощать влагу и набу­хать.

При нагревании до 50-70° С набухшие белки свертыва­ются и выпрессовывают часть поглощенной влаги, которая свя­зывается клейстеризующимся крахмалом.

Используемое в кулинарной практике пассерование пшенич­ной муки с жиром или без него при температуре 120° С и выше оказывает влияние па содержащиеся в ней белки, которые дена­турируются и утрачивают способность к набуханию и образова­нию клейковины.

Белки куриного яйца

Яичный белок содержит 11 -12% бел­ковых веществ, желток-15-16%. При температуре 50-55° С яичный белок начинает свертываться, что проявляется в виде местных помутнений, которые при дальнейшем повышении тем­пературы распространяются на весь объем; по достижении 80° С свернувшийся белок сохраняет свою форму.

Дальнейший нагрев увеличивает прочность белковой системы, и особенно заметно в интервале температур от 80 до 85° С. По достижении 95- 100° С прочность белка с течением времени изменяется незна­чительно.

Яичный желток свертывается при более высоких температу­рах. Для увеличения его вязкости желток необходимо нагреть до 70°С.

Смесь белка с желтком проявляет себя, аналогично желтку. Свернувшийся белок, желток или их смесь удерживает влагу в связанном состоянии и не выпрессовывает ее. Характер свер­тывания яичных белков не изменяется, если их разбавить неко­торым количеством воды и смесь тщательно перемешать, однако механическая прочность системы понижается.

Способность яичных белков связывать при свертывании влагу используют в кулинарной практике. Добавление к белкам яиц, воды или молока при изготовлении омлетов позволяет понижать механическую прочность белковых систем и получать кулинар­ные изделия с более нежным вкусом, чем изделия из натураль­ных яиц.

Механические свойства свернувшихся яичных белков исполь­зуют также для структирования (связи) некоторых кулинарных изделий (овощные котлеты и др.).

Белки молока

Основными белками молока являются казеин (2,3-3,0%), лактальбумин (0,5-1,0%) и лактоглобулин (0,1%).

При нагревании молока с нормальной кислотностью замет­ные изменения наблюдаются только с альбумином, который свертывается и осаждается в виде хлопьев на стенках посуды. Процесс начинается при температуре 60° С и заканчивается практически при 85° С.

Нагревание молока фактически не оказывает влияния на рас­творимость казеина: лишь небольшое количество его в нераство­римой форме присутствует в образующейся на молоке пенке. В сквашенном молоке нагревание вызывает свертывание ка­зеина и разделение системы на две фракции: творог (свернувшийся­ казеин) и сыворотку.

Казеин свертывается также при на­гревании молока с повышенной кислотностью. Творог при нагре­вании выделяет часть влаги. Для связи ее в кулинарные изделия из творога добавляют крупу или муку.

Белки мяса, птицы, рыбы

Технологическая обработка ука­занных продуктов в значительной степени обусловлена морфоло­гическим строением и составом их белковых систем.

Особенности строения и состава мышечной ткани . Основную массу перерабатываемого в кулинарной практике мяса составляет скелетная мускулатура. Отдельные скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, соединенных в единое целое соединительноткаными прослойками.

Мышечное волокно представляет собой специализированную сократительную клетку, длина которой может достигать 12 см и более, а толщина до 120 мм. Содержимое волокна состоит из двух частей: жидкой (гомогенной) - саркоплазмы и студенистой (в виде студнеобразных нитей)-миофибрилл. Снаружи во­локно покрыто оболочкой - сарколеммой (рис. 3).

В мышцах волокна собраны в пучки: первичные, состоящие из мышечных волокон; вторичные, состоящие из первичных пуч­ков; пучки высшего порядка, которые составляют мышцу.

Белки, входящие в состав мышечных волокон мяса, птицы, рыбы, называются мышечными. Часть из них в жидком состоя­нии содержится в саркоплазме, в том числе белок миоглобин, который окрашивает мясо в красный цвет, часть в студнеобразном состоянии входит в состав миофибрилл. Содержание белков в некоторых мясных и рыбных продуктах при­ведено в табл. 12.

Мышечные белки имеют высокую биологи­ческую ценность: соотношение незаменимых аминокислот в них близко к оптимальному. Содержание мышечных белков в ске­летной мускулатуре крупного рогатого скота 1-й категории составляет в среднем 13,4% с колебаниями от 6,1 до 14,3% в различных частях туши (рис. 4).

Рис. 3. Схема строения мышечного волокна:
1 - миофибрилла; 2 - саркоплазма; 3 - ядро
Рис. 4. Содержание мышечных белков в раз¬личных частях туши крупного рогатого скота

Соединительная ткань мышцы называется мизием. Та ее часть, которая соединяет мышечные волокна в первичных пучках, называется эндомизием, объединяющая пучки мышеч­ных волокон между собой - пер им из и ем, а наружная обо­лочка мышцы - эпимизием

Важными компонентами соединительной ткани являются фибриллярные белки - коллаген и эластин.

Посредством рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси.

Прочность тройной спирали обусловлена главным образом водородными связями. Отдельные молекулы коллагена и эластина образуют волокна. В свою очередь, пучки коллагеновых и эластиновых во­локон совместно с веществом, объединяющим их в единое целое и состоящим из белково-полисахаридного комплекса, образуют пленки эндомизия и перимизия.

Рис. 5. Микроскопический препарат грудного мускула крупного рогатого скота. Видны про¬слойки эндомизия между мышечными волок¬нами и прослойки перимизия между их пучками

Строение эндомизия практически не зависит от сократитель­ной способности мышцы и характера выполняемой ею работы. Входящий в его состав коллаген образует очень тонкие и слегка волнистые волокна. Эластин в эндомизии развит слабо.

На строение перимизия большое влияние оказывает харак­тер выполняемой мышцами работы. В мускулах, которые при жизни животного испытывали небольшие нагрузки, перимизий по строению близок к эндомизию.

Перимизий мускулатуры, вы­полняющей тяжелую работу, имеет более сложное строение: увеличено количество эластиновых волокон, коллагеновые пучки толще, в перимизии некоторых мышц волокна перекрещены и образуют сложное ячеистое плетение. В мышцах увеличено про­центное содержание соединительной ткани.

Таблица 13 .Примерное соотношение (по триптофану) незаменимых аминокислот в мышечных белках некоторых продуктов

Таким-образом, соединительная ткань эндомизия и перими­зия образует своеобразный остов или каркас мышечной ткани, в который включены мышечные волокна. Характер этого остова и определяет механические свойства, или, как принято говорить, «жесткость» или «нежность» мяса.

В среднем большая часть мускулатуры крупного скота со­держит от 2 до 2,9% коллагена, однако количество его в различных частях туши весьма неодинаково (рис. 6).

Рис. 6. Содержание коллагена (к) и эластина (э) в различных частях туши крупного рогатого скота

У мелкого скота различие в строении перимизия у разных частей туши выражено в значительно меньшей степени, чем у крупного скота, и, кроме того, перимизий имеет более простое строение. К особенностям анатомического строения мускульной ткани птицы следует отнести невысокое содержание и лабильность соединительной ткани.

Мышечная ткань рыбы также состоит из мышечных волокон и соединительной ткани, но имеет свои особенности. Мышечные волокна у нее объединены перимизием в зигзагообразные миокомы, которые с помощью соединительнотканых прослоек (септ) формируют продольные мышцы тела. Септы бывают попереч­ными и продольными (рис. 7).

Подобно мышечной ткани теплокровных животных, мускула­тура рыб, имеющая повышенную нагрузку (мышцы, прилегаю­щие к голове и хвосту), содержит более развитую соединитель­ную ткань, однако вследствие ее невысокой прочности рыбу при разделке делят по сортам и кулинар­ному назначению, как это принято для мяса убойных животных. Основным бел­ком соединительной ткани рыб является коллаген (от 1,6 до 5,1%), эластина в ней очень мало.

Помимо мышечной ткани, коллаген в значительных количествах входит в со­став органического вещества хрящей, костей, кожи и чешуи. Так, его содержа­ние в костях достигает 10-20%, в су­хожилиях -25-35 %. Коллаген, содержа­щийся в костях, называется оссеином.

Как белок, коллаген имеет низкую биологическую ценность, так как практи­чески лишен триптофана и содержит очень мало метионина; в его составе преобладают гликокол, пролин и оксипролин.

Основными компонентами мяса разных видов животных яв­ляются (в %): вода -48-80, белки-15-22, жиры-1-37, экстрактивные вещества-1,5-2,8 и минеральные вещества - 0,7-1,5.

Количество воды зависит от возраста животного и содержа­ния в мясе жира. Чем моложе животное и чем меньше в его мясе жира, тем больше в мышцах влаги.

Большая часть влаги (около 70%) связана в мышцах с белками миофибрилл. Меньшее ко­личество влаги с растворенными в ней белками, экстрактив­ными и минеральными веществами содержит саркоплазма мышечных волокон. Некоторое количество влаги содержится в меж­клеточных полостях мышечной ткани.

Экстрактивные вещества являются продуктами метаболизма. Они состоят из аминокислот, дипептидов, глюкозы, некоторых органических кислот и др. Экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании свойственного мясу вкуса и аромата.

Рис. 7. Схема строения мышечной ткани рыбы: 1 - мышечные волокна (на¬правление их показано штрихами); 2 - миокоммы; 3 - поперечные септы; 4 - продольные септы

Так, растворы глутаминовой кислоты и ее солей об­ладают мясным вкусом, поэтому глутамат натрия используют в качестве одного из компонентов сухих супов, соусов и других концентратов. Такие аминокислоты, как серии, аланин, глицин, имеют сладкий вкус, лейцин - слегка горьковатый и т. д.

При нагревании экстрактивные вещества подвергаются раз личным химическим изменениям - реакциям меланоидинообразования, окисления, гидролитическому расщеплению и др. Образующиеся при этом вещества также принято рас­сматривать как экстрактивные: их вкус, запах и цвет оказы­вают влияние на органолептические показатели, готовой про­дукции.

Экстрактивные вещества мышечной ткани рыбы значительно отличаются по составу от экстрактивных веществ мяса. В ней мало глутаминовой кислоты и больше гистидина, фенилаланина, триптофана, цистина и цистеина. Принято считать, что вкус и запах рыбы обусловлены главным образом азотистыми основ­ниями экстрактивных веществ, которых особенно много в мор­ской рыбе и мало или совершенно не содержится в мясе назем­ных животных.

Среди минеральных веществ мышечной ткани наземных жи­вотных и рыбы значительный удельный вес приходится на соли натрии, калия, кальции и магния.

Изменение белков при тепловой обработке

При тепловой обработке мышечные и соединительнотканые белки претерпевают значительные изме­нения.

Мышечные белки мяса и рыбы начинают денатурироваться и свертываться при температуре около 40° С. При этом содержимое мышечных волокон уплотняется, так как из них выделяется влага с растворенными в ней минеральными, экстрактивными веществами и неденатурированными при данной температуре растворимыми белками.

Выделение влаги и уплотнение мышеч­ных волокон увеличивает их прочность: они труднее режутся и разжевываются.

Если мясо или рыбу нагревают в воде, то перешедшие в нее белки по достижении соответствующих температур денатурируются и свертываются в виде хлопьев, образуя так называемую пену.

Около 90% растворимых белков мяса и рыбы денатуриру­ется при температурах 60-65° С. При этих температурах диа­метр мышечных волокон в говядине сокращается на 12-16% от первоначальной величины. Последующее повышение темпера туры влечет за собой дополнительные потери влаги, уплотнение мышечных волокон и повышение их прочности.

При тепловой обработке мяса происходит денатурация белка миоглобина, который определяет окраску мяса. Денатурация миоглобина сопровождается изменением цвета мышечной ткани, что позволяет косвенно судить о кулинарной готовности мяса.

Красную окраску мясо сохраняет при температуре до 60° С, при 60-70° С оно окрашивается в розовый цвет, а при 70-80° С становится серым. Доведенное до кулинарной готовности мясо сохраняет серый цвет или приобретает коричневую окраску.

Нагревание соединительной ткани вызывает дезагрегацию содержащегося в ней коллагена и изменяет структуру самой ткани. Начальным этапом этого процесса является денатурация коллагена и нарушение фибриллярной структуры белка, кото­рые определяют термином «сваривание коллагена».

Темпера­тура денатурации или сваривания коллагена тем выше, чем больше в нем содержится пролина и оксипролина. Для мяса сваривание наблюдается при температуре около 65° С, для ры­бы -около 40° С.

При этих температурах происходит частичный разрыв поперечных связей между полипептидными цепочками молекул фибриллярного белка. В результате цепи сокращаются и принимают энергетически более выгодное свернутое поло­жение.

В выделенных из соединительной ткани коллагеновых волок­нах сваривание коллагена происходит при определенных температурах и имеет характер скачка. В пленках перимизия свари­вание коллагена растянуто в температурном интервале. Процесс начинается при указанных выше температурах и заканчивается при более высоких, причем температура тем выше, чем сложнее строение соединительной ткани.

Изменения на молекулярном уровне влекут за собой изме­нения структуры коллагеновых волокон и соединительнотканых прослоек. Волокна коллагена деформируются, изгибаются, длина их сокращается и они становятся более эластичными и прозрачно-стекловидными.

Изменяется и структура самих со­единительнотканых прослоек: они также деформируются, уве­личиваются в толщину, становятся более эластичными и про­зрачно-стекловидными.

Сваривание коллагена сопровождается поглощением им не­которого количества влаги и увеличением объема соединительнотканых прослоек. Сжатие соединительнотканых прослоек в значительной степени способствует выпрессовыванию из мы­шечной ткани жидкости, выделяемой при денатурации и свер­тывании мышечных белков.

При дальнейшем нагреве соединительной ткани происходит частичный или полный разрыв поперечных связей между поли пептидными цепочками денатурированного коллагена, при этом часть из них переходит в бульон, образуя раствор желатина; структура соединительнотканых прослоек в значительной сте­пени нарушается, а прочность их снижается.

Ослабление прочности перимизия является одним из факто­ров, определяющих готовность мяса. Мясо, достигшее готовности, не должно оказывать значительного сопротивления разрезанию или раскусыванию его вдоль мышечных волокон.

Подобно температуре сваривания, скорость дезагрегации коллагена зависит от строения перимизия. Так, за 20 мин варки в поясничной мышце, перимизий которой слабо развит, дезагре­гировалось и перешло в бульон 12,9% коллагена, а в грудной мышце с более грубым перимизием при тех же условиях дез­агрегировалось только 3,3% коллагена.

За 60 мин варки эти цифры увеличились: для поясничной мышцы до 48,3%, для груд­ной- лишь до 17,1 Незначительное влияние на скорость дезагрегации коллагена и размягчение перимизия оказывает температура, при которой осуществляется процесс тепловой обработки.

Например, при варке плечевой мышцы при температуре 120° С (в автоклаве) количество дезагрегированного коллагена вдвое превышает содержание его в аналогичной мышце, которая варилась обыч­ным способом при температуре 100° С.

Однако необходимо за­метить, что при увеличении температуры варки одновременно с сокращением срока тепловой обработки происходит излишнее уплотнение мышечных белков, что отрицательно сказывается на консистенции и вкусе мяса.

При использовании для жаренья мышц со сложным перимизнем мясо обрабатывают кислотами (маринование) или фер­ментными препаратами. Для маринования обычно используют лимонную или уксусную кислоту. В маринованном мясе заметно ускоряются дезагрегация коллагена и ослабление перимизия.

Жареные изделия получаются сочными, с хорошим вкусом.

В качестве размягчителей мяса успешно используются протеолитические ферменты растительного, животного и микробиального происхождения: фицин (из инжира), папаин (из дын­ного дерева), трипсин (животного происхождения) и др.

Препараты ферментов представляют собой порошки, пасты или растворы, которыми тем или иным способом обрабатывают мясо (смачивают, намазывают, шприцуют). Часто мясо перед обработкой ферментами подвергают рыхлению.

Тепловая обработка незначительно понижает прочность эластиновых волокон, поэтому мышечная ткань с повышенным содержанием эластина (шея, пашина) после тепловой обработки остается жесткой и ее используют главным образом для приго­товления котлетной массы.

Агрегирование(свертывание, или коагуляция белка) - это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах(до 1%) свернувшийся белок образует хлопья(пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах(белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели(мышечные белки мяса, птицы, рыбы, белки круп, бобовых, муки после гидрации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных(натуральных) белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от РН. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса,птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина, при припускании рыбы, цыплят; использование томатного пюре при тушении мяса и др. создают кислую среду со значением РН значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными. Подготовленное мясо закладывают в горячую воду(на 1кг мяса 1-1,5л воды) и варят без кипения(97-98С) до готовности, которая определяется с помощью поварской иглы. Она должна легко входить с сварившееся мясо, а выделяющийся при этом сок должен быть бесцветным. С целью улучшения вкуса и аромата мяса в воду при варке кладут коренья и репчатый лук. Соль и специи добавляют в бульон за 15-20мин до готовности мяса, лавровый лист-за 5мин. В среднем время варки составляет:говядины-2-2,5ч, баранины-1-1,5, свинины-2,2,5, телятины-1,5ч.Отварное мясо нарезают поперек волокон по 1-2 куска на порцию, заливают небольшим кол-вом бульона, доводят до кипения и хранят в бульоне до отпуска(но не более 3ч) при температуре 50-60С.

Использование: сельское хозяйство, а именно, производство кормов для животных. Сущность изобретения: электрокоагуляция белка осуществляется постоянным током в камере, анодная и каводная области которой разделены мембраной. В процессе протекания тока регистрируют величину pH среды и при достижении ее значения 5 процесс прекращают. По мере удаления коагулята, из катодной области в анодную подают оставшуюся часть белковосодержащего материала. Температура материала при этом не превышает 39 - 40 o С. 2 з. п. ф-лы, 1 табл.

Изобретение относится к сельскому хозяйству, а именно к производству кормов для животных. Известен способ термической коагуляции белка из картофельного сока, заключающийся в его нагревании паром до 70-100 о С. Недостатками способа является низкий выход белка (70-80%), высокая энергоемкость (0,5 МДж/кг). Существует способ химической коагуляции, состоящий в осаждении белка без нагревания при подкислении его кислотами или солями тяжелых металлов до изоэлектрической точки (рН 4,8-5,2). Недостаток способа низкий выход белка (40-50%), необходимость нейтрализации среды. Наиболее близким к предлагаемому является способ электротермической обработки, при котором белковосодержащую среду нагревают электрическим током промышленной частоты до 70-100 о С. Напряженность электрического поля между электродами, расположенными в коагулируемой среде составляет (5-25) 10 2 В/м. Выход белка достигает 80-84% энергоемкость 0,12 МДж/кг. Цель изобретения увеличение выхода белка, снижение энергоемкости процесса. Для достижения поставленной цели, белок коагулируют в камере, разделенной мембранной перегородкой, проницаемой для неорганических соединений (в основном ионов Н+ и ОН-) и практически непроницаемой для ионов белка из-за их "крупных" размеров. При протекании, например, через картофельный сок постоянного тока от положительного электрода к отрицательному ионы Н + движутся к катоду, а ионы гидроксильных групп ОН - к аноду. Это приводит к уменьшению рН у анода и увеличению у катода. Кислая среда у анода коагулирует белок. Кроме того, электрический ток,проходя через картофельный сок, активизирует массоперенос и скорость химических реакций, не вызывая его значительный нагрев. Благодаря этому температура сока повышается только до 30-40 о С. Таким образом, вследствие термохимического действия электрического тока, белок коагулирует при температурах, значительно меньших, чем при известных термических способах, что снижает энергоемкость процесса до 0,05 МДж/кг. Совместное химическое и термическое действие электрического тока увеличивает выход белка до 97% Отработанную фракцию из катодной области вносят в анодную в пропорции, не нарушающей процесс коагуляции. П р и м е р. Сок картофеля (рН 6,6-6,8) помещают в рабочую камеру коагулятора, анодное (А) и катодное (К) пространства которой разделены мембранной перегородкой в отношении А:K 4:1, практически непроницаемой для компонентов сока в отсутствии электрического тока. К электродам камеры от выпрямителя подводят постоянный ток напряженностью электрического поля в межэлектродном пространстве (3-5)10 2 В/м, под действием которого рН понижается до 2,5-5. При протекании коагуляции регистрируют температуру. При достижении 30-40 о С процесс прекращают. В процессе коагуляции обработанный продукт из катодной области подают в анодную, смешивая его со "свежим" соком. Время обработки зависит от напряженности электрического поля и исходной температуры сока. Скоагулированный белок выделяют из сока общепринятыми методами. В таблице приведена сравнительная оценка различных способов коагуляции, полученная в лаборатории транспорта и регуляции обмена веществ растений Академии наук РБ. Исследования показали, что предлагаемый способ увеличивает выход белка на 10-15% снижает энергоемкость в 2-3 раза; При этом плотность постоянного тока при коагуляции не превышает 8000 А/м 2 , что позволяет уменьшить температуру обработки.

Формула изобретения

1. СПОСОБ КОАГУЛЯЦИИ БЕЛКА, включающий размещение белоксодержащего материала в камере, анодная и катодная области которой разделены мембранной перегородкой, и пропускание постоянного электрического тока между электродами, расположенными в указанных областях, отличающийся тем, что в процессе протекания тока регистрируют величину рН обрабатываемого материала в анодной области камеры и при величине рН не более 5 прекращают пропускание тока. 2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что после удаления коагулянта из анодной области камеры оставшийся в катодной области камеры белоксодержащий материал перемещают в анодную область и обе области дополняют до рабочего уровня новым белоксодержащим материалом. 3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что плотность постоянного тока в процессе коагуляции выбирают не более 8000 А/м 2 .

Для достижения данной цели кровь и форменные элементы подвергают нагреву - коагуляции.

В процессе нагрева происходит изменение свойств белков, содержащихся в крови и кровепродуктах. Наиболее характерными и основными изменениями при нагревании являются тепловая денатурация растворимых белковых веществ. В процессе денатурации происходит изменение структуры белковой молекулы, которое приводит к заметным изменениям свойств без нарушения состава. Глобулярные белки развертывают сложенные в складки полипептидные цепи, образующие глобулы молекулы. Перестройка структуры происходит в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей в белковой молекуле при нагреве.

Денатурированный белок отличается от природного многими свойствами и признаками. Температура, при которой происходит денатурация, для различных белков различна, но для определенного белка постоянна. Так, альбумин крови денатурирует при температуре 67 °С, глобулины — 69-75, фибриноген - 56, гемоглобин - около 70 °С. Таким образом, основные денатурационные изменения белков крови завершаются при температуре около 70 °С. Нейтральные соли щелочных металлов, например поваренная соль, повышают устойчивость белков к тепловой денатурации. Высокими защитными действиями обладают также сахара и анионы жирных кислот, содержащих 7-12 углеродных атомов. Способность таких веществ к повышению устойчивости белков к денатурации может быть использована при концентрировании крови и ее плазмы методом выпаривания в условиях более высоких температур.

К характерным признакам процесса денатурации белков относятся потеря белками растворимости в воде, потеря биологических свойств биологически активными белками, в частности ферментами, лучшая переваримость под воздействием ферментов желудочно-кишечного тракта, потеря способности кристаллизоваться.

В результате денатурации возможно возникновение хаотических связей между полипептидными цепями как внутри молекулы, так и между молекулами различных белков. Следствием таких изменений является потеря белками гидрофильности, происходит их агрегация, коагуляция. При этом образуется нерастворимый сгусток. Дальнейший нагрев коагулята сопровождается его уплотнением с выделением части жидкости. Коагуляция белков крови при тепловой обработке происходит всегда и ускоряется с повышением температуры.

В условиях сухого нагрева (без воды) белков при высокой температуре происходит пирогенный процесс, который приводит к получению продуктов распада, обладающих темным цветом. В результате этих изменений на поверхности аппаратуры образуется корочка, которая ухудшает тепломассообмен между теплоносителем (паром) и обрабатываемым сырьем. Поэтому увеличивается продолжительность процесса и затрачивается дополнительное количество тепло — и электроэнергии.

Пирогенного распада белков можно избежать при кратковременной сушке коагулята или крови в условиях высокой температуры. Для улучшения тепломассообмена в сушильных аппаратах периодического действия в них наряду с кровью или кровепродуктами загружают небольшое количество кости, которая в процессе обработки счищает, с внутренней поверхности аппарата корочки сырья.

Тепловая обработка крови и кровепродуктов сопровождается также потерями водорастворимых витаминов. Наименьшей устойчивостью обладают витамины С, D, В, никотиновая и пантотеновая кислоты.

Установлено, что при варке потери тиамина (витамина B 1) составляют 50%, а рибофлавина (витамин В 2) - 35 %.

Для коагуляции крови с целью полного завершения свертывания белка ее достаточно нагреть до температуры 80 °С. Практически температуру доводят до 80-90 °С. При этом погибает значительное количество содержащихся в крови микроорганизмов. Процесс коагуляции считают законченным, если кровь приобретает равномерный коричневый или коричнево-красный цвет.

Коагуляцию белков можно осуществлять с помощью острого или глухого пара. Чаще применяют острый пар, для чего используют металлические емкости открытого типа, к которым подведен паропровод, оканчивающийся перфорированным змеевиком. При этом способе выгрузку коагулята производят вручную.

Коагуляция в передувочных баках дает возможность совмещать в одном аппарате коагулирование, транспортирование и частичное отделение влаги. Процесс осуществляется следующим образом. После загрузки крови в бак в него впускают острый пар (через нижний змеевик) до тех пор, пока из вытяжной трубы не начнет выходить его струя (примерно через 15 мин). По окончании коагуляции прекращают доступ пара и дают массе отстояться в течение 5 мин, после чего отбирают пробу отстоявшейся жидкости. Если она имеет коричневый цвет и не мутнеет при нагревании до температуры 100 °С, это означает, что процесс отстаивания закончен. В противном случае оставляют массу в передувочном баке еще на 10-15 мин. Отстоявшуюся жидкость сливают через спускную трубу в днище аппарата и, закрыв вытяжную трубу, пускают в передувочный бак пар через паропровод, имеющийся в верхней его части. При этом коагулированная кровь передувается через трубопровод в вакуумный котел или сушилку в течение 2-3 мин.

При коагуляции крови глухим паром процесс нагревания протекает неравномерно и длительно, а на поверхности нагрева образуется слой коагулированных белков, который ухудшает теплопередачу и затрудняет очистку поверхности нагрева.

Более эффективное коагулирование достигается при использовании коагуляторов непрерывного действия шнекового и инжекторного типов.

Коагулятор непрерывного действия шнекового типа представляет собой изолированный снаружи одностенный металлический сосуд со сферическим дном. В нем установлен шнек. Коагулятор снабжен плотно закрывающейся крышкой с загрузочным люком (диаметр горловины 200 мм) и периодически открывающимся питателем, который обеспечивает равномерную принудительную подачу крови в рабочую часть аппарата и предотвращает потери пара в атмосферу. Вращение передается шнеку через звездочку. От вала шнека (частота вращения 0,2 с -1) через приводную звездочку, цепную передачу и звездочку приводится в действие питатель.

В торцевой части коагулятора у загрузочного люка находятся паровой вентиль и перфорированная труба, через которую внутрь аппарата вводится пар давлением не менее 0,2 МПа. Разгрузочный люк расположен в противоположном конце аппарата.

Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Цельная кровь (со сгустками) из сборного бака поступает в аппарат самотеком по кровепроводу диаметром 38-50 мм, встречаясь с током острого пара, нагревается до температуры 90-95 °С в течение 15 с. При одновременной подаче пара и крови создаются условия для их поточного продвижения и интенсивного смешивания, что исключает перегрев и предотвращает образование крупных комков. Шнек продвигает коагулят к противоположному концу аппарата, где он выгружается через люк диаметром 360 мм. При частоте вращения шнека 0,1 с -1 выгрузка коагулята происходит через 1,5 мин после поступления крови в аппарат. Шнек коагулятора отжимает часть жидкости, содержащей 0,3% белка. Производительность коагулятора по цельной крови составляет 120 кг/ч. Ее можно регулировать с помощью пробкового крана, установленного на кровепроводе перед загрузочным люком. Через 3-4 ч работы аппарат очищают от крови, прилипающей к шнеку. Для этого открывают крышку аппарата и с помощью шланга промывают шнек и вращающийся питатель горячей воды.

Коагулятор инжекторного типа фирмы «Альфа Лаваль» (Швеция) представляет собой цилиндрический резервуар, внутри которого установлен смеситель, снабженный паровой форсункой и жалюзной камерой. Кровь, поступающая через патрубок, интенсивно разбивается на тонкие струйки паром. Она коагулирует, проходит через дросселирующий вентиль и через патрубок поступает в нагнетательную трубу, направляющую ее на дальнейшую переработку. Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховиком, позволяет устанавливать необходимую пропускную способность установки, степень смешивания массы (кровь и пар), а также давление в нагнетательной трубе. Преимущество данной конструкции заключается в возможности регулирования процесса коагулирования крови. Однако возможно прилипание крови к дросселирующему вентилю при повороте парокровяной струи из смесителя к нагнетательной трубе.

На Улан-Удэнском мясоконсервном комбинате разработана и эксплуатируется установка для коагуляции крови, которая состоит из прямоугольного металлического корпуса со сферическим дном и шнека для перемешивания крови во время коагуляции и выгрузки коагулята. В крышку корпуса вмонтирован загрузочный люк с периодически открывающимся питателем, обеспечивающим равномерную подачу крови и предотвращающим потери пара в атмосферу. С обеих сторон корпуса расположены три штуцера для подачи пара под давлением 0,2-0,3 МПа. В днище противоположного конца коагулятора имеется разгрузочный люк. Для предотвращения вытекания крови коагулятор установлен с уклоном в сторону питателя. Шнек приводится во вращение от электродвигателя через редуктор и цепную передачу. Вращение вала питателя осуществляется от вала шнека через звездочки цепной передачи. Все вращающиеся части коагулятора должны быть ограждены.

Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Поступая самотеком через питатель в коагулятор и встречаясь с потоком острого пара, кровь нагревается до температуры 90-95 °С, коагулируется, перемешивается шнеком и продвигается к разгрузочному люку.

Применение установки описанной конструкции обеспечивает непрерывность процесса, более полную и равномерную коагуляцию крови.

Фактический расход пара на процесс коагуляции составляет 12- 13 кг на 100 кг крови. Выход коагулята влажностью 80% при коагулировании цельной крови составляет 80%, а при коагулироващш фибрина - 75 % исходного сырья. Содержание влаги в коагуляте зависит от способа коагулирования, но остается довольно высоким - 86-87,5% при применении острого пара и 76-81 % при коагуляции глухим паром.

Предварительное удаление влаги из коагулята перед его сушкой имеет важное значение, так как позволяет сократить расход тепла.

Для обезвоживания коагулята крови наиболее эффективными оказались отстойные центрифуги, пршщип действия которых заключается в следующем. Твердые частицы загруженной массы, имеющие большую плотность, чем жидкая фаза, осаждаются под действием центробежной силы на боковых стенках ротора, формируясь в виде кольцевого слоя ближе к оси вращения. В непрерывнодействующих центрифугах загрузка коагулята, а также отвод разделенных компонентов происходит в процессе работы.

Наибольшее распространение для обезвоживания коагулята крови получили непрерывнодействующие шнековые центрифуги отстойного типа.

Непрерывнодействующая центрифуга ОГШ-321К-01 состоит из станины, ротора, внутри которого помещен шнек с планетарным редуктором, получающим вращение непосредственно от ротора (цапфы последнего находятся в двух опорах). Основным узлом центрифуги является ротор цилиндрической формы, расположенный горизонтально на двух опорах-подшипниках (правой и левой). С торца ротор закрыт цапфами-крышками, которыми он опирается на подшипники.

Ротор приводится в действие от электродвигателя с помощью клиноременной передачи, огражденной кожухом. Внутри ротора расположен шнек, который предназначен для транспортирования коагулята к разгрузочным окнам ротора. Вращение передается через специальный планетарный редуктор, который обеспечивает вращение шнека в одну сторону с ротором, но с некоторым отставанием. Наличие разности в частоте вращения шнека и ротора создает условия для принудительного перемещения осадка вдоль внутренней поверхности ротора. Через полые цапфы ротора и шнека проходит питающая труба, по которой подводится скоагулированная кровь во внутреннюю полость барабана шнека, откуда она через окна выбрасывается во внутреннюю полость ротора.

Ротор в собранном виде состоит из трех основных частей: левой и правой цапф и полого цилиндрического барабана. Вращается он на двух опорных подшипниках. Цапфы ротора одновременно служат днищами, закрывающими барабан с торца. На торцевой поверхности правой цапфы имеются сливные окна, которые перекрываются сливными полудисками. Через указанные отверстия сливается отделяющаяся вода. На торцевой поверхности левой цапфы ротора имеются окна для выгрузки отжатого коагулята.

Шнек является одним из основных узлов центрифуги. Он предназначен для транспортирования коагулята и состоит из полого цилиндрического барабана, на наружной поверхности которого приварены витки спирали. Внутри полого барабана сделаны перегородки, образующие три камеры для приема массы. Камеры имеют по восемь разгрузочных окон. К торцам барабана шнека прикреплены цапфы, образующие опорные шейки шнека. Левая цапфа шнека снабжена шлицами, которыми соединяется с водилом второй ступени планетарного редуктора. Шнек опирается цапфами на подшипники, вмонтированные в цапфы ротора. В правую цапфу ротора вмонтирован радиальный шарикоподшипник, который воспринимает осевые нагрузки от шнека, возникающие при транспортировании шнеком отжатого коагулята к разгрузочным окнам.

Планетарный редуктор предназначен для передачи вращения ротора к шнеку. Редуктор состоит из литого цилиндра, к которому с торцов болтами прикреплены крышки. Правая крышка прикреплена к фланцу, посаженному на левую цапфу ротора. В крышке редуктора со стороны ротора установлены резиновые манжеты, препятствующие утечке масла из редуктора и попаданию в него пыли и грязи.

В корпус редуктора вмонтированы два зубчатых венца с внутренним зацеплением первой и второй ступеней редуктора. Они установлены на подшипниках. В водиле первой ступени установлено два, а в водиле второй ступени - три сателлита, которые находятся в зацеплении одновременно с венцами и центральными шестернями.

Кожух служит защитой от попадания во вращающиеся части ротора посторонних предметов. Кроме того, он препятствует проникновению жидкой фракции в камеру отжатого продукта. Внутренняя часть кожуха, имеет левую и правую камеры. В левую камеру поступает отжатая твердая фракция (коагулят), а в правую - жидкая (вода).

Ротор центрифуги опирается цапфами на две опоры, каждая из которых состоит из корпуса, крышки, двух боковых крышек и радиального шарикоподшипника. Механизм защиты редуктора предохраняет редуктор и шнек центрифуги от перегрузки и поломки. В корпусе механизма защиты установлена пружина, которая воспринимает усилия при работе центрифуги.

В случае мгновенной значительной перегрузки или заклинивания шнека рычаг опрокидывает кулачковый рычаг, и укрепленная на последнем пластинка нажимает на кнопку микропереключателя, который установлен на корпусе механизма защиты и сблокирован с электродвигателем центрифуги. При этом, электродвигатель отключается, и включается звуковой сигнал. Планетарный редуктор огражден кожухом.

Процесс обезвоживания коагулированной крови в центрифуге протекает следующим образом. Коагулированная кровь температурой 80-90 °С через питающую трубу поступает под напором 9,5- 14,2 кПа во внутреннюю полость конического барабана, где под действием центробежных сил происходит отделение твердой фракции коагулята от жидкой (воды). Коагулят осаждается на стенках вращающегося ротора, а затем транспортируется шнеком к разгрузочным окнам, в зоне обезвоживания влага „удаляется из коагулята. Жидкость температурой 70-72 °С устремляется по направлению к широкой стороне ротора и через сливные окна в правой цапфе выбрасывается в приемный отсек кожуха, откуда под действием собственной массы падает вниз. Процесс отделения твердой фракции от жидкой, выгрузка коагулята и слив фугата происходят непрерывно. Продолжительность прохождения скоагулированной массы и разделения на фракции через ротор центрифуги составляет 15 с, При подаче скоагулированной крови насосом в центрифугу избыточное давление не должно превышать 0,095 МПа.

Диаметр подающей трубы трубопровода скоагулированной крови при поступлении самотеком должен быть 50,8 мм, а при подаче насосом - 38,1 мм. Регулирующий и запорно-спускной вентили с манометром помещают около центрифуги. За регулирующим вентилем в системе присоединяют напорную линию, по которой подается вода для промывки и наполнения барабана перед пуском в работу.

Если скоагулированная кровь содержит большое количество твердых частиц, то перед ее поступлением целесообразно вводить в центрифугу горячую воду сразу после запуска центрифуги. Для очистки барабана по окончании работы достаточно промыть его чистой водой, не выключая электродвигатель.

Пуск центрифуги в работу осуществляют следующим образом. Перед пуском необходимо убедиться, в наличии в редукторе и подшипниках смазки. Затем на непродолжительный период включают электродвигатель и проверяют правильность его включения - вращение ротора должно быть по часовой стрелке, если смотреть со стороны подачи скоагулированной крови. При достижении центрифугой установленной частоты вращения подают скоагулированную кровь.

В процессе работы центрифуги необходимо периодически следить за нагревом масла в редукторе, температурой коренных подшипников. Так, температура нагрева масла в подшипниках не должна превышать 60-65 °С. Работать на машине можно только при закрытой крышке, которая должна быть плотно прижата к кожуху. Нельзя подавать в центрифугу жидкую массу, содержащую куски размером более 5-6 мм. 100

В последние годы нашли применение непрерывнодействующие установки для коагуляции крови и обезвоживания коагулята. Переработка крови на данных установках заключается в следующем. Отфильтрованная кровь по кровепроводу поступает в сборник, из которого она винтовым насосом перекачивается в промежуточный сосуд с мешалкой вместимостью 400 дм 3 . Здесь кровь подогревается острым паром до температуры 55 °С, что исключает его свертывание. Подогретая кровь легко стекает по трубе в винтовой насос производительностью 2-3 м 3 /ч, снабженный специальным регулятором скорости, который подает кровь в паровой непрерывнодействующий коагулятор. Количество пара, подаваемого в коагулятор, регулируют вентилем в зависимости от температуры коагулируемой крови, которую при выходе из коагулятора рекомендуется поддерживать на уровне 80 °С.

Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховичком, позволяет установить требуемую пропускную способность установки, давление в нагнетательной трубе и необходимую степень перемешивания массы крови и пара. Коагулированная масса крови под напором, создаваемым насосом, подается в отстойную центрифугу, где из нее отжимается до 75 % воды. Одновременно получается обезвоженный коагулят. Отделенная вода направляется через воронку в канализацию. Обезвоженный коагулят поступает по спуску на сушку. Подача воды для промывки оборудования осуществляется по трубопроводам.

Для нагрева 1000 кг крови до температуры от 20 до 90 “С расходуют 130 кг пара. При этом получают 387 кг обезвоженного коагулята и 743 кг воды. В обезвоженном коагуляте содержится 49% сухого остатка и 51% воды, а в отделенной на центрифуге воде находится 1,3% сухого остатка. Таким образом, процесс обработки коагулята на центрифуге позволяет удалить около 75 % воды, имеющейся в исходной крови. Общие потери сухого остатка составляют 10 кг на 1000 кг крови, что составляет 5 % его содержания в 1000 кг крови.

Возможность отделить при центрифугировании 75% воды, имеющейся в исходном сырье, позволяет сэкономить на каждые 1000 кг перерабатываемой крови 724 кг пара, который необходим для испарения влаги при сушке необезвоженной крови.

Непрерывнодействующая установка для обезвоживания коагулята проста в обслуживании,» сокращает продолжительность переработки крови и позволяет получить продукт с высоким содержанием белка. Она занимает небольшую производственную площадь (при производительности 600 и 2200 кг/ч — 5,5 м 2).

Кроме тепловой коагуляции, кровь с целью максимального выделения белков обрабатывают химическими веществами. Такой метод обработки получил название химической коагуляции крови. В США для химической коагуляции крови крупного рогатого скота и свиней используют полифосфат натрия, треххлористое железо, лигнин и лигносульфонат натрия. Обработку крови указанными веществами производят в кислой среде при pH 3,5-4,5. Полученный коагулят нейтрализуют щелочами и обрабатывают на центрифуге для обезвоживания. Наиболее эффективным для коагуляции крови оказался лигносульфонат натрия. Преимущество химической коагуляции заключается в простоте процесса и снижении расхода пара.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .