تغییرات در مواد پروتئینی در محصولات غذایی در طی عملیات حرارتی. انعقاد خون و کم آبی منعقد می شود چرا انعقاد پروتئین رخ می دهد

تغییرات پروتئین های گوشت در حین حرارت دادن

هنگامی که یک مولکول پروتئین گرم می شود، دستخوش تغییرات فیزیکی و شیمیایی پیچیده، در درجه اول دناتوره شدن و انعقاد می شود، که عمق آن به دما، مدت زمان عملیات حرارتی و برخی عوامل دیگر بستگی دارد. هنگام مطالعه تمام کلاس های پروتئین ها، لازم است سطوح سازماندهی ساختار ماکرومولکولی آنها تعیین شود. با توجه به اصطلاحات Linderstroem-Lang و Bernal، این سطوح معمولاً ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم پروتئین نامیده می شوند. ساختار اولیه به نوع، تعداد و توالی اتصالات بقایای اسید آمینه در زنجیره پلی پپتیدی پروتئین، ساختار ثانویه به رابطه و ماهیت مارپیچ شدن زنجیره های پلی پپتیدی، ساختار سوم به چین خوردگی منظم اشاره دارد. زنجیره هایی که ساختار ثانویه در یک ماکرومولکول دارند و ساختار چهارتایی به تجمع درشت مولکول ها اشاره دارد.

هر تغییری که به عنوان برهمکنش پروتئین ها با یکدیگر در نظر گرفته شود، مستلزم از بین رفتن اولیه این پیوندها است که توسط آنها در سیستم نگه داشته شده و جایگزین آنها توسط دیگران می شود. به نظر می رسد تشکیل ساختارهای تصادفی جدید در سیستم های پروتئینی پیچیده نتیجه جایگزینی پیوندهای ناپایدار بین ذرات پروتئین با پیوندهای پایدارتر باشد. اگر تاثیر برخی عوامل منجر به تخریب یک تنگی سوم یا چهارم شود، در این صورت اثر محافظتی لایه‌های هیدراتاسیون در نزدیکی گروه‌های قطبی ضعیف شده و تشکیل ساختارهای جدید و قوی‌تر اجتناب‌ناپذیر می‌شود. کاهش آبدوست و افزایش توانایی آبگریز و در نتیجه کاهش اثر محافظتی (تثبیت کننده) لایه های هیدراتاسیون در نزدیکی گروه های قطبی در نتیجه بازآرایی درون مولکولی مولکول پروتئین در حین دناتوراسیون رخ می دهد. در این شرایط، تجمع ذرات پروتئین به دلیل نیروهای بین مولکولی و انعقاد پروتئین رخ می دهد.

در پرتو چنین ایده‌هایی، اجازه دهید به مسئله ماهیت و مکانیسم دناتوره‌سازی پروتئین توجه کنیم. دناتوراسیون، به گفته جولی، هر گونه تغییر در ساختار ثانویه، سوم یا چهارگانه یک مولکول پروتئین است، به استثنای شکستن پیوندهای کووالانسی.

تاثیر دما و روش گرمایش بر سرعت و دمای دناتوره شدن پروتئین

سرعت دناتوره شدن حرارتی به دما، رطوبت، روش گرمایش و عوامل دیگر بستگی دارد.

دناتوره شدن با افزودن مواد خاصی مانند پیروفسفات، الکل‌های پلی‌هیدریک، قندها و F-اکتین مهار می‌شود، اگرچه مکانیسم‌های مهار متفاوت است. سرعت دناتوره شدن ATPase با شکسته شدن پروتئین ماهیچه ای در نتیجه کاهش اندازه مولکولی، چگالی و تقارن افزایش می یابد. سرعت دناتوره شدن پروتئین به چندین عامل دیگر نیز بستگی دارد. به عنوان مثال، دناتوره شدن فیبرینوژن توسط اوره با افزایش غلظت اوره و با کاهش pH زیر 7 تسریع می‌یابد، اما در محدوده pH 7.0...8.6 سرعت واکنش تقریباً ثابت است.

وجود آب سنگین به دلیل وجود پیوندهای هیدروژنی، ساختار بومی آنزیم ها را تثبیت می کند و سرعت غیرفعال شدن را کاهش می دهد.

اکنون ثابت شده است که پروتئین‌هایی که گوشت را تشکیل می‌دهند، با رسیدن دمای مخصوص به هر پروتئین، دناتوره می‌شوند. میوزین بیشترین حساسیت را به گرما دارد. دمای دناتوراسیون، درجه سانتی گراد: میوزین - 45...50، اکتین - 50، اکتومیوزین - 42...48، میوآلبومین - 45...47، گلوبولین - 50، میوژن - 50...60، کلاژن - 58. ..62، میوپروتئین ها - حدود 100. در محدوده دمایی 45...50 درجه سانتیگراد، بخش اصلی پروتئین های ساختاری عضلات دناتوره می شوند. پروتئین های سارکوپلاسمی (میوژن و میوگلوبین) در دماهای بالاتر (55...65 درجه سانتی گراد) دناتوره می شوند. مقاوم ترین آنها به دناتوره شدن میوپروتئین ها (بیشتر آنزیم ها) و همچنین هموگلوبین، آلبومین سرم و کلاژن هستند.

مشخص شده است که دناتوره شدن در مراحل انجام می شود، یعنی. هنگامی که یک پروتئین به دمای معینی می رسد، ساختاری مناسب با خواص معین به دست می آورد. به گفته M.A. Kaleidzhiev، دناتوره شدن آلبومین سرم خرگوش در سه مرحله رخ می دهد. زگل نشان داد که دناتوره شدن آلبومین کریستالی از طریق 4 مرحله انجام می شود: مرحله اول در دمای 60 درجه سانتیگراد، مرحله دوم - 61 ... 65، مرحله سوم بین 65 و 80، چهارم - در دمای بالای 85 درجه رخ می دهد. سی.

تغییرات در گروه های باردار و pH پروتئین ها در طول پخت گوشت

در طی فرآیند دناتوره شدن حرارتی و انعقاد متعاقب آن، تغییرات ساختاری در پروتئین ها، شکستن پیوندهای قدیمی و تشکیل پیوندهای جدید با مشارکت پیوندهای هیدروژنی، سولفیدریل، دی سولفید، گروه های اسیدی و بازی پروتئین ها و برهمکنش های آبگریز رخ می دهد.

R. Gamm نشان داد که حرارت دادن گوشت در آب از 20 تا 70 درجه سانتی گراد باعث کاهش تدریجی تعداد گروه های کربوکسیل در پروتئین های میوفیبریل می شود در حالی که تعداد گروه های اصلی تغییر معنی داری نمی کند. تغییرات قابل توجه در گروه های اسیدی از دمای 40 درجه سانتی گراد شروع می شود. در محدوده 40 ... 50 درجه سانتیگراد تعداد آنها کاهش می یابد، در 50 ... 55 درجه سانتیگراد بدون تغییر باقی می ماند. در دماهای بالاتر از 55 درجه سانتی گراد تعداد گروه های اسیدی همچنان کاهش می یابد و در دمای حدود 60 درجه سانتی گراد به میزان قابل توجهی کاهش می یابد. کاهش کلی در تعداد گروه های اسیدی هنگامی که تا 70 درجه سانتیگراد گرم می شود 85٪ است. در دمای 70 تا 120 درجه سانتی گراد، همراه با کاهش بیشتر تعداد گروه های اسیدی، کاهش تعداد گروه های بازی آغاز می شود.

تغییر در نسبت گروه های باردار (اسیدی و بازی) در نتیجه دناتوره شدن و تبدیلات پس از دناتوره شدن با تغییر در pH همراه است. در عین حال، این واقعیت وجود دارد که رابطه مستقیمی بین مقدار pH ماده خام، ظرفیت نگهداری آب و عملکرد محصول نهایی وجود دارد. هر چه مقدار pH اولیه ماده خام بیشتر باشد، کیفیت (آبدار بودن) محصول نهایی بهتر است. میزان تغییرات pH به دما و روش حرارت دهی و مقدار PH اولیه گوشت خام بستگی دارد.

بزرگی تغییر pH نیز تحت تأثیر منشاء آناتومیکی عضلات است.

با افزایش دمای حرارت، ظرفیت نگهداری آب تغییر می کند و ایزوتوپ پروتئین های فیبریلار به مقادیر pH بالاتر می رود و تعداد گروه های اصلی افزایش می یابد. در طول دناتوراسیون حرارتی، ایزوتوپ همچنین به مقادیر pH بالاتر تغییر می کند، ظاهراً به دلیل جدا شدن پیوندهای هیدروژنی و آزاد شدن بارهای مثبت اضافی.

تغییر در حلالیت ماهیچه ها و تجزیه پروتئین های بافت همبند در حین گرم کردن گوشت

حلالیت پروتئین یکی از شاخص هایی است که تغییرات دناتوره شدن آنها را مشخص می کند. مشخص است که گرم شدن با کاهش حلالیت پروتئین همراه است. پیوندهای درون مولکولی شکسته شده در طول دناتوره شدن به صورت بین مولکولی برهمکنش می کنند و در نتیجه تجمع ذرات ایجاد می شود. به عبارت دیگر، تغییرات دناتوراسیون در ماکرومولکول های پروتئین، تغییر لایه سطحی مولکول، منجر به نقض نسبت گروه های آبدوست و آبگریز به سمت افزایش دومی می شود که منجر به کاهش حلالیت می شود.

با روش های گرمایش سنتی، رسوب پروتئین های سارکوپلاسمی در دمای حدود 40 درجه سانتیگراد مشاهده می شود و در pH 5.5 شدیدترین است. بخش عمده ای از این پروتئین ها در محدوده 55 تا 65 درجه سانتیگراد منعقد می شوند.

اطلاعاتی در مورد وجود پروتئین های مقاوم در برابر حرارت وجود دارد: به عنوان مثال، آدنیل کیناز می تواند دمای حدود 100 درجه سانتیگراد را تحمل کند.

تغییر کلاژن تحت تاثیر گرما یک فرآیند پیچیده است که از دو مرحله تشکیل شده است: جوشکاری و هیدرولیز کلاژن. کلاژن یک گلیکوپروتئین است که در آن محتوای کربوهیدرات های متصل به کووالانسی بسته به منبع پروتئین متفاوت است.

قسمت محلول کلاژن - پروکلاژن و قسمت نامحلول - کلاسترومین، از نظر دمای دناتوره شدن و ماهیت دگرگونی های دناتوراسیون متفاوت است. دناتوره شدن پروکلاژن در دو مرحله اتفاق می افتد و در دمای 36.5 درجه سانتیگراد به پایان می رسد و یک توده شفاف همگن تشکیل می دهد که به محلول می رسد. کلاسترومین در دماهای بالاتر یا با قرار گرفتن طولانی تر در معرض گرما یکنواخت می شود.

در محدوده دمایی 62...64 درجه سانتیگراد، وقتی در آب گرم می شود، الیاف کلاژن فوراً منقبض می شوند که با سه بار تا شدن نسبت به طول اولیه خود، به توده ای لاستیک مانند تبدیل می شوند. در طی فرآیند چروک شدن، ساختار سه مارپیچی زنجیره های پپتیدی تک تک مولکول های کلاژن شکل یک سیم پیچ به خود می گیرد. با این حال، زنجیره های پپتیدی بدون ساختار هنوز با پیوندهای کووالانسی به هم متصل هستند و نمی توانند وارد محلول شوند.

در نتیجه گرمایش مرطوب بافت های حاوی کلاژن، محصولات تجزیه پلی دیسپرس تشکیل می شوند. با گرمایش آهسته، ترکیبات مولکولی بالا غالب می شوند، با گرمایش شدید، ترکیبات با وزن مولکولی کمتر غالب می شوند. هنگامی که کلاژن جوشانده می شود، حدود 60 درصد از موکوئیدهای موجود در بافت به محلول می رود.

چندین عامل دیگر نیز بر تجزیه کلاژن در طول فرآیند گرمایش تأثیر می‌گذارند. تغییر pH گوشت از نقطه ایزوالکتریک باعث افزایش انباشتگی می شود؛ افزایش سن حیوانات از یک به یک سال و نیم آن را تقریباً 2 برابر کاهش می دهد.

بنابراین، درجه تجزیه کلاژن و تشکیل محصولات تجزیه نه تنها به دمایی که محصول در آن گرم می شود، وضعیت و ترکیب گوشت، بلکه به سرعت و در نتیجه روش گرم کردن نیز بستگی دارد.

انعقاد پروتئین و تأثیر آن بر تغییرات کیفی و ساختار فرآورده های گوشتی

فرآیند گرم کردن پروتئین ها با باز شدن گلبول ها و آزاد شدن رادیکال های آزاد همراه است که امکان تشکیل پیوندهای بین مولکولی، تجمع ذرات و رسوب آنها را ایجاد می کند که منجر به کاهش حلالیت پروتئین می شود.

بازسازی داخلی مولکول پروتئین - دناتوره شدن خود - خود را در تجمع زنجیره های پلی پپتیدی نشان می دهد. فرآیند تجمع در دو مرحله انجام می شود: بزرگ شدن اندازه ذرات بدون خروج محلول و انعقاد بعدی. تجمع مولکول های پروتئین دناتوره شده، یا تغییر در ساختار چهارتایی آنها، که نتیجه بازسازی قبلی ساختارهای ثانویه و سوم است، با کاهش مراکز لیوفیل مولکول پروتئین و کاهش نگهداری آب همراه است. ظرفیت گوشت تجمع و انعقاد پروتئین ها تشکیل یک چارچوب فضایی پیوسته از محصول نهایی را تعیین می کند.

بازسازی مولکول پروتئین در حین دناتوراسیون، آب دوست را بدتر می کند و خواص آبگریز بافت را افزایش می دهد، بنابراین، اثر محافظتی (تثبیت کننده) لایه های هیدراتاسیون در نزدیکی گروه های قطبی ضعیف می شود. پیوندهای درون مولکولی با پیوندهای بین مولکولی جایگزین می شوند، یک لخته نامحلول تشکیل می شود، به عنوان مثال، انعقاد پروتئین رخ می دهد (پرده ها از محلول های رقیق می ریزند و کواژل از محلول های غلیظ).

فرآیند دناتوره شدن پروتئین با تخریب ساختار آب همراه است، در نتیجه نیروهای ثانویه بین پروتوفیبریل ها (نیروهای واندروالس) شکل فشرده تری به مولکول میوزین می دهند و بخشی از مایع آزاد می شود.

در نتیجه دناتوره شدن و انعقاد پروتئین های ماهیچه ای، خواص قدرتی گوشت افزایش می یابد و برعکس، جوش کلاژن و هیدرولیز بعدی آن، آنها را ضعیف می کند.

وقتی گوشت گرم می شود، چربی ها تغییر می کند

عملیات حرارتی گوشت و فرآورده های گوشتی باعث تخریب سیستم پیچیده کلوئیدی داخل سلولی می شود که حاوی چربی است. در همان زمان ذوب می شود و سپس به هم می پیوندد و یک فاز همگن در سلول به شکل قطره تشکیل می دهد. اگر سلول‌های چربی قبل از عملیات حرارتی از بین رفته باشند یا در طی فرآیند گرمایش از بین رفته باشند، چربی ذوب شده خارج می‌شود و در یک فاز توده‌ای منفرد ادغام می‌شود. در مواردی که حرارت در محیط آبی اتفاق می افتد، قسمت کوچکی از چربی با آب امولسیون تشکیل می دهد.

با حرارت دادن به اندازه کافی طولانی با آب (از جمله آب درون سلولی)، چربی دستخوش تغییرات شیمیایی قابل توجهی می شود؛ با گرم شدن متوسط، آنها کوچک هستند، اما به راحتی قابل تشخیص هستند. افزایش عدد اسید نشان دهنده تجزیه هیدرولیتیک چربی، کاهش عدد ید نشان دهنده اشباع پیوندهای غیراشباع رادیکال های اسید چرب و افزایش عدد استیل نشان دهنده افزودن گروه های هیدروکسیل به رادیکال های اسید چرب است. در برابر پس زمینه کاهش تعداد ید، افزایش تعداد استیل را می توان شاهدی بر افزودن گروه های هیدروکسیل در محل پیوندهای دوگانه در نتیجه برهم کنش تری گلیسیرید با آب در نظر گرفت.

اگر هیدرولیز چربی در مقیاس کوچک منجر به کاهش ارزش غذایی نشود، افزودن گروه های هیدروکسیل به رادیکال های اسیدی شاهد مستقیم کاهش ارزش غذایی بخشی از چربی است.

هنگام پختن محصولات گوشتی و استخوان ها در مقدار زیادی آب جوش (آبگوشت، سوپ)، بخشی از چربی ذوب شده امولسیون می شود و در کل حجم آبگوشت به شکل توپ های کوچک توزیع می شود. چربی امولسیون شده به آبگوشت طعم ناخوشایندی چرب و کدر می دهد. امولسیون چربی با افزایش هیدرولیز و شدت جوش افزایش می یابد. برداشتن دوره ای چربی از سطح آبگوشت میزان امولسیون شدن را کاهش می دهد.

در شرایط گرمایش خشک، مانند سرخ کردن، تغییرات اکسیداتیو در چربی ها و فرآیندهای پلیمریزاسیون به منصه ظهور می رسد. افزایش عدد صابونی شدن نشان دهنده تجمع اسیدهای با وزن مولکولی کم و عدد استیل نشان دهنده تشکیل اسیدهای هیدروکسی است.

در طی فرآیند حرارت دادن، تعداد پراکسید چربی افزایش می یابد و محتوای آکرولئین در چربی به طور قابل توجهی افزایش می یابد. رنگ چربی تیره می شود و بوی بدتر می شود عمدتاً در نتیجه انتقال محصولات رنگی حاصل از تجزیه تب زایی مواد آلی به آن. با استفاده طولانی مدت از چربی برای سرخ کردن، قابلیت هضم در نتیجه تجمع محصولات اکسیداسیون و پلیمریزاسیون در آن کاهش می یابد. گرم کردن چربی تا دمای بالا حتی در خلاء منجر به کاهش جزئی تعداد ید و افزایش ویسکوزیته آن می شود.

اسیدهای لینولنیک و لینولئیک در درجه اول در معرض اکسیداسیون، پلیمریزاسیون و چرخه شدن هستند. در این صورت، تشکیل ترکیبات حلقوی غیر اشباع شش عضوی، پلیمرهای اکسید شده و سایر مواد مضر برای بدن امکان پذیر است. این فرآیندها در دمای بالا قابل توجه می شوند، بنابراین در هنگام سرخ کردن، دمای چربی نباید از 170 درجه سانتیگراد تجاوز کند.

حرارت دادن آبگوشت در دمای 100 درجه سانتی گراد به مدت یک ساعت از فاسد شدن چربی جلوگیری می کند. ظاهراً این به دلیل تشکیل آنتی اکسیدان است.

تغییر در مواد استخراجی

مواد استخراجی گوشت در طی عملیات حرارتی دستخوش تغییرات قابل توجهی می شود که نقش تعیین کننده ای در شکل گیری عطر و طعم خاص گوشت آب پز دارد. گوشتی که پس از پخت از مواد محلول در آب کاملاً شسته می شود، بوی بسیار ضعیفی دارد و عصاره آب آن طعم و بوی گوشت آب پز می دهد. پس از دیالیز، این عصاره تقریبا بوی ذاتی گوشت پخته را از دست می دهد.

تغییراتی که باعث ایجاد این بو می شود هنوز به طور کامل شناخته نشده است. با این حال، مشخص است که اسید گلوتامیک و محصولات تجزیه اسید اینوزینیک نقش مهمی در این امر ایفا می کنند. اسید گلوتامیک و نمک سدیم آن، حتی در مقادیر کم (0.03%)، طعمی نزدیک به طعم گوشت به محصول می دهد.

هنگامی که گرم می شود، تجزیه اسید اینوزینیک افزایش می یابد: در 95 ⁰C، پس از 1 ساعت، حدود 80٪ اسید با تشکیل عمدتا هیپوگزانتین تجزیه می شود. در عین حال، مقدار فسفر معدنی در نتیجه تشکیل اسید فسفریک اندکی افزایش می یابد.

در طی فرآیند پخت، محتوای سایر مواد استخراجی نیز تغییر می کند. حدود 1/3 کراتین تلخ به کراتینین تبدیل می شود. حدود 10..15 درصد از کولین تجزیه می شود. در نتیجه تجزیه ترکیبات حاوی گوگرد ناپایدار، سولفید هیدروژن در گوشت پخته شده تشکیل می شود که مقدار آن به نوع و وضعیت گوشت و همچنین به شرایط پخت بستگی دارد. با افزایش دما و افزایش مدت زمان گرمایش افزایش می یابد. سولفید هیدروژن در گوشت گاو آب پز کمتر از گوشت خوک و در آن کمتر از گوشت گوساله است؛ در گوشت منجمد بیشتر از گوشت سرد است. آزاد شدن سولفید هیدروژن در دماهای متوسط ​​با تجزیه گلوتاتیون (تری پپتید تشکیل شده توسط گلوتامیک اسید گلیسین و سیستین) همراه است، زیرا زمانی که گوگرد گلوتاتیون ناپدید می شود رخ می دهد. همزمان با آزاد شدن سولفید هیدروژن، اسید گلوتامیک در نتیجه تجزیه گلوتامین و گلوتاتیون تشکیل می شود. معرفی عوامل اکسید کننده (نیتریت، نیترات) سرعت تشکیل سولفید هیدروژن را کاهش می دهد.

هنگام پختن گوشت، موادی در آبگوشت آزاد می شود که شامل گروه های کربونیل با رایحه های مختلف است. استالدهید، استوئین و دی استیل در آبگوشت یافت شد.

این مواد به دلیل برهمکنش اسیدهای آمینه آزاد با قندهای کاهنده (از جمله گلوکز) به وجود می آیند که منجر به تشکیل ملانوئیدین می شود. در طی یک واکنش ردوکس پیچیده، ترکیبات کربونیل به عنوان محصولات جانبی آزاد می شوند.

در آبگوشت به دست آمده از جوشاندن گوشت گاو کم چرب، اسیدهای چرب کم مولکولی (فرمیک، استیک، پروپیونیک، بوتیریک، ایزوبوتیریک) که عطر مشخصی نیز دارند، با استفاده از روش کروماتوگرافی شناسایی شدند.

می توان فرض کرد که ویژگی بوی گوشت پخته شده به ترکیب کسر چربی بافت عضلانی مربوط می شود، زیرا بوی انواع مختلف گوشت کم چرب کمی متفاوت است.

این سؤال که دقیقاً چه موادی پس از عملیات حرارتی به گوشت عطر و طعم خاص می دهد هنوز به طور کامل حل نشده است. با این حال، ارتباط بین طعم گوشت و محتوای پورین های آزاد موجود در آن، به ویژه هیپوگزانتین، به طور تجربی ثابت شده است. مقدار این مواد در بافت عضلانی متفاوت است و به عمق ایجاد تغییرات پس از مرگ در بافت ها بستگی دارد. کتوبوتیریک اسید نیز بوی آبگوشت دارد.

ویتامین تغییر می کند

عملیات حرارتی محصولات حیوانی در دماهای متوسط ​​(تا 100 درجه سانتیگراد) باعث کاهش محتوای برخی از ویتامین ها به دلیل تغییرات شیمیایی می شود، اما عمدتاً در نتیجه تلفات به محیط خارجی. بسته به روش و شرایط عملیات حرارتی، گوشت از دست می دهد، %: تیامین 30...60، پانتوتنیک اسید و ریبوفلاوین 15...30، نیکوتین اسید 10...35، پیریدوکسین 30...60، بخشی از آسکوربیک. اسید.

هنگام پختن محصولات در پوسته، از دست دادن ویتامین ها تا حدودی کمتر است. بنابراین در حین پخت با بخار 25...26 درصد تیامین و

10 ... 20٪ ریبوفلاوین، و هنگامی که در آب جوشانده - 10٪ تیامین و 14٪ ریبوفلاوین.

بنابراین، عملیات حرارتی فرآورده های حیوانی حتی در دماهای متوسط ​​منجر به کاهش جزئی در ارزش ویتامین آنها می شود.

حرارت دادن در دمای بالای 100 درجه سانتیگراد باعث درجات مختلفی از تخریب بسیاری از ویتامین های موجود در گوشت می شود.

درجه تخریب بستگی به ماهیت ویتامین ها، دما و مدت حرارت دارد.

اسید اسکوربیک (ویتامین C) نیز از بین می رود و هر چه بیشتر باشد، دما بالاتر و گرمایش طولانی تر می شود.

در بین ویتامین های محلول در چربی، ویتامین D کمترین پایداری را دارد و در دمای بالای 100 درجه سانتیگراد شروع به تجزیه می کند. محتوای ویتامین A در غیاب اکسیژن وقتی تا دمای 130 درجه سانتیگراد گرم می شود کمی تغییر می کند. ویتامین های E و K در برابر گرما مقاوم ترین هستند.

گرمای خشک در تماس با هوا، به عنوان مثال هنگام سرخ کردن محصولات گوشتی، باعث تخریب شدیدتر ویتامین ها، به ویژه ویتامین هایی می شود که به راحتی اکسید می شوند (ویتامین های A، E، C).

تغییر در ظرفیت نگهداری آب گوشت و فرآورده های گوشتی در طی عملیات حرارتی آنها

آب یک جزء طبیعی گوشت است که سیستم های ساختاری پایداری را با سایر قسمت های آن تشکیل می دهد. شکل و استحکام پیوندهای آبی در این سیستم ها بر روی خواص گوشت، از جمله ظرفیت نگهداری آب، با توجه به ماهیت تغییری که در آن می توان تغییر اتلاف جرم در طی عملیات حرارتی و کیفیت محصول را قضاوت کرد، تأثیر می گذارد. در حال حاضر، ظرفیت نگهداری آب گوشت به عنوان نیرویی درک می شود که با آن بخشی از آب خود یا آب خود با مقدار کمی آب اضافه شده توسط پروتئین ها، و همچنین سایر مواد و سیستم های ساختاری گوشت در هنگام قرار گرفتن در معرض هر نوع دیگری، حفظ می شود. نیروهای خارجی.

تغییر در ظرفیت نگهداری آب گوشت در طول عملیات حرارتی آن تحت تأثیر عوامل زیادی قرار می گیرد: دمایی که در آن گرم می شود، مدت زمان قرار گرفتن در معرض آن، دمای محیط، روش عملیات حرارتی، میزان حرارت دادن. مقدار pH مواد خام فرآوری شده، خصوصیات رئولوژیکی، ترکیب شیمیایی محصول، میزان نمک خوراکی اضافه شده، آب، نوع گوشت، منشاء تشریحی ماهیچه ها، سن حیوانات و غیره.

ساختار آب و تغییرات آن در هنگام گرم شدنماکرومولکول پروتئین توسط آب احاطه شده است که نمی توان آن را به عنوان یک ماده خنثی در نظر گرفت، زیرا به دلیل خواص منحصر به فرد خود از یک طرف در معرض ماکرومولکول های پروتئینی محلول در آن قرار می گیرد و از طرف دیگر به طور فعال بر روی آن تأثیر می گذارد. ترکیب پروتئین شناخته شده است که آب به عنوان رابط بین مولکول های پروتئین عمل می کند. آب که 70 ... 75 درصد از جرم یک سلول زنده را تشکیل می دهد (حدود 70 ... 80 درصد در پروتوپلاسم، حدود 70 درصد در فیبریل ها، 20 درصد در سارکوپلاسم، 10 درصد در فضای خارج سلولی دارد)، آب محیط مایع است. کدام تبادل و حمل و نقل انجام می شود؟ مواد تثبیت ساختار فضایی پروتئین و دیگر پلیمرهای زیستی تا حد زیادی در نتیجه تعامل آنها با آب به دست می آید.

خواص منحصر به فرد آب به دلیل توانایی آن در تشکیل چهار پیوند هیدروژنی بین مولکول ها و یک برهمکنش آبگریز است که در نتیجه آن پیوندهای بین مولکولی قوی ایجاد می شود که منجر به تشکیل یک ارتباط می شود. در این حالت، دو پیوند هیدروژنی شامل دو اتم هیدروژن از یک مولکول آب و دو پیوند دیگر شامل الکترون‌های اکسیژن جفت نشده و دو اتم هیدروژن مولکول‌های همسایه است، بنابراین می‌توانند به طور همزمان به عنوان دهنده و گیرنده الکترون در فرآیند تشکیل پیوند هیدروژنی عمل کنند. . در این حالت، یکی از مولکول های برهم کنش بار مثبت اضافی دریافت می کند و خواص "اسیدی" را به دست می آورد، در حالی که دیگری بار منفی و خواص "پایه" دریافت می کند. در نتیجه، مولکول‌هایی که با پیوندهای هیدروژنی متصل می‌شوند، می‌توانند پیوندهای قوی‌تری با مولکول‌های دیگر ایجاد کنند. بنابراین، پیوندهای هیدروژنی در آب ماهیت همکاری دارند، یعنی گروه های بزرگی از پیوندها به طور همزمان تشکیل یا شکسته می شوند.

در حال حاضر، دانشمندان تعدادی مدل آب ایجاد کرده اند که بسیاری از خواص و ناهنجاری های آن را توضیح می دهد. متداول ترین مدل مبتنی بر حفظ یک چارچوب یخی در آب با پر کردن فضاهای خالی با دوقطبی آزاد است. نظم کوتاه برد در آب را می توان به عنوان ساختار یخ که توسط حرکت حرارتی تار شده است مشخص کرد. با افزایش دما، نسبت فضاهای خالی پر شده افزایش می یابد.

نتایج تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس نشان می دهد که در آب در دمای 25 درجه سانتیگراد نیمی از تمام فضاهای خالی در ساختار پر شده است و اعوجاج چارچوب منجر به نقض فواصل بین مولکولی می شود. با توجه به ایده های ارائه شده، آب را باید به عنوان یک قاب یخ مانند سست در نظر گرفت که مناطقی که ساختار فشرده تر اما از نظر جهتی نامنظم دارند، در آن ذوب می شوند.

مدل دیگری که اخیراً فراگیر شده است، مدل «خوشه‌های سیال» است. این بر اساس تئوری تشکیل پیوندهای هیدروژنی بر اساس اثر تعاونی است. بر اساس این مفهوم، پیوند هیدروژنی که ماهیتی تا حدی کووالانسی در شبکه یخی دارد، برای ساخت خود علاوه بر انرژی خود دوقطبی، از انرژی منتقل شده توسط دوقطبی های همسایه در نتیجه انتقال الکترون های مشترک استفاده می کند. اتم اکسیژن یک مولکول به مدارهای اشغال نشده اتم هیدروژن یک مولکول همسایه. این فرآیند با تقسیم بار همراه است، در نتیجه مشخص می شود که یکی از مولکول های آب در تعامل اسیدی می شود، در حالی که دیگری خواص قلیایی به دست می آورد. در نهایت، این منجر به این واقعیت می‌شود که پیوندهای هیدروژنی به صورت جداگانه تشکیل نمی‌شوند یا از هم جدا نمی‌شوند: گسیختگی یا تشکیل یک پیوند باعث ایجاد فرآیند مربوطه در پیوندهای هیدروژنی همسایه می‌شود.

لازم به ذکر است که اکثر محققان کاهش ظرفیت اتصال به آب و از دست دادن رطوبت در طول گرم کردن گوشت را تنها با تغییر در ساختار ساختاری پروتئین مرتبط می دانند. ماکرومولکول پروتئین موجود در گوشت همیشه با آب احاطه شده است. محلول های مواد غیر قطبی در رابطه با آب عوامل ساختاری هستند. وجود کربن غیرقطبی در آن باعث بروز برهمکنش آبگریز می شود. بر این اساس، می‌توان فرض کرد که آب تا حد زیادی ترکیب ماکرومولکول‌ها را تعیین می‌کند. با این حال، این ویژگی آب به طور مستقیم توسط ساختار آن تعیین می شود، که به نوبه خود می تواند تحت تأثیر عوامل مختلف، به ویژه دما، تغییر کند.

چهار دمای مشخصه (15، 30، 45، 60 درجه سانتیگراد) شناخته شده است که در آن تغییرات شدید در وضعیت آب رخ می دهد. اعتقاد بر این است که در این دماها انتقال ساختاری کیفی در آب رخ می دهد.

مطالعات مربوط به وابستگی کاهش رطوبت به دما و pH نمونه گوشت چرخ کرده نشان داد که جداسازی رطوبت از قبل در دمای 35 درجه سانتیگراد آغاز می شود. با این حال، با شروع دمای 45 ... 50 درجه سانتیگراد، رطوبت با شدت بیشتری آزاد می شود. این امر از یک سو با تغییر در ساختار آب در دماهای مشخص شده و از سوی دیگر با ترکیب ماکرومولکول پروتئین که توسط مجموعه ای از پیوندهای هیدروژنی درون و بین مولکولی و آبگریز ایجاد می شود توضیح داده می شود. فعل و انفعالات.

از آنجایی که گرمایش با تخریب ساختارهای آب (پیوندهای هیدروژنی و فعل و انفعالات آبگریز) همراه است، نیروهای ثانویه واندروالس که بین پروفیبریل‌ها عمل می‌کنند، مولکول پروتئین را به شکل فشرده‌تری می‌کشند، یعنی پلیمریزاسیون پروتئین‌های مجزا اتفاق می‌افتد و وزن مولکولی آنها افزایش می‌یابد. در عین حال، با افزایش دما، تماس آب با یک هیدروکربن منجر به جایگزینی انرژی کمتر مطلوب برهمکنش آب-آب با برهمکنش کربن-آب می شود، ساختار پروتئین متراکم تر می شود، که باعث آزاد شدن قابل توجهی از رطوبت می شود. به شکل آبگوشت

اشکال اتصال آب و سیستم های پراکندهشناخته شده است که گوشت و محصولات نیمه تمام ساخته شده از آن، گوشت چرخ کرده و سایر محصولات سیستم های پراکنده پیچیده ای هستند. خواص آنها به نسبت حجمی فاز پراکنده و محیط پراکندگی (آب)، ماهیت و قدرت پیوند بین آنها و همچنین بین ذرات جداگانه بستگی دارد.

اشکال ارتباط آب در سیستم های پراکنده، بر اساس P. A. Rebinder، به شرح زیر طبقه بندی می شوند: شیمیایی، فیزیکوشیمیایی، فیزیکی-مکانیکی.

پیوندهای شیمیایی شامل پیوندهای یونی و مولکولی است که با پیوندهایی در نسبت های مولکولی کاملاً مشخص می شوند. پیوند شیمیایی - آب هیدراتاسیون - به شدت چسبیده است، مقدار آن 6 ... 10٪ وزنی ماده خشک است.

اتصالات فیزیکوشیمیایی شامل جذب و اسمز است که در نسبت‌های مختلف و کاملاً تعریف نشده رخ می‌دهند.

اتصالات فیزیکی و مکانیکی عبارتند از: در میکرو (r< 10 - 7 м) и макрокапиллярах (r >10-7 متر)، ساختاری و مرطوب کننده. احتباس آب توسط پیوندهای فیزیکی و مکانیکی به نسبت نامحدود رخ می دهد.

پیوند یونی و بسیار قوی را می توان با واکنش شیمیایی یا کلسیناسیون شکست. پیوند مولکولی نیز قوی است و هنگامی که گوشت تا دمای بالای 150 درجه سانتیگراد گرم می شود، می تواند مختل شود.

به نظر می رسد بیشترین تأثیر بر کیفیت محصول و کاهش وزن در طی عملیات حرارتی آن توسط آب محدود شده از نظر فیزیکی-شیمیایی و فیزیکی-مکانیکی اعمال می شود. با استفاده از طبقه بندی اشکال پیوند توسط P. A. Rebinder، آب محدود شده در گوشت به چهار نوع اصلی تقسیم می شود.

اولین (لایه a) آب هیدراتاسیون است که از طریق بارهای مثبت یا منفی دوقطبی های آب به گروه های قطبی پروتئین ها متصل می شود. دومین (لایه b) از طریق جذب دوقطبی های آب (دوقطبی-دوقطبی) به پروتئین ها متصل می شود. سومین (لایه c) آب متصل به مویرگی و جذب است. چهارمین (لایه د) خیس کردن آب است.

سه شکل اتصال آب به پروتئین وجود دارد: هیدراتاسیون، بی حرکت و آب آزاد.

آب هیدراتاسیونتقریباً 10٪ از کل آب موجود در گوشت را تشکیل می دهد که توسط پروتئین جذب می شود. به دلیل ماهیت دو قطبی مولکول ها، به یون ها و سایر گروه های قطبی متصل می شود، خواص فیزیکی تغییر یافته است، تحت تأثیر فیزیولوژیکی قرار نمی گیرد و بر نوسانات ظرفیت نگهداری آب تأثیر نمی گذارد.

آب بی حرکت (محدود شده).توسط شبکه‌ای از غشاها و الیاف پروتئین‌های ماهیچه‌ای و همچنین پیوندهای حامل‌های بار هیدروژن محکم می‌شود. این قسمت از آب به سختی فشرده می شود و از گوشت خارج نمی شود.

آب آزاد بین سلول ها قرار دارد، بسیار "سست" محدود می شود و هنگامی که گرم می شود به راحتی خارج می شود. این امر از یک طرف باعث کاهش وزن ناشی از تبخیر گوشت در هنگام انجماد و نگهداری در یخچال و نشت آب در هنگام یخ زدایی می شود و از طرف دیگر به خشک شدن فرآورده های گوشتی کمک می کند.

بسته به وضعیت پروتئین های ماهیچه ای، نسبت بین آب بی حرکت و آزاد تغییر می کند و هر دو نوع را باید به عنوان یک کل در نظر گرفت: اگر مقدار آب بی حرکت افزایش یابد، آب آزاد کاهش می یابد و ظرفیت نگهداری آب افزایش می یابد. هنگامی که مقدار آب تثبیت شده کاهش می یابد، محتوای آب آزاد افزایش می یابد و ظرفیت نگهداری آب کاهش می یابد.

برای ارزیابی استحکام پیوند آب در فرآورده های گوشتی، A. A. Sokolov طرح دینامیکی زیر را پیشنهاد کرد: آب موجود در گوشت به دو دسته قوی و ضعیف تقسیم می شود و ضعیف پیوند می شود - مفید (که پس از عملیات حرارتی در محصول باقی می ماند. ) و مازاد.

در این مورد، آب محکم بسته شده شامل آب جذب است که توسط میدان نیروی مولکولی در سطح مشترک ذرات پراکنده - میسل ها با محیط و مراکز آبدوست مولکول های پروتئین، و همچنین رطوبت ریز مویرگ ها با r حفظ می شود.< 10 -7 м и механически удерживаемая.

آب با پیوند ضعیف برای اطمینان از خواص مطلوب و عملکرد نرمال محصول ضروری است. آب اضافی با پیوند ضعیف عمدتاً در طی عملیات حرارتی محصولات گوشتی جدا می شود. افزایش رطوبت گوشت چرخ کرده با افزایش نسبت آب اضافی ضعیف، منجر به جدا شدن قابل توجه آن در طول فرآیند حرارت دهی محصول و در نتیجه کاهش کیفیت محصولات نهایی می شود.

تصور می شود که پیوند یونی در افزایش ظرفیت نگهداری آب گوشت اهمیت ویژه ای دارد. از آنجایی که برخی از اسیدهای آمینه حاوی دو گروه کربوکسیل و دو گروه آمینه هستند، علاوه بر آنهایی که توسط پیوند پپتیدی مسدود می شوند، گروه هایی با واکنش های اسیدی و قلیایی وجود دارند که آنیون ها و کاتیون ها را تشکیل می دهند. علاوه بر آمینو اسیدهای ذکر شده، مولکول حاوی گروه های عامل دیگری مانند هیدروکسیل (-OH) و سولفیدریل (-SH) نیز می باشد. آنها در طبیعت قطبی هستند، در نتیجه می توانند آب را نیز نگه دارند.

بسته به اینکه بارهای یون های همسایه یکسان یا مخالف باشند، متقابلا جذب یا دفع می شوند. مشخص است که تعداد بارها در نقطه ایزوالکتریک (pH ~ 5.0) حداقل است. گوشت گرم شده در حالت ایزوالکتریک پروتئین ها با حداکثر جداسازی آبگوشت و حداقل ظرفیت نگهداری آب مشخص می شود.

تاثیر pH گوشت چرخ کرده علاوه بر تغییرات در ساختار آب، تغییرات دناتوره شدن در پروتئین‌های ماهیچه‌ای و تجزیه کلاژن، pH ماده خام تأثیر بسزایی در تغییر ظرفیت نگهداری آب دارد.

تغییر pH در حین گرم کردن گوشت بیشتر از دمای محیط گرم کننده تحت تأثیر pH ماده اولیه و دمای نمونه است. علیرغم این واقعیت که با افزایش دومی، افزایش pH افزایش می یابد (میزان افزایش به pH گوشت چرخ کرده اصلی بستگی دارد)، ظرفیت نگهداری آب آن کاهش می یابد، زیرا به طور موازی نقطه ایزوالکتریک پروتئین های فیبریلار به مقادیر pH بالاتر

ترکیب آبگوشت گوشت و استخوان از گوشت و احشاء طیور.ترکیب کیفی آبگوشت های تهیه شده از گوشت و فرآورده های گوشتی یکسان است و شامل مواد استخراجی و معدنی، پروتئین ها، لیپیدها و ویتامین ها می شود. پروتئین ها عمدتاً توسط گلوتین که در نتیجه تخریب کلاژن در شرایط گرمایش مرطوب تشکیل می شود، نشان داده می شوند. پروتئین های فیبرهای عضلانی به مقدار بیش از 0.2٪ از جرم گوشت خام به آبگوشت منتقل می شوند. چربی امولسیون شده در آبگوشت های تهیه شده از گوشت چرب (پشت سینه، پیراشکی)، مرغ چرب (اردک، غاز)، زبان یافت می شود. مقدار آن از 0.8٪ از جرم گوشت خام تجاوز نمی کند. بنابراین، اجزای اصلی محلول در آب گوشت و استخوان، مواد استخراجی، مواد معدنی و گلوتین هستند. مقدار کمی این اجزا در آبگوشت بستگی به نوع گوشت خام مورد استفاده برای پخت و پز دارد.

همانطور که قبلا ذکر شد، مواد استخراجی، معدنی و سایر مواد محلول در آب کم مولکولی و همچنین ویتامین ها در سارکوپلاسم فیبرهای عضلانی متمرکز شده اند. از این نتیجه می شود که آبگوشت های پخته شده از گوشت گاو درجه 1 و 2 حاوی مواد استخراجی و معدنی بیشتری در مقایسه با آبگوشت های پخته شده از گوشت گاو درجه 3 است که حاوی حداکثر 20 درصد بافت همبند است.

مکانیسم تشکیل آبگوشت های گوشتی با دناتوره شدن حرارتی پروتئین های عضلانی و بافت همبند مرتبط است. هنگام دناتوره کردن، پروتئین های عضلانی منعقد می شوند و مقداری از رطوبت (حدود 50٪) را به فضای اطراف آزاد می کنند که با ترک رشته های عضلانی، مقداری از مواد استخراجی و معدنی را با خود حمل می کند. این محلول غلیظ وارد فضای بین عضلانی می شود، اما به دلیل تغییر شکل حرارتی لایه های بافت همبند عضلانی در آنجا باقی نمی ماند. تکه های گوشت در همه جهات فشرده می شوند، در نتیجه مایع فشرده شده توسط پروتئین ها، همراه با مواد استخراجی و معدنی محلول در آن، به آب اطراف منتقل می شود و آبگوشتی تشکیل می دهد. نقش خاصی در تشکیل آبگوشت به انتشار مواد محلول در آب از گوشت به آب اطراف در هنگام پخت گوشت تعلق دارد. فرصت انتشار در نتیجه دناتوره شدن پروتئین های گوشت، از جمله سارکولمای فیبرهای عضلانی و لایه های بافت همبند به وجود می آید. نیروی محرکه انتشار، تفاوت در غلظت مواد محلول در گوشت و آبگوشت است. انتقال مواد محلول از گوشت به آبگوشت در نتیجه انتشار را می توان به دو طریق افزایش داد: افزایش هیدرومدول (نسبت آب به گوشت) و برش ریزتر گوشت و در نتیجه افزایش سطح تماس بین گوشت و آب. .

غوطه ور کردن گوشت در آب سرد یا داغ برای پخت، بر میزان مواد محلول عبوری از گوشت به داخل آبگوشت تأثیری ندارد.

هنگام پختن گوشت گاو بدون استخوان در قطعات بزرگ (1 ... 2 کیلوگرم)، حدود 2٪ از مواد محلول در وزن گوشت، شامل 1.5٪ ارگانیک و 0.5٪ معدنی، وارد آب می شود. هنگام پختن زبان، حدود 1.5٪ از مواد محلول بر حسب وزن مواد خام، از جمله حدود 30٪ مواد معدنی، به آبگوشت منتقل می شود.

هنگام جوشاندن جوجه ها به صورت لاشه کامل، 1.65٪ از مواد محلول بر حسب وزن وارد آب می شود، از جمله مواد معدنی - 0.25٪، مواد استخراجی - 0.68٪.

وقتی آبگوشت استخوان به مدت 3 ساعت پخته می شود، 2 تا 2.5 درصد از مواد محلول بر حسب وزن استخوان ها وارد آب می شود.

اگر باقیمانده خشک آبگوشت گوشت 100% در نظر گرفته شود، به صورت زیر توزیع می شود: 49% - مواد استخراجی، 25 - مواد معدنی، 24 - پروتئین (عمدتا گلوتین)، 2٪ - چربی امولسیون شده. در آبگوشت استخوان، باقیمانده خشک به شرح زیر توزیع می شود: 4٪ - مواد استخراجی، 6 - مواد معدنی، 77.6 - گلوتین، 12.4٪ - چربی امولسیون شده. ترکیب منحصر به فرد آبگوشت استخوان با محتوای کم مواد استخراجی در استخوان ها و وجود مواد معدنی به شکل فسفات های نامحلول و کربنات های کلسیم توضیح داده می شود.

انجام عملیات حرارتی مناسب، به عنوان یک قاعده، ارزش غذایی محصولات غذایی را در نتیجه بهبود طعم و قابلیت هضم آنها افزایش می دهد. علاوه بر این، اثر حرارتی سلامت بهداشتی مواد غذایی را تضمین می کند.

برای توصیه مناسب ترین روش عملیات حرارتی یک محصول خاص و به دست آوردن یک محصول آشپزی تمام شده با خواص مطلوب، باید دانست که چه تغییرات فیزیکی و شیمیایی در محصولات ایجاد می شود.

با این حال، از آنجایی که محصولات غذایی ترکیبات پیچیده ای هستند که از مواد زیادی (پروتئین ها، چربی ها، کربوهیدرات ها، ویتامین ها و غیره) تشکیل شده اند، توصیه می شود ابتدا تغییرات در هر یک از آنها را جداگانه در نظر بگیرید.

تغییرات در پروتئین ها

در طی عملیات حرارتی محصولات، سیستم های پروتئینی موجود در ترکیب آنها دستخوش تغییرات مختلفی می شوند.

اختلال در ساختارهای ثانویه و سوم بومی پروتئین ها "دناتوره شدن پروتئین" نامیده می شود. دناتوره شدن پروتئین ها می تواند به دلیل گرم شدن، عمل مکانیکی (در حین کوبیدن)، افزایش غلظت نمک در سیستم (در زمان انجماد، نمک زدن، خشک کردن محصولات) و برخی عوامل دیگر رخ دهد.

عمق اختلال در ساختار پروتئین به شدت تأثیر عوامل مختلف، امکان عملکرد همزمان چند تا از آنها، غلظت پروتئین ها در سیستم، pH محیط و تأثیر مواد افزودنی مختلف بستگی دارد.

دناتوره شدن پروتئین ها مستلزم تغییر در خواص هیدراتاسیون آنها است - توانایی اتصال به آب، که طعم محصولات نهایی را تعیین می کند.

هنگامی که پروتئین های محلول دناتوره می شوند، ظرفیت اتصال به آب آنها به درجات مختلفی کاهش می یابد که به عمق تغییرات دناتوراسیون بستگی دارد. تنظیم صحیح عواملی که خصوصیات دناتوره شدن و هیدراتاسیون پروتئین ها را در طول فرآیند تکنولوژیکی تعیین می کنند به ما امکان می دهد محصولات آشپزی با کیفیت بالا را بدست آوریم.

بنابراین، در عمل، اغلب از وابستگی دناتوره شدن و قابلیت اتصال به آب پروتئین ها به pH محیط استفاده می شود. دناتوره شدن پروتئین های ماهیچه ای در گوشت و ماهی در PH نزدیک به نقطه ایزوالکتریک در دماهای پایین تر اتفاق می افتد و با از دست دادن قابل توجه آب همراه است.

بنابراین با اسیدی کردن سیستم های پروتئینی در برخی از روش های فرآوری ماهی و گوشت (ماریناسیون و ...) شرایطی برای کاهش عمق دناتوره شدن پروتئین در طی عملیات حرارتی ایجاد می شود.

در عین حال، محیط اسیدی باعث دناتوره شدن و تجزیه کلاژن پروتئین بافت همبند و تشکیل محصولاتی با افزایش ظرفیت نگهداری آب می شود. در نتیجه زمان عملیات حرارتی محصولات کاهش می یابد و محصولات نهایی آبدار و طعم خوبی پیدا می کنند.

دناتوره شدن همچنین وضعیت فیزیکی سیستم های پروتئینی را تغییر می دهد که معمولاً با اصطلاح "تاخوردگی پروتئین" تعریف می شود. تا شدن سیستم های مختلف پروتئینی ویژگی های خاص خود را دارد.

در برخی موارد، پروتئین‌های منعقد شده به صورت پوسته یا لخته از سیستم آزاد می‌شوند (تشکیل کف هنگام پختن آبگوشت، مربا)، در برخی دیگر، سیستم پروتئین با فشار دادن قسمتی از آب همراه با مواد فشرده می‌شود. حل شده در آن (تولید پنیر دلمه از ماست) و یا افزایش قدرت سیستم بدون تراکم و آزاد شدن رطوبت (انعقاد سفیده تخم مرغ).

همراه با تغییرات فیزیکی، هنگامی که سیستم های پروتئینی گرم می شوند، تغییرات شیمیایی پیچیده ای در خود پروتئین ها و در موادی که با آنها برهم کنش دارند رخ می دهد.

پروتئین های موجود در سبزیجات و میوه ها

مقدار مواد پروتئینی موجود در سبزیجات و میوه ها بیشتر نیست 2-2,5%. پروتئین ها هستند ­ عناصر ساختاری جدید سیتوپلاسم، اندامک های آن و هسته سلول های گیاهی.

در طی عملیات حرارتی، پروتئین‌های سیتوپلاسمی منعقد می‌شوند و پوسته‌ها را تشکیل می‌دهند. ساختار غشای سلولی از بین می رود. تخریب آن باعث انتشار مواد محلول در شیره سلولی به آبگوشت یا مایع دیگری که سبزیجات در آن پخته یا ذخیره شده اند و نفوذ مواد محلول در آبگوشت یا مایعات دیگر به داخل آنها می شود.

پروتئین های محصولات آرد غلات

نخود، لوبیا، عدس حاوی حدود 20-23% پروتئین، سویا - 30%. در غلات و ایکسمقدار می رسد 11% , و در آرد گندم درجه یک و بالاتر - 10 - 12%.

در محصولات آرد غلات، پروتئین ها در حالت کم آبی هستند، بنابراین هنگام خیساندن حبوبات، پختن غلات یا ورز دادن خمیر، قادر به جذب رطوبت و متورم شدن هستند.

هنگامی که در دمای 50 تا 70 درجه سانتیگراد حرارت داده می شود، پروتئین های متورم منعقد می شوند و بخشی از رطوبت جذب شده را که توسط نشاسته ژلاتینه کننده متصل می شود، خارج می کنند.

در آشپزی استفاده می شود، سرخ کردن آرد گندم با یا بدون چربی در دمای 120 درجه سانتیگراد و بالاتر بر پروتئین های موجود در آن تأثیر می گذارد که دناتوره شده و توانایی خود را برای متورم شدن و تشکیل گلوتن از دست می دهند.

سفیده تخم مرغ

سفیده تخم مرغ حاوی 11-12٪ مواد پروتئینی است، زرده - 15-16٪. در دمای 50-55 درجه سانتیگراد، سفیده تخم مرغ شروع به انعقاد می کند، که خود را به شکل ابری موضعی نشان می دهد، که با افزایش بیشتر دما، به کل حجم گسترش می یابد. با رسیدن به دمای 80 درجه سانتیگراد، پروتئین منعقد شده شکل خود را حفظ می کند.

حرارت بیشتر باعث افزایش قدرت سیستم پروتئینی می شود و به ویژه در محدوده دمایی 80 تا 85 درجه سانتیگراد قابل توجه است. پس از رسیدن به 95-100 درجه سانتیگراد، قدرت پروتئین در طول زمان کمی تغییر می کند.

زرده تخم مرغ در دماهای بالاتر منعقد می شود. برای افزایش ویسکوزیته، زرده باید تا 70 درجه سانتیگراد گرم شود.

مخلوط سفید و زرده رفتاری مشابه زرده دارد. سفیده دلمه شده، زرده یا مخلوطی از هر دو رطوبت را در حالت محدود نگه می دارد و آن را فشار نمی دهد. ماهیت انعقاد سفیده تخم مرغ اگر با مقداری آب رقیق شود و مخلوط کاملاً مخلوط شود تغییر نمی کند، اما از استحکام مکانیکی سیستم کاسته می شود.

توانایی سفیده تخم مرغ برای چسباندن رطوبت در طول انعقاد در آشپزی مورد استفاده قرار می گیرد. افزودن تخم‌مرغ، آب یا شیر به پروتئین‌ها هنگام تهیه املت به فرد اجازه می‌دهد تا استحکام مکانیکی سیستم‌های پروتئینی را کاهش داده و محصولات آشپزی با طعم لطیف‌تری نسبت به محصولات تهیه‌شده از تخم‌مرغ طبیعی به‌دست آورید.

از خواص مکانیکی سفیده تخم مرغ منعقد شده برای ساختار (پیوند) برخی از محصولات آشپزی (کتلت سبزیجات و غیره) نیز استفاده می شود.

پروتئین های شیر

پروتئین های اصلی شیر عبارتند از کازئین (2.3-3.0٪)، لاکتالبومین (0.5-1.0٪) و لاکتوگلوبولین (0.1٪).

هنگام حرارت دادن شیر با اسیدیته معمولی، تغییرات محسوسی فقط با آلبومین مشاهده می شود که به صورت ورقه ای روی دیواره های ظرف منعقد و رسوب می کند. این فرآیند در دمای 60 درجه سانتیگراد شروع می شود و تقریباً در 85 درجه سانتیگراد به پایان می رسد.

حرارت دادن شیر عملاً هیچ تأثیری بر حلالیت کازئین ندارد: فقط مقدار کمی از آن به شکل نامحلول در کف تشکیل شده روی شیر وجود دارد. در شیر تخمیر شده، حرارت باعث انعقاد کازئین می شود و سیستم را به دو بخش تقسیم می کند: کشک (کازئین دلمه شده) و آب پنیر.

کازئین همچنین با حرارت دادن شیر بسیار اسیدی منعقد می شود. پنیر کوتاژ با گرم شدن مقداری از رطوبت خود را آزاد می کند. برای چسباندن آن، غلات یا آرد به محصولات آشپزی ساخته شده از پنیر اضافه می شود.

پروتئین های گوشت، مرغ، ماهی

پردازش تکنولوژیکی این محصولات تا حد زیادی توسط ساختار مورفولوژیکی و ترکیب سیستم های پروتئینی آنها تعیین می شود.

ویژگی های ساختار و ترکیب بافت عضلانی . بخش عمده گوشتی که در آشپزی فرآوری می شود ماهیچه های اسکلتی است. ماهیچه های اسکلتی منفرد از فیبرهای عضلانی تشکیل شده اند که توسط لایه های بافت همبند به یک کل واحد متصل شده اند.

فیبر عضلانی یک سلول انقباضی تخصصی است که طول آن می تواند به 12 برسد سانتی متریا بیشتر و ضخامت تا 120 میلی مترمحتویات فیبر از دو قسمت تشکیل شده است: مایع (همگن) - سارکوپلاسم و ژلاتینی (به شکل رشته های ژلاتینی) - میوفیبریل ها. در خارج، فیبر با یک غلاف - سارکولما پوشیده شده است (شکل 3).

در ماهیچه ها، الیاف در بسته های نرم افزاری جمع آوری می شوند: اولیه، متشکل از فیبرهای عضلانی. ثانویه، متشکل از بسته های اولیه؛ دسته های مرتبه بالاتری که عضله را تشکیل می دهند.

پروتئین هایی که فیبرهای ماهیچه ای گوشت، مرغ و ماهی را تشکیل می دهند، پروتئین ماهیچه ای نامیده می شوند. برخی از آنها در حالت مایع در سارکوپلاسم قرار دارند، از جمله پروتئین میوگلوبین که گوشت را قرمز رنگ می کند، برخی در حالت ژلاتینی بخشی از میوفیبریل ها هستند. محتوای پروتئین در برخی از محصولات گوشت و ماهی در جدول آورده شده است. 12.

پروتئین های عضلانی ارزش بیولوژیکی بالایی دارند: نسبت اسیدهای آمینه ضروری در آنها نزدیک به بهینه است. محتوای پروتئین های ماهیچه ای در ماهیچه های اسکلتی گاوهای دسته 1 به طور متوسط ​​13.4 درصد با نوسانات از 6.1 تا 14.3 درصد در قسمت های مختلف لاشه است (شکل 4).

برنج. 3. طرح ساختار فیبر عضلانی:
1 - میوفیبریل؛ 2 - سارکوپلاسم; 3 - هسته
برنج. 4. محتوای پروتئین های ماهیچه ای در قسمت های مختلف لاشه گاو

بافت همبند عضله را میسیم می نامند. قسمتی از آن که فیبرهای ماهیچه‌ای را در بسته‌های اولیه به هم متصل می‌کند، اندومیزیوم نامیده می‌شود که دسته‌های فیبرهای عضلانی را با یکدیگر متحد می‌کند - اول و مهم‌تر از همه، و پوسته بیرونی عضله - اپیمیزیم.

اجزای مهم بافت همبند پروتئین های فیبریلار - کلاژن و الاستین هستند.

با استفاده از تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس، مشخص شد که مولکول کلاژن از سه زنجیره پلی پپتیدی (سه‌گانه) تشکیل شده است که حول یک محور مشترک به هم پیچیده شده‌اند.

قدرت مارپیچ سه گانه عمدتاً به دلیل پیوندهای هیدروژنی است. مولکول های منفرد کلاژن و الاستین فیبرها را تشکیل می دهند. به نوبه خود، دسته هایی از الیاف کلاژن و الاستین، همراه با ماده ای که آنها را به یک کل واحد و متشکل از یک مجتمع پروتئین-پلی ساکارید متحد می کند، فیلم هایی از اندومیسیم و پریمیزیوم را تشکیل می دهند.

برنج. 5. تهیه میکروسکوپی عضله سینه ای گاو. لایه های قابل مشاهده اندومیزیوم بین رشته های عضلانی و لایه های پریمیزیوم بین دسته های آنها

ساختار اندومیزیوم عملاً مستقل از انقباض عضله و ماهیت کاری است که انجام می دهد. کلاژن موجود در آن الیاف بسیار نازک و کمی موج دار را تشکیل می دهد. الاستین در اندومیزیوم ضعیف است.

ساختار پریمیزیوم تا حد زیادی تحت تأثیر ماهیت کار انجام شده توسط عضلات است. در ماهیچه هایی که در طول زندگی حیوان استرس کمی را تجربه کرده اند، پریمیزیوم از نظر ساختاری به اندومیزیوم نزدیک است.

پریمیزیوم ماهیچه هایی که کارهای سنگین انجام می دهند ساختار پیچیده تری دارد: تعداد رشته های الاستین افزایش می یابد، بسته های کلاژن ضخیم تر می شوند، در پریمیزیوم برخی از ماهیچه ها الیاف متقاطع شده و یک بافت سلولی پیچیده را تشکیل می دهند. درصد بافت همبند در عضلات افزایش یافته است.

جدول 13نسبت تقریبی (بر اساس تریپتوفان) آمینو اسیدهای ضروری در پروتئین عضلانی برخی محصولات

بنابراین، بافت همبند اندومیزیوم و پریمیزیم نوعی اسکلت یا چارچوب بافت عضلانی را تشکیل می دهد که شامل رشته های عضلانی است. ماهیت این اسکلت تعیین کننده خواص مکانیکی یا به قول خودشان "سختی" یا "لطافت" گوشت است.

به طور متوسط، بیشتر ماهیچه گاو حاوی 2 تا 2.9٪ کلاژن است، اما مقدار کلاژن در قسمت های مختلف لاشه بسیار متفاوت است (شکل 6).

برنج. 6. محتوای کلاژن (k) و الاستین (e) در قسمت های مختلف لاشه گاو

در دام های کوچک تفاوت ساختار پریمیزیوم در قسمت های مختلف لاشه به میزان بسیار کمتری نسبت به دام های بزرگ بیان می شود و علاوه بر این، پریمیزیم ساختار ساده تری دارد. از ویژگی های ساختار تشریحی بافت ماهیچه ای طیور می توان به محتوای کم و ناپایداری بافت همبند اشاره کرد.

بافت ماهیچه ای ماهی نیز از رشته های عضلانی و بافت همبند تشکیل شده است، اما ویژگی های خاص خود را دارد. رشته های عضلانی آن توسط پریمیزیوم به میوکوم های زیگزاگی تبدیل می شوند که با کمک لایه های بافت همبند (سپتا) عضلات طولی بدن را تشکیل می دهند. سپتاها عرضی و طولی هستند (شکل 7).

مانند بافت عضلانی حیوانات خونگرم، ماهیچه‌های ماهی نیز که بار بیشتری دارند (عضلات مجاور سر و دم) دارای بافت همبند توسعه‌یافته‌تری هستند، اما به دلیل استحکام کم، هنگام برش ماهی، بر اساس درجه و هدف آشپزی، همانطور که برای گوشت حیوانات ذبح شده مرسوم است. پروتئین اصلی بافت همبند ماهی کلاژن است (از 1.6 تا 5.1٪)، الاستین بسیار کمی در آن وجود دارد.

علاوه بر بافت ماهیچه ای، کلاژن در مقادیر قابل توجهی بخشی از مواد آلی غضروف، استخوان ها، پوست و فلس ها است. بنابراین، محتوای آن در استخوان ها به 10-20٪، در تاندون ها - 25-35٪ می رسد. کلاژن موجود در استخوان ها ossein نامیده می شود.

به عنوان یک پروتئین، کلاژن ارزش بیولوژیکی پایینی دارد، زیرا عملاً فاقد تریپتوفان است و حاوی متیونین بسیار کمی است. ترکیب آن توسط گلیکوکول، پرولین و هیدروکسی پرولین غالب است.

اجزای اصلی گوشت انواع مختلف حیوانات (در درصد) عبارتند از: آب - 48-80، پروتئین - 15-22، چربی - 1-37، مواد استخراجی - 1.5-2.8 و مواد معدنی - 0.7-1. 5.

مقدار آب به سن حیوان و میزان چربی گوشت بستگی دارد. هر چه حیوان جوانتر باشد و گوشت آن چربی کمتری داشته باشد، رطوبت بیشتری در ماهیچه ها وجود دارد.

بیشتر رطوبت (حدود 70٪) در ماهیچه ها به پروتئین های میوفیبریل متصل می شود. سارکوپلاسم فیبرهای عضلانی حاوی مقدار کمتری رطوبت با پروتئین ها، مواد استخراجی و مواد معدنی حل شده در آن است. مقدار معینی از رطوبت در حفره های بین سلولی بافت عضلانی وجود دارد.

مواد استخراجی محصولات متابولیسم هستند. آنها از اسیدهای آمینه، دی پپتیدها، گلوکز، برخی اسیدهای آلی و غیره تشکیل شده اند. مواد استخراجی و محصولات تبدیلی آنها در ایجاد طعم و عطر مشخصه گوشت نقش دارند.

برنج. 7. نمودار ساختار بافت ماهیچه ای ماهی: 1 - فیبرهای عضلانی (جهت آنها با ضربات نشان داده می شود). 2 - میوکوما; 3 - سپتوم عرضی; 4 - سپتوم های طولی

بنابراین محلول‌های اسید گلوتامیک و نمک‌های آن طعم گوشتی دارند، بنابراین مونوسدیم گلوتامات به‌عنوان یکی از اجزای تشکیل‌دهنده سوپ‌های خشک، سس‌ها و سایر کنسانتره‌ها استفاده می‌شود. اسیدهای آمینه مانند سرین، آلانین، گلیسین طعم شیرین، لوسین طعم کمی تلخ و ... دارند.

هنگامی که حرارت داده می شود، مواد استخراجی دستخوش تغییرات شیمیایی مختلفی می شوند - واکنش های تشکیل ملانوئید، اکسیداسیون، برش هیدرولیتیک، و غیره.

مواد استخراجی بافت ماهیچه ماهی از نظر ترکیب با مواد استخراجی گوشت تفاوت قابل توجهی دارد. گلوتامیک اسید کم و هیستیدین، فنیل آلانین، تریپتوفان، سیستین و سیستین بالاتر است. عموماً پذیرفته شده است که طعم و بوی ماهی عمدتاً ناشی از پایه های نیتروژنی مواد استخراجی است که به ویژه در ماهی های دریایی فراوان است و در گوشت حیوانات خشکی وجود ندارد یا کم است.

در میان مواد معدنی بافت ماهیچه ای جانوران و ماهی های زمینی، سهم قابل توجهی بر روی نمک های سدیم، پتاسیم، کلسیم و منیزیم است.

تغییرات در پروتئین ها در طول عملیات حرارتی

در طول عملیات حرارتی، پروتئین های عضلانی و بافت همبند تغییرات قابل توجهی را تجربه می کنند.

پروتئین های ماهیچه ای گوشت و ماهی در دمای حدود 40 درجه سانتیگراد شروع به دناتوره شدن و انعقاد می کنند. در همان زمان، محتویات فیبرهای عضلانی متراکم تر می شوند، زیرا رطوبت از آنها با مواد معدنی و استخراجی حل شده در آن آزاد می شود و پروتئین های محلول که در این دما دناتوره نمی شوند.

آزاد شدن رطوبت و فشرده شدن فیبرهای عضلانی قدرت آنها را افزایش می دهد: بریدن و جویدن آنها دشوارتر است.

اگر گوشت یا ماهی در آب گرم شود، پروتئین‌های وارد شده به آن، با رسیدن به دمای مناسب، دناتوره شده و به صورت پولک‌هایی منعقد می‌شوند و به اصطلاح کف می‌کنند.

حدود 90 درصد از پروتئین های محلول گوشت و ماهی در دمای 65-60 درجه سانتیگراد دناتوره می شوند. در این دماها قطر فیبرهای ماهیچه ای گوشت گاو به میزان 16-12 درصد از مقدار اولیه آن کاهش می یابد. افزایش بعدی دما مستلزم از دست دادن رطوبت اضافی، فشرده شدن فیبرهای عضلانی و افزایش قدرت آنها است.

هنگام پختن گوشت، پروتئین میوگلوبین که رنگ گوشت را تعیین می کند، دناتوره می شود. دناتوره شدن میوگلوبین با تغییر رنگ بافت ماهیچه ای همراه است که به ما امکان می دهد به طور غیرمستقیم در مورد آمادگی آشپزی گوشت قضاوت کنیم.

گوشت تا دمای 60 درجه سانتیگراد رنگ قرمز خود را حفظ می کند، در دمای 60 تا 70 درجه به رنگ صورتی و در دمای 70 تا 80 درجه سانتیگراد خاکستری می شود. وقتی گوشت پخته می شود، خاکستری باقی می ماند یا قهوه ای می شود.

گرم کردن بافت همبند باعث از هم گسیختگی کلاژن موجود در آن می شود و ساختار خود بافت را تغییر می دهد. مرحله اولیه این فرآیند دناتوره شدن کلاژن و اختلال در ساختار فیبریلار پروتئین است که با اصطلاح "جوشکاری کلاژن" تعریف می شود.

دمای دناتوراسیون یا جوش کلاژن بالاتر است، هر چه پرولین و هیدروکسی پرولین بیشتری در آن وجود داشته باشد. برای گوشت، پخت و پز در دمای حدود 65 درجه سانتیگراد، برای ماهی - حدود 40 درجه سانتیگراد مشاهده می شود.

در این دماها، پارگی جزئی پیوندهای متقابل بین زنجیره های پلی پپتیدی مولکول های پروتئین فیبریلار رخ می دهد. در نتیجه، زنجیر کوتاه شده و از نظر انرژی موقعیت تا شده مطلوب تری به خود می گیرد.

در الیاف کلاژن جدا شده از بافت همبند، جوش کلاژن در دماهای خاصی اتفاق می افتد و ویژگی پرش دارد. در فیلم‌های پریمیزیوم، جوشکاری کلاژن در محدوده دمایی گسترش می‌یابد. این فرآیند در دماهای ذکر شده در بالا شروع می شود و در دمای بالاتر به پایان می رسد و هر چه دما بالاتر باشد، ساختار بافت همبند پیچیده تر می شود.

تغییرات در سطح مولکولی مستلزم تغییر در ساختار رشته های کلاژن و لایه های بافت همبند است. الیاف کلاژن تغییر شکل داده، خم می شوند، طول آنها کوتاه می شود و حالت ارتجاعی و شیشه ای شفاف تر پیدا می کنند.

ساختار خود لایه های بافت همبند نیز تغییر می کند: آنها نیز تغییر شکل می دهند، ضخامت آنها افزایش می یابد، الاستیک تر و شیشه ای شفاف تر می شوند.

جوشکاری کلاژن با جذب مقدار مشخصی رطوبت و افزایش حجم لایه های بافت همبند همراه است. فشرده سازی لایه های بافت همبند به طور قابل توجهی به فشردن بافت ماهیچه ای مایع آزاد شده در طول دناتوره شدن و انعقاد پروتئین های عضلانی کمک می کند.

با گرم شدن بیشتر بافت همبند، پارگی جزئی یا کامل پیوندهای عرضی بین زنجیره های پلی پپتیدی کلاژن دناتوره شده رخ می دهد و برخی از آنها وارد آبگوشت می شوند و محلول ژلاتین را تشکیل می دهند. ساختار لایه های بافت همبند به طور قابل توجهی مختل می شود و استحکام آنها کاهش می یابد.

تضعیف قدرت پریمیزیم یکی از عوامل تعیین کننده آمادگی گوشت است. گوشتی که به آمادگی رسیده است نباید مقاومت قابل توجهی در برابر بریدن یا گاز گرفتن در امتداد رشته های عضلانی داشته باشد.

مشابه دمای جوشکاری، سرعت تجزیه کلاژن به ساختار پریمیزیوم بستگی دارد. بله بالای 20 دقیقهجوشیدن در عضله کمری که پریمیزیوم آن ضعیف است، 12.9٪ از کلاژن تجزیه شد و به آبگوشت منتقل شد و در عضله سینه ای با پریمیزیوم خشن تر، در شرایط مشابه، تنها 3.3٪ از کلاژن تجزیه شد.

بالای 60 دقیقهدر طول پخت و پز، این ارقام افزایش یافته است: برای ماهیچه کمر به 48.3٪، برای ماهیچه سینه ای - فقط به 17.1. دمایی که در آن فرآیند عملیات حرارتی انجام می شود تأثیر جزئی بر سرعت تجزیه کلاژن و نرم شدن پریمیزیوم دارد. .

به عنوان مثال، هنگامی که ماهیچه براکیالیس در دمای 120 درجه سانتیگراد (در اتوکلاو) پخته می شود، میزان کلاژن تجزیه شده دو برابر بیشتر از محتوای آن در ماهیچه مشابهی است که به روش معمول در دمای 100 پخته شده است. درجه سانتیگراد

البته باید توجه داشت که با افزایش دمای پخت همراه با کاهش زمان پخت، فشردگی بیش از حد پروتئین های ماهیچه ای اتفاق می افتد که بر قوام و طعم گوشت تأثیر منفی می گذارد.

هنگامی که برای سرخ کردن ماهیچه هایی با پریمیسم پیچیده استفاده می شود، گوشت با اسیدها (ماریناسیون) یا آماده سازی آنزیمی درمان می شود. معمولاً برای ترشی از اسید سیتریک یا استیک استفاده می شود. در گوشت ترشی، تجزیه کلاژن و تضعیف پریمیزیوم به طور قابل توجهی تسریع می شود.

سرخ شده در روغنمحصولات آبدار و طعم خوبی دارند.

آنزیم های پروتئولیتیک با منشاء گیاهی، حیوانی و میکروبی با موفقیت به عنوان نرم کننده گوشت استفاده می شوند: فیسین (از انجیر)، پاپائین (از درخت خربزه)، تریپسین (منشا حیوانی) و غیره.

فرآورده های آنزیمی پودرها، خمیرها یا محلول هایی هستند که برای فرآوری گوشت به روشی (مرطوب، پخش، سرنگ) استفاده می شوند. گوشت اغلب قبل از درمان با آنزیم ها شل می شود.

عملیات حرارتی استحکام الیاف الاستین را اندکی کاهش می دهد، بنابراین بافت ماهیچه ای با محتوای الاستین بالا (گردن، پهلو) پس از عملیات حرارتی سفت می ماند و عمدتاً برای تهیه توده کتلت استفاده می شود.

تجمع (انعقاد یا انعقاد پروتئین) برهمکنش مولکول های پروتئین دناتوره شده است که با تشکیل ذرات بزرگتر همراه است. از نظر خارجی، این بسته به غلظت و حالت کلوئیدی پروتئین‌های موجود در محلول متفاوت است. بنابراین، در محلول های کم غلظت (تا 1٪)، پروتئین منعقد شده به شکل تکه ها (کف در سطح آبگوشت) می شود. در محلول های پروتئین غلیظ تر (سفیده تخم مرغ)، در طول دناتوره شدن، یک ژل پیوسته تشکیل می شود که تمام آب موجود در سیستم کلوئیدی را حفظ می کند. پروتئین ها که کم و بیش ژل های آبی هستند (پروتئین های ماهیچه ای گوشت، مرغ، ماهی، پروتئین غلات، حبوبات، آرد پس از هیدراتاسیون و غیره) در هنگام دناتوره شدن متراکم تر می شوند و با جدا شدن مایع به محیط، کم آبی آن ها اتفاق می افتد. . یک ژل پروتئینی که تحت حرارت قرار می گیرد، به عنوان یک قاعده، دارای حجم، وزن، استحکام مکانیکی و کشسانی کمتری نسبت به ژل اصلی پروتئین های بومی (طبیعی) است. سرعت تجمع سولفات پروتئینی به pH بستگی دارد. پروتئین ها در نزدیکی نقطه ایزوالکتریک پایداری کمتری دارند. برای بهبود کیفیت ظروف و محصولات آشپزی، تغییرات جهت دار در واکنش محیط به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرد. بنابراین، هنگام خواباندن گوشت، مرغ، ماهی قبل از سرخ کردن؛ افزودن اسید سیتریک یا شراب سفید خشک هنگام شکار ماهی و مرغ؛ استفاده از پوره گوجه فرنگی هنگام خورش گوشت و غیره محیطی اسیدی با pH به طور قابل توجهی کمتر از نقطه ایزوالکتریک پروتئین های محصول ایجاد می کند. به دلیل کم آبی کمتر پروتئین ها، محصولات آبدارتر هستند. گوشت آماده شده را در آب داغ (1-1.5 لیتر آب به ازای هر 1 کیلوگرم گوشت) قرار داده و بدون جوش (97-98 درجه سانتیگراد) تا زمانی که پخته شود، پخته می شود که با استفاده از سوزن سرآشپز مشخص می شود. باید به راحتی وارد گوشت پخته شود و آب آن باید بی رنگ باشد. برای بهتر شدن طعم و عطر گوشت، در حین پخت، ریشه و پیاز را به آب اضافه کنید. نمک و ادویه ها را 15-20 دقیقه قبل از آماده شدن گوشت، برگ بو را 5 دقیقه قبل به آبگوشت اضافه می کنند. به طور متوسط، زمان پخت: گوشت گاو - 2-2.5 ساعت، گوشت بره - 1-1.5، گوشت خوک - 2.2.5، گوشت گوساله - 1.5 ساعت گوشت آب پز شده در سراسر دانه بریده می شود، 1-2 قطعه در هر وعده، مقدار کمی بریزید. آبگوشت را به جوش آورده و تا زمان تعطیلات (اما نه بیشتر از 3 ساعت) در دمای 50-60 درجه سانتیگراد در آبگوشت نگهداری کنید.

کاربرد: کشاورزی، یعنی تولید خوراک دام. ماهیت اختراع: انعقاد الکتریکی پروتئین توسط جریان مستقیم در یک محفظه انجام می شود که مناطق آندی و کاودیک آن توسط یک غشاء از هم جدا می شوند. در جریان جریان، مقدار pH محیط ثبت می شود و زمانی که مقدار آن به 5 رسید، فرآیند متوقف می شود. با حذف ماده منعقده، قسمت باقیمانده از مواد حاوی پروتئین از ناحیه کاتد به ناحیه آندی تغذیه می شود. دمای مواد از 39 - 40 o C. 2 W تجاوز نمی کند. موارد f-ly، 1 جدول.

این اختراع مربوط به کشاورزی، یعنی تولید خوراک دام است. یک روش شناخته شده برای انعقاد حرارتی پروتئین از آب سیب زمینی وجود دارد که شامل حرارت دادن آن با بخار تا 70-100 درجه سانتیگراد است. معایب این روش عملکرد کم پروتئین (70-80٪)، شدت انرژی بالا (0.5 MJ) است. /کیلوگرم). روشی برای انعقاد شیمیایی وجود دارد که شامل رسوب پروتئین بدون حرارت دادن با اسیدی کردن آن با اسیدها یا نمک های فلزات سنگین تا نقطه ایزوالکتریک (pH 4.8-5.2) است. عیب این روش عملکرد کم پروتئین (40-50%)، نیاز به خنثی سازی محیط است. نزدیکترین روش به روش پیشنهادی روش تصفیه الکتروترمال است که در آن محیط حاوی پروتئین با جریان الکتریکی فرکانس صنعتی تا 70-100 درجه سانتیگراد گرم می شود. قدرت میدان الکتریکی بین الکترودهای واقع در محیط منعقد شده ( 5-25) 10 2 V/m. بازده پروتئین به 80-84 درصد می رسد و محتوای انرژی آن 0.12 MJ/kg است. هدف از اختراع افزایش بازده پروتئین و کاهش شدت انرژی فرآیند است. برای دستیابی به این هدف، پروتئین در محفظه ای منعقد می شود که توسط یک پارتیشن غشایی جدا شده است، قابل نفوذ به ترکیبات معدنی (عمدتا یون های H+ و OH-) و عملاً به دلیل اندازه "بزرگ" آنها به یون های پروتئین نفوذ ناپذیر است. به عنوان مثال، هنگامی که جریان مستقیم از طریق آب سیب زمینی از الکترود مثبت به الکترود منفی می گذرد، یون های H + به سمت کاتد و یون های گروه های هیدروکسیل OH به سمت آند حرکت می کنند. این منجر به کاهش pH در آند و افزایش در کاتد می شود. محیط اسیدی در آند پروتئین را منعقد می کند. علاوه بر این، جریان الکتریکی که از آب سیب زمینی عبور می کند، انتقال جرم و سرعت واکنش های شیمیایی را بدون ایجاد حرارت قابل توجه فعال می کند. به همین دلیل، دمای آب میوه تنها به 30-40 درجه سانتیگراد افزایش می یابد. بنابراین، به دلیل عمل ترموشیمیایی جریان الکتریکی، پروتئین در دماهایی به طور قابل توجهی کمتر از روش های حرارتی شناخته شده منعقد می شود که باعث کاهش شدت انرژی فرآیند می شود. تا 0.05 MJ/kg. اثر ترکیبی شیمیایی و حرارتی جریان الکتریکی، بازده پروتئین را تا 97% افزایش می‌دهد. کسر صرف شده از ناحیه کاتد به نسبتی به ناحیه آندی اضافه می‌شود که فرآیند انعقاد را مختل نمی‌کند. مثال آب سیب زمینی (pH 6.6-6.8) در محفظه کاری یک منعقد کننده قرار می گیرد که فضای آندی (A) و کاتدی (K) آن توسط یک پارتیشن غشایی به نسبت A:K 4:1، عملاً غیر قابل نفوذ به اجزای آب میوه در غیاب جریان الکتریکی یک جریان مستقیم با شدت میدان الکتریکی در فضای بین الکترود (3-5) 10 2 V / m به الکترودهای محفظه از یکسو کننده عرضه می شود که تحت تأثیر آن pH به 2.5-5 کاهش می یابد. در طول انعقاد، دما ثبت می شود. با رسیدن به دمای 30-40 درجه سانتیگراد، فرآیند متوقف می شود. در طول فرآیند انعقاد، محصول فرآوری شده از ناحیه کاتد به ناحیه آندی تغذیه می شود و آن را با آب میوه "تازه" مخلوط می کند. زمان پردازش به شدت میدان الکتریکی و دمای اولیه آب میوه بستگی دارد. پروتئین منعقد شده با استفاده از روش های پذیرفته شده از آب میوه جدا می شود. جدول یک ارزیابی مقایسه ای از روش های مختلف انعقاد به دست آمده در آزمایشگاه حمل و نقل و تنظیم متابولیسم گیاهی آکادمی علوم جمهوری بلاروس را نشان می دهد. تحقیقات نشان داده است که روش پیشنهادی بازده پروتئین را 10-15٪ افزایش می دهد و شدت انرژی را 2-3 برابر کاهش می دهد. در این حالت چگالی جریان مستقیم در حین انعقاد از 8000 A/m 2 تجاوز نمی کند که امکان کاهش دمای پردازش را فراهم می کند.

مطالبه

1. روش انعقاد پروتئین، شامل قرار دادن یک ماده حاوی پروتئین در محفظه ای که نواحی آند و کاتد آن توسط یک پارتیشن غشایی از هم جدا شده اند، و عبور جریان الکتریکی مستقیم بین الکترودهای واقع در این نواحی، مشخص می شود که در طول جریان جریان، مقدار pH ماده پردازش شده در نواحی آند محفظه ثبت می شود و در مقدار pH بیش از 5، جریان جریان متوقف می شود. 2. روش طبق ادعای 1 که مشخصه آن این است که پس از حذف ماده منعقد کننده از ناحیه آند محفظه، مواد حاوی پروتئین باقیمانده در ناحیه کاتد محفظه به ناحیه آند منتقل می شود و هر دو ناحیه به ناحیه آند اضافه می شوند. سطح کارکرد با مواد جدید حاوی پروتئین 3. روش طبق ادعای 1 که مشخصه آن این است که چگالی جریان مستقیم در طول فرآیند انعقاد بیش از 8000 A/m2 انتخاب می شود.

برای رسیدن به این هدف، خون و عناصر تشکیل شده در معرض گرما - انعقاد قرار می گیرند.

در طی فرآیند حرارت دادن، خواص پروتئین های موجود در خون و فرآورده های خونی تغییر می کند. مشخص ترین و اساسی ترین تغییرات در حین حرارت دادن، دناتوره شدن حرارتی مواد پروتئینی محلول است. در طول فرآیند دناتوره سازی، تغییری در ساختار مولکول پروتئین رخ می دهد که منجر به تغییرات قابل توجهی در خواص بدون به خطر انداختن ترکیب می شود. پروتئین های کروی زنجیره های پلی پپتیدی چین خورده را باز می کنند که مولکول های کروی را تشکیل می دهند. بازسازی ساختار در نتیجه شکستن برخی پیوندهای درون مولکولی در مولکول پروتئین در هنگام گرم شدن رخ می دهد.

پروتئین دناتوره شده در بسیاری از خواص و ویژگی ها با پروتئین طبیعی متفاوت است. دمایی که در آن دناتوره شدن اتفاق می افتد برای پروتئین های مختلف متفاوت است، اما برای یک پروتئین خاص ثابت است. بنابراین، آلبومین خون در دمای 67 درجه سانتیگراد، گلوبولین - 69-75، فیبرینوژن - 56، هموگلوبین - حدود 70 درجه سانتیگراد دناتوره می شود. بنابراین، تغییرات اصلی دناتوراسیون در پروتئین های خون در دمای حدود 70 درجه سانتیگراد کامل می شود. نمک های خنثی فلزات قلیایی، مانند نمک خوراکی، مقاومت پروتئین ها را در برابر دناتوره شدن حرارتی افزایش می دهند. قندها و آنیونهای اسیدهای چرب حاوی 7-12 اتم کربن نیز دارای اثرات محافظتی بالایی هستند. توانایی چنین موادی برای افزایش مقاومت پروتئین ها در برابر دناتوره شدن می تواند هنگام تغلیظ خون و پلاسمای آن با تبخیر در دماهای بالاتر مورد استفاده قرار گیرد.

علائم مشخصه فرآیند دناتوره شدن پروتئین عبارتند از از دست دادن حلالیت پروتئین در آب، از دست دادن خواص بیولوژیکی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه آنزیم ها، قابلیت هضم بهتر تحت تأثیر آنزیم های گوارشی و از دست دادن توانایی کریستال شدن.

در نتیجه دناتوره شدن، ممکن است پیوندهای آشفته بین زنجیره های پلی پپتیدی هم در داخل مولکول و هم بین مولکول های پروتئین های مختلف ایجاد شود. پیامد چنین تغییراتی از دست دادن آب دوستی توسط پروتئین ها، تجمع و انعقاد آنها است. این یک لخته نامحلول ایجاد می کند. گرم شدن بیشتر کواگولوم با فشرده شدن آن با آزاد شدن بخشی از مایع همراه است. انعقاد پروتئین های خون در طول عملیات حرارتی همیشه اتفاق می افتد و با افزایش دما تسریع می شود.

در شرایط گرمایش خشک (بدون آب) پروتئین ها در دمای بالا، یک فرآیند تب زایی رخ می دهد که منجر به تولید محصولات تجزیه تیره رنگ می شود. در نتیجه این تغییرات، پوسته ای بر روی سطح تجهیزات ایجاد می شود که باعث اختلال در انتقال گرما و جرم بین خنک کننده (بخار) و ماده خام فرآوری شده می شود. بنابراین مدت زمان فرآیند افزایش می یابد و گرما و برق اضافی مصرف می شود.

با خشک کردن مختصر ماده منعقده یا خون در دماهای بالا می توان از تجزیه تب زائی پروتئین ها جلوگیری کرد. برای بهبود انتقال حرارت و جرم در دستگاه‌های خشک‌کن دوره‌ای، همراه با خون یا فرآورده‌های خونی، مقدار کمی استخوان در آن‌ها بارگذاری می‌شود که طی فرآیند فرآوری، پوسته مواد خام را از سطح داخلی دستگاه جدا می‌کند.

عملیات حرارتی خون و فرآورده های خونی نیز با از دست دادن ویتامین های محلول در آب همراه است. ویتامین های C، D، B، نیکوتینیک و اسید پانتوتنیک کمترین مقاومت را دارند.

مشخص شده است که در طول پخت و پز، از دست دادن تیامین (ویتامین B1) 50٪ و ریبوفلاوین (ویتامین B2) 35٪ است.

برای انعقاد خون تا انعقاد کامل پروتئین کافی است آن را تا دمای 80 درجه سانتی گراد گرم کنید. در عمل، دما به 80-90 درجه سانتیگراد می رسد. در این حالت تعداد قابل توجهی از میکروارگانیسم های موجود در خون می میرند. اگر خون یک رنگ قهوه ای یا قهوه ای قرمز یکنواخت پیدا کند، فرآیند انعقاد کامل در نظر گرفته می شود.

انعقاد پروتئین را می توان با استفاده از بخار داغ یا مرده انجام داد. بیشتر اوقات از بخار زنده استفاده می شود که برای آن از ظروف فلزی نوع باز استفاده می شود که یک خط بخار به آن متصل است و به یک سیم پیچ سوراخ ختم می شود. با این روش انعقاد به صورت دستی تخلیه می شود.

انعقاد در مخازن انتقال، ترکیب انعقاد، انتقال و جداسازی جزئی رطوبت را در یک دستگاه ممکن می سازد. فرآیند به شرح زیر انجام می شود. پس از بارگیری خون در مخزن، بخار زنده وارد آن می شود (از طریق سیم پیچ پایینی) تا زمانی که جریانی از بخار از لوله اگزوز خارج شود (پس از حدود 15 دقیقه). در پایان انعقاد، دسترسی بخار قطع شده و جرم به مدت 5 دقیقه ته نشین می شود و پس از آن نمونه ای از مایع ته نشین شده گرفته می شود. اگر قهوه ای رنگ است و با حرارت دادن به دمای 100 درجه سانتیگراد کدر نمی شود، به این معنی است که فرآیند ته نشینی کامل شده است. در غیر این صورت، جرم را به مدت 10-15 دقیقه دیگر در مخزن انتقال بگذارید. مایع ته نشین شده از طریق لوله تخلیه در پایین دستگاه تخلیه می شود و با بسته شدن لوله اگزوز، بخار از طریق خط بخار واقع در قسمت بالایی آن به مخزن انتقال رها می شود. در این حالت، خون منعقد شده از طریق یک خط لوله به یک دیگ بخار وکیوم یا خشک کن به مدت 2-3 دقیقه دمیده می شود.

هنگام انعقاد خون با بخار بی صدا، فرآیند گرمایش به طور ناموزون و برای مدت طولانی ادامه می یابد و لایه ای از پروتئین های منعقد شده بر روی سطح حرارت ایجاد می شود که انتقال حرارت را مختل می کند و تمیز کردن سطح حرارت را دشوار می کند.

انعقاد کارآمدتر با استفاده از منعقد کننده های پیوسته از انواع پیچی و تزریقی حاصل می شود.

منعقد کننده پیچی پیوسته یک مخزن فلزی تک جداره با عایق خارجی با کف کروی است. یک مارپیچ در آن نصب شده است. منعقد کننده مجهز به یک درب محکم بسته با یک دریچه بارگیری (قطر گردن 200 میلی متر) و یک فیدر دوره ای باز می شود که جریان خون اجباری یکنواخت را به قسمت کار دستگاه تضمین می کند و از هدر رفتن بخار در جو جلوگیری می کند. چرخش از طریق یک چرخ دنده به مارپیچ منتقل می شود. فیدر از محور چرخان (سرعت چرخش 0.2 ثانیه -1) از طریق چرخ دنده درایو، انتقال زنجیر و چرخ دنده هدایت می شود.

در انتهای منعقد کننده نزدیک دریچه بارگیری یک شیر بخار و یک لوله سوراخ وجود دارد که از طریق آن بخار با فشار حداقل 0.2 مگاپاسکال به دستگاه وارد می شود. دریچه تخلیه در انتهای مخالف دستگاه قرار دارد.

انعقاد خون به شرح زیر انجام می شود. خون کامل (همراه با لخته) از مخزن جمع آوری توسط گرانش از طریق یک خط لوله خون به قطر 38-50 میلی متر وارد دستگاه می شود و با جریان بخار زنده مواجه می شود و به مدت 15 ثانیه تا دمای 90-95 درجه سانتیگراد گرم می شود. . با تامین همزمان بخار و خون شرایطی برای پیشروی درون خطی و اختلاط فشرده آنها ایجاد می شود که گرمای بیش از حد را از بین می برد و از تشکیل توده های بزرگ جلوگیری می کند. مارپیچ، انعقاد را به سمت مخالف دستگاه حرکت می دهد، جایی که از طریق دریچه ای به قطر 360 میلی متر تخلیه می شود. با سرعت چرخش پیچ 0.1 s -1، انعقاد 1.5 دقیقه پس از ورود خون به دستگاه تخلیه می شود. پیچ منعقد کننده بخشی از مایع حاوی 0.3٪ پروتئین را فشار می دهد. بهره وری دستگاه منعقد کننده برای خون کامل 120 کیلوگرم در ساعت است. می توان آن را با استفاده از دریچه پلاگین نصب شده روی خط خون جلوی دریچه بارگیری تنظیم کرد. پس از 3-4 ساعت کار، دستگاه از خون چسبیده به پیچ پاک می شود. برای این کار درب دستگاه را باز کرده و با استفاده از شیلنگ اسکرو و فیدر آب گرم چرخان را بشویید.

منعقد کننده نوع تزریقی آلفا لاوال (سوئد) یک مخزن استوانه ای است که داخل آن یک میکسر مجهز به نازل بخار و یک محفظه لوور وجود دارد. خونی که از طریق لوله وارد می شود به شدت به جریان های نازکی از بخار تبدیل می شود. منعقد می شود، از یک دریچه گاز عبور می کند و از طریق یک لوله وارد لوله تخلیه می شود که آن را برای پردازش بیشتر هدایت می کند. وجود یک دریچه گاز در منعقد کننده که توسط فلایویل کنترل می شود، به شما امکان می دهد تا توان عملیاتی مورد نیاز نصب، درجه اختلاط جرم (خون و بخار) و همچنین فشار در لوله تخلیه را تنظیم کنید. مزیت این طرح قابلیت تنظیم فرآیند انعقاد خون است. با این حال، ممکن است هنگام چرخاندن جریان بخار خون از مخلوط کن به لوله تخلیه، خون به دریچه گاز بچسبد.

در کارخانه بسته بندی گوشت اولان اوده یک کارخانه انعقاد خون ساخته شده و در حال فعالیت است که از بدنه فلزی مستطیلی شکل با کف کروی و پیچی برای اختلاط خون در هنگام انعقاد و تخلیه انعقاد تشکیل شده است. یک دریچه بارگیری با یک فیدر که به طور دوره ای باز می شود در پوشش محفظه تعبیه شده است که از تامین یکنواخت خون و جلوگیری از هدر رفتن بخار در جو جلوگیری می کند. در دو طرف محفظه سه اتصالات برای تامین بخار تحت فشار 0.2-0.3 مگاپاسکال وجود دارد. یک دریچه تخلیه بار در پایین انتهای مخالف منعقد کننده وجود دارد. برای جلوگیری از نشت خون، منعقد کننده با شیب به سمت فیدر نصب می شود. مارپیچ توسط یک موتور الکتریکی از طریق جعبه دنده و انتقال زنجیر به چرخش هدایت می شود. چرخش شفت فیدر از محور چرخ از طریق چرخ زنجیر درایو زنجیره انجام می شود. تمام قسمت های چرخان منعقد کننده باید محافظت شوند.

انعقاد خون به شرح زیر انجام می شود. خون با جریان گرانش از طریق فیدر به داخل منعقد کننده و مواجهه با جریان بخار زنده، تا دمای 90-95 درجه سانتیگراد گرم می شود، منعقد می شود، توسط یک پیچ مخلوط می شود و به دریچه تخلیه منتقل می شود.

استفاده از دستگاهی با طرح توصیف شده، تداوم فرآیند، انعقاد خون کاملتر و یکنواخت را تضمین می کند.

مصرف واقعی بخار برای فرآیند انعقاد 12-13 کیلوگرم در هر 100 کیلوگرم خون است. بازده انعقاد با رطوبت 80٪ در هنگام انعقاد خون کامل 80٪ است و هنگام انعقاد فیبرین - 75٪ از ماده اولیه اولیه است. میزان رطوبت در انعقاد بستگی به روش انعقاد دارد، اما بسیار بالا باقی می ماند - 86-87.5٪ در هنگام استفاده از بخار زنده و 76-81٪ در هنگام انعقاد با بخار مرده.

حذف اولیه رطوبت از منعقده قبل از خشک کردن مهم است، زیرا باعث کاهش مصرف گرما می شود.

برای کم آبی انعقاد خون، سانتریفیوژهای ته نشینی موثرترین هستند، اصل عمل آنها به شرح زیر است. ذرات جامد توده بارگذاری شده با چگالی بالاتر از فاز مایع، تحت تأثیر نیروی گریز از مرکز بر روی دیواره های جانبی روتور قرار می گیرند و به شکل یک لایه حلقوی نزدیک به محور چرخش تشکیل می شوند. در سانتریفیوژهای پیوسته، بارگذاری انعقاد و همچنین حذف اجزای جدا شده در حین کار اتفاق می افتد.

سانتریفیوژهای پیچی پیوسته از نوع ته نشینی بیشترین کاربرد را برای آبگیری انعقاد خون دارند.

سانتریفیوژ پیوسته OGSh-321K-01 شامل یک قاب، یک روتور است که در داخل آن یک پیچ با گیربکس سیاره ای قرار می گیرد که چرخش را مستقیماً از روتور دریافت می کند (محورهای دومی در دو تکیه گاه قرار دارند). واحد اصلی سانتریفیوژ یک روتور استوانه ای است که به صورت افقی بر روی دو تکیه گاه یاتاقان (راست و چپ) قرار دارد. روتور در انتها با روکش های محور بسته می شود که با آن روی یاتاقان ها قرار می گیرد.

روتور توسط یک موتور الکتریکی با استفاده از یک درایو تسمه V که توسط یک پوشش محافظت می شود به حرکت در می آید. در داخل روتور یک پیچ وجود دارد که برای انتقال کواگولوم به پنجره های تخلیه روتور طراحی شده است. چرخش از طریق یک گیربکس سیاره‌ای خاص منتقل می‌شود، که تضمین می‌کند مارپیچ در همان جهت روتور می‌چرخد، اما با کمی تاخیر. وجود تفاوت در سرعت چرخش پیچ و روتور شرایطی را برای حرکت اجباری رسوب در امتداد سطح داخلی روتور ایجاد می کند. یک لوله تغذیه از میان ژورنال های توخالی روتور و مارپیچ عبور می کند، که از طریق آن خون منعقد شده به حفره داخلی درام مارپیچ می رسد و از آنجا از طریق پنجره ها به داخل حفره داخلی روتور پرتاب می شود.

روتور مونتاژ شده از سه قسمت اصلی تشکیل شده است: محورهای چپ و راست و یک درام استوانه ای توخالی. روی دو یاتاقان پشتیبانی می چرخد. محورهای روتور به طور همزمان به عنوان کفی عمل می کنند که درام را از انتها می پوشانند. در سطح انتهایی محور سمت راست پنجره های تخلیه وجود دارد که با نیم دیسک های تخلیه پوشانده شده است. آب جدا شده از طریق این سوراخ ها تخلیه می شود. در سطح انتهایی ژورنال روتور چپ پنجره هایی برای تخلیه انعقاد فشرده وجود دارد.

پیچ یکی از اجزای اصلی سانتریفیوژ است. این برای حمل منعقد طراحی شده است و از یک درام استوانه ای توخالی تشکیل شده است که در سطح بیرونی آن پیچ های مارپیچی جوش داده می شود. در داخل درام توخالی، پارتیشن هایی ساخته می شود که سه محفظه برای دریافت جرم تشکیل می دهد. سلول ها دارای هشت پنجره تخلیه هستند. ترونیون ها به انتهای درام مارپیچ متصل می شوند و ژورنال های نگهدارنده مارپیچ را تشکیل می دهند. محور مارپیچ سمت چپ مجهز به اسپلاین هایی است که به حامل مرحله دوم گیربکس سیاره ای متصل می شوند. مارپیچ با محورهای خود بر روی یاتاقان های نصب شده در محورهای روتور قرار می گیرد. یک بلبرینگ شعاعی در محور سمت راست روتور نصب شده است که بارهای محوری را از مارپیچ که زمانی که مارپیچ انعقاد فشرده شده را به پنجره‌های تخلیه منتقل می‌کند، جذب می‌کند.

گیربکس سیاره ای برای انتقال چرخش روتور به مارپیچ طراحی شده است. گیربکس از یک سیلندر ریخته گری تشکیل شده است که در انتها روکش هایی به آن پیچ می شود. پوشش سمت راست به یک فلنج نصب شده بر روی ژورنال روتور سمت چپ متصل است. برای جلوگیری از نشت روغن از گیربکس و ورود گرد و غبار و کثیفی به داخل گیربکس، کاف های لاستیکی در قسمت روتور در پوشش گیربکس تعبیه شده است.

دو رینگ دنده با دنده داخلی مرحله اول و دوم گیربکس در محفظه گیربکس نصب شده است. آنها بر روی بلبرینگ ها نصب می شوند. در حامل مرحله اول دو ماهواره و در حامل مرحله دوم سه ماهواره وجود دارد که به طور همزمان با رینگ ها و چرخ دنده های مرکزی درگیر می شوند.

پوشش به عنوان محافظ در برابر ورود اجسام خارجی به قسمت های چرخان روتور عمل می کند. علاوه بر این، از نفوذ کسر مایع به داخل محفظه محصول فشرده جلوگیری می کند. قسمت داخلی بدنه دارای محفظه های چپ و راست است. کسر جامد فشرده (کواگولوم) وارد محفظه چپ و کسر مایع (آب) وارد محفظه سمت راست می شود.

روتور سانتریفیوژ توسط محورهایی روی دو تکیه گاه، که هر کدام از یک محفظه، یک پوشش، دو پوشش جانبی و یک بلبرینگ شعاعی تشکیل شده است، پشتیبانی می شود. مکانیزم حفاظتی گیربکس از گیربکس و پیچ سانتریفیوژ در برابر اضافه بار و آسیب محافظت می کند. یک فنر در محفظه مکانیزم حفاظتی تعبیه شده است که در حین کار سانتریفیوژ نیروها را جذب می کند.

در صورت اضافه بار یا گیر کردن ناگهانی مارپیچ، اهرم اهرم بادامک را کج می کند و صفحه متصل به دومی دکمه میکروسوئیچ را فشار می دهد که روی بدنه مکانیزم حفاظتی نصب شده و با موتور الکتریکی سانتریفیوژ قفل می شود. . در همان زمان، موتور الکتریکی خاموش می شود و سیگنال صوتی روشن می شود. گیربکس سیاره ای توسط یک بدنه محافظت می شود.

فرآیند کم آبی خون منعقد شده در سانتریفیوژ به شرح زیر است. خون منعقد شده در دمای 80-90 درجه سانتیگراد از طریق لوله تغذیه تحت فشار 9.5-14.2 کیلو پاسکال وارد حفره داخلی درام مخروطی می شود، جایی که تحت تأثیر نیروهای گریز از مرکز، کسر جامد لخته جدا می شود. از مایع (آب). انعقاد روی دیواره‌های روتور چرخان رسوب می‌کند و سپس توسط یک پیچ به پنجره‌های تخلیه منتقل می‌شود؛ در منطقه کم‌آبی، رطوبت از منعقد حذف می‌شود. مایع در دمای 70-72 درجه سانتیگراد به سمت پهن روتور سرازیر می شود و از طریق پنجره های تخلیه در محور سمت راست به محفظه گیرنده محفظه پرتاب می شود و از آنجا تحت تأثیر جرم خود به پایین می افتد. فرآیند جداسازی کسر جامد از مایع، تخلیه انعقاد و تخلیه کنسانتره به طور مداوم انجام می شود. مدت زمان عبور توده منعقد شده و جدا شدن به کسری از روتور سانتریفیوژ 15 ثانیه است. هنگام پمپاژ خون منعقد شده به داخل سانتریفیوژ، فشار اضافی نباید از 0.095 مگاپاسکال تجاوز کند.

قطر لوله تامین خط لوله خون منعقد شده در صورت تامین نیروی جاذبه باید 50.8 میلی متر و در صورت تامین توسط پمپ - 38.1 میلی متر باشد. دریچه های کنترل و قطع کننده با فشار سنج در نزدیکی سانتریفیوژ قرار می گیرند. یک خط فشار به شیر کنترل در سیستم متصل است که از طریق آن آب برای شستشو و پر کردن درام قبل از راه اندازی آن تامین می شود.

اگر خون منعقد شده حاوی مقدار زیادی ذرات جامد باشد، قبل از ورود آن، توصیه می شود بلافاصله پس از شروع سانتریفیوژ، آب داغ را وارد سانتریفیوژ کنید. برای تمیز کردن درام پس از اتمام کار، کافیست آن را بدون خاموش کردن موتور الکتریکی با آب تمیز بشویید.

سانتریفیوژ به شرح زیر راه اندازی می شود. قبل از شروع کار باید از وجود روان کننده در گیربکس و یاتاقان ها اطمینان حاصل کنید. سپس موتور الکتریکی را برای مدت کوتاهی روشن کنید و بررسی کنید که به درستی روشن شده است - روتور باید در جهت عقربه های ساعت بچرخد وقتی از سمت منبع خون منعقد شده مشاهده می شود. هنگامی که سانتریفیوژ به سرعت چرخش تنظیم شده رسید، خون منعقد شده تامین می شود.

در حین کار سانتریفیوژ، لازم است به طور دوره ای گرمایش روغن در گیربکس و دمای بلبرینگ های اصلی نظارت شود. بنابراین دمای گرمایش روغن در یاتاقان ها نباید از 60 تا 65 درجه سانتیگراد تجاوز کند. شما فقط می توانید دستگاه را با درب بسته کار کنید که باید محکم روی بدنه آن فشار داده شود. شما نمی توانید یک توده مایع حاوی قطعات بزرگتر از 5-6 میلی متر را وارد سانتریفیوژ کنید. 100

در سال های اخیر، تاسیسات مداوم برای انعقاد خون و کم آبی مواد منعقد استفاده شده است. پردازش خون در این تاسیسات به شرح زیر است. خون فیلتر شده از طریق خط خون به مخزن جمع آوری جریان می یابد و از آن توسط یک پمپ پیچی به یک ظرف میانی با یک همزن با ظرفیت 400 dm 3 پمپ می شود. در اینجا خون با بخار زنده تا دمای 55 درجه سانتیگراد گرم می شود که از لخته شدن جلوگیری می کند. خون گرم شده به راحتی از طریق لوله به یک پمپ پیچی با ظرفیت 2-3 متر مکعب در ساعت، مجهز به تنظیم کننده سرعت ویژه، جریان می یابد که خون را به یک منعقد کننده بخار مداوم می رساند. مقدار بخاری که به منعقد کننده می رسد بسته به دمای خون منعقد شده توسط یک دریچه تنظیم می شود که توصیه می شود هنگام خروج از منعقد کننده در دمای 80 درجه سانتی گراد حفظ شود.

وجود یک دریچه گاز در منعقد کننده که توسط یک چرخ دستی کنترل می شود، به شما امکان می دهد تا توان عملیاتی مورد نیاز نصب، فشار در لوله تخلیه و درجه اختلاط مورد نیاز توده خون و بخار را تنظیم کنید. توده منعقد شده خون، تحت فشار ایجاد شده توسط پمپ، به یک سانتریفیوژ ته نشینی وارد می شود، جایی که تا 75 درصد آب از آن فشرده می شود. در همان زمان، منعقده کم آب به دست می آید. آب جدا شده از طریق یک قیف به داخل فاضلاب هدایت می شود. انعقاد کم آب شده برای خشک شدن وارد زهکش می شود. تامین آب برای تجهیزات شستشو از طریق خطوط لوله انجام می شود.

برای گرم کردن 1000 کیلوگرم خون تا دمای 20 تا 90 درجه سانتی گراد، 130 کیلوگرم بخار مصرف می شود. در این حالت 387 کیلوگرم منعقد کم آب و 743 کیلوگرم آب به دست می آید. انعقاد کم آب حاوی 49 درصد باقیمانده خشک و 51 درصد آب است و آب جدا شده توسط سانتریفیوژ حاوی 1.3 درصد باقیمانده خشک است. بنابراین، فرآیند پردازش انعقاد در یک سانتریفیوژ، حذف حدود 75 درصد از آب موجود در خون اصلی را ممکن می‌سازد. مجموع از دست دادن باقیمانده خشک 10 کیلوگرم در 1000 کیلوگرم خون است که 5 درصد محتوای آن در 1000 کیلوگرم خون است.

توانایی جداسازی 75 درصد از آب موجود در ماده اولیه توسط سانتریفیوژ، امکان ذخیره 724 کیلوگرم بخار به ازای هر 1000 کیلوگرم خون فرآوری شده را فراهم می کند، که برای تبخیر رطوبت هنگام خشک کردن خون غیردهیدراته ضروری است.

واحد آبگیری انعقادی مداوم نگهداری آسانی دارد، زمان پردازش خون را کاهش می دهد و محصولی با محتوای پروتئین بالا تولید می کند. منطقه تولید کوچکی را اشغال می کند (با بهره وری 600 و 2200 کیلوگرم در ساعت - 5.5 متر مربع).

علاوه بر انعقاد حرارتی، خون با مواد شیمیایی برای به حداکثر رساندن آزاد شدن پروتئین تصفیه می شود. این روش درمانی را انعقاد شیمیایی خون می نامند. در ایالات متحده از پلی فسفات سدیم، تری کلرید آهن، لیگنین و لیگنوسولفونات سدیم برای انعقاد شیمیایی خون گاو و خوک استفاده می شود. درمان خون با این مواد در محیط اسیدی با pH 3.5-4.5 انجام می شود. انعقاد حاصل با مواد قلیایی خنثی شده و در سانتریفیوژ برای آبگیری پردازش می شود. لیگنوسولفونات سدیم برای انعقاد خون موثرترین است. مزیت انعقاد شیمیایی، سادگی فرآیند و کاهش مصرف بخار است.

اگر خطایی پیدا کردید، لطفاً قسمتی از متن را برجسته کرده و کلیک کنید Ctrl+Enter.