Proteīna vielu izmaiņas pārtikas produktos termiskās apstrādes laikā. Asins koagulācija un koagulācijas dehidratācija Kāpēc notiek olbaltumvielu koagulācija

Gaļas olbaltumvielu izmaiņas karsēšanas laikā

Karsējot proteīna molekulā notiek sarežģītas fizikālas un ķīmiskas izmaiņas, galvenokārt denaturācija un koagulācija, kuru dziļums ir atkarīgs no temperatūras, termiskās apstrādes ilguma un dažiem citiem faktoriem. Pētot visas olbaltumvielu klases, ir jānosaka to makromolekulārās struktūras organizācijas līmeņi. Saskaņā ar Linderstroem-Lang un Bernal terminoloģiju šos līmeņus parasti sauc par proteīna primārajām, sekundārajām, terciārajām un ceturtajām struktūrām. Primārā struktūra attiecas uz aminoskābju atlikumu veidu, skaitu un savienojumu secību proteīna polipeptīdu ķēdē, sekundārā struktūra attiecas uz polipeptīdu ķēžu helikalizācijas saistību un raksturu, terciārā struktūra attiecas uz regulāru locīšanu. ķēdes, kurām makromolekulā ir sekundāra struktūra, un kvartārā struktūra attiecas uz makromolekulu agregāciju.

Jebkuras izmaiņas, kas tiek uzskatītas par proteīnu mijiedarbību savā starpā, paredz iepriekšēju šo saišu iznīcināšanu, ar kurām tās tiek turētas sistēmā, un to aizstāšanu ar citām. Šķiet, ka jaunu nejaušu struktūru veidošanās sarežģītās olbaltumvielu sistēmās ir labilo saišu aizstāšanas sekas starp proteīna daļiņām ar stabilākām saitēm. Ja noteiktu faktoru ietekme noved pie terciārās vai kvartārās striktūras iznīcināšanas, tad polāro grupu tuvumā esošo hidratācijas slāņu aizsargājošais efekts tiek vājināts un jaunu, spēcīgāku struktūru veidošanās kļūst neizbēgama. Olbaltumvielu molekulas intramolekulāras pārkārtošanās rezultātā denaturācijas laikā notiek hidrofilu samazināšanās un hidrofobās spējas palielināšanās un līdz ar to arī hidratācijas slāņu aizsargājošās (stabilizējošās) iedarbības samazināšanās polāro grupu tuvumā. Šādos apstākļos olbaltumvielu daļiņu agregācija notiek starpmolekulāro spēku un olbaltumvielu koagulācijas dēļ.

Ņemot vērā šādas idejas, aplūkosim jautājumu par olbaltumvielu denaturācijas būtību un mehānismu. Denaturācija, pēc Džolija domām, ir jebkura proteīna molekulas sekundārās, terciārās vai ceturtdaļas struktūras pārveidošana, izņemot kovalento saišu pārraušanu.

Temperatūras un karsēšanas metodes ietekme uz olbaltumvielu denaturācijas ātrumu un temperatūru

Termiskās denaturācijas ātrums ir atkarīgs no temperatūras, mitruma, sildīšanas metodes un citiem faktoriem.

Denaturācija tiek kavēta, pievienojot noteiktas vielas, piemēram, pirofosfātu, daudzvērtīgus spirtus, cukurus un F-aktīnu, lai gan inhibīcijas mehānismi atšķiras. ATPāzes denaturācijas ātrums palielinās, jo muskuļu olbaltumvielas sadalās molekulārā izmēra, blīvuma un simetrijas samazināšanās rezultātā. Olbaltumvielu denaturācijas ātrums ir atkarīgs arī no vairākiem citiem faktoriem. Piemēram, fibrinogēna denaturācija ar urīnvielu paātrina, palielinoties urīnvielas koncentrācijai un samazinoties pH zem 7, bet pH diapazonā 7,0...8,6 reakcijas ātrums ir gandrīz nemainīgs.

Smagā ūdens klātbūtne stabilizē enzīmu dabisko struktūru ūdeņraža saišu klātbūtnes dēļ, samazinot inaktivācijas ātrumu.

Tagad ir noskaidrots, ka olbaltumvielas, kas veido gaļu, tiek denaturētas atbilstoši katrai olbaltumvielai raksturīgajai temperatūrai. Miozīns ir visjutīgākais pret karstumu. Denaturācijas temperatūra, °C: miozīns - 45...50, aktīns - 50, aktomiozīns - 42...48, mioalbumīns - 45...47, globulīns - 50, miogēns - 50...60, kolagēns - 58. ..62, mioproteīni - ap 100. Temperatūras diapazonā no 45...50 °C denaturējas galvenā muskuļu strukturālo proteīnu daļa. Sarkoplazmas proteīni (miogēns un mioglobīns) denaturējas augstākā temperatūrā (55...65 °C). Visizturīgākie pret denaturāciju ir mioproteīni (lielākā daļa enzīmu), kā arī hemoglobīns, seruma albumīns un kolagēns.

Konstatēts, ka denaturācija notiek pakāpeniski, t.i. Kad proteīns sasniedz noteiktu temperatūru, tas iegūst atbilstošu struktūru ar noteiktām īpašībām. Pēc M. A. Kaleidžijeva teiktā, trušu seruma albumīna denaturācija notiek trīs posmos. Zēgels parādīja, ka kristāliskā albumīna denaturācija notiek 4 posmos: pirmais posms notiek 60 ° C temperatūrā, otrais - 61 ... 65, trešais ir no 65 līdz 80, ceturtais - temperatūrā virs 85 ° C. C.

Proteīnu uzlādēto grupu un pH izmaiņas gaļas vārīšanas laikā

Termiskās denaturācijas un sekojošās koagulācijas procesā notiek proteīnu strukturālas izmaiņas, veco saišu pārraušana un jaunu saišu veidošanās, piedaloties ūdeņraža saitēm, sulfhidril, disulfīda, skābo un bāzisko olbaltumvielu grupām un hidrofobām mijiedarbībām.

R. Gamms parādīja, ka gaļas karsēšana ūdenī no 20 līdz 70 °C izraisa pakāpenisku karboksilgrupu skaita samazināšanos miofibrilu proteīnos, bet galveno grupu skaits būtiski nemainās. Nozīmīgas izmaiņas skābajās grupās sākas 40 °C temperatūrā. 40...50 °C robežās to skaits samazinās, pie 50...55 °C tas paliek nemainīgs. Temperatūrā virs 55 °C skābo grupu skaits turpina samazināties, un temperatūrā ap 60 °C tas ļoti būtiski samazinās. Kopējais skābo grupu skaita samazinājums, karsējot līdz 70 °C, ir 85%. Temperatūrā no 70 līdz 120 °C līdz ar tālāku skābo grupu skaita samazināšanos sākas bāzisko grupu skaita samazināšanās.

Lādēto (skābo un bāzisko) grupu attiecības izmaiņas denaturācijas un pēcdenaturācijas transformāciju rezultātā ir saistītas ar pH izmaiņām. Vienlaikus konstatēts tiešas korelācijas fakts starp izejvielas pH vērtību, ūdens noturības spēju un gatavā produkta iznākumu. Jo augstāka ir izejvielas sākotnējā pH vērtība, jo labāka ir gatavā produkta kvalitāte (sulīgums). PH izmaiņu lielums ir atkarīgs no temperatūras un karsēšanas metodes, kā arī jēlas gaļas sākotnējās pH vērtības.

PH maiņas lielumu ietekmē arī muskuļu anatomiskā izcelsme.

Palielinoties sildīšanas temperatūrai, mainās ūdens aizturēšanas spēja un fibrilāro proteīnu izotops pāriet uz augstākām pH vērtībām, un palielinās galveno grupu skaits. Termiskās denaturācijas laikā izotops arī pāriet uz augstākām pH vērtībām, acīmredzot ūdeņraža saišu šķelšanās un papildu pozitīvo lādiņu atbrīvošanās dēļ.

Izmaiņas muskuļu šķīdībā un saistaudu proteīnu sadalīšanās gaļas karsēšanas laikā

Olbaltumvielu šķīdība ir viens no rādītājiem, kas raksturo to denaturācijas izmaiņas. Ir zināms, ka karsēšanu pavada olbaltumvielu šķīdības samazināšanās. Denaturācijas laikā pārtrūkušās intramolekulārās saites mijiedarbojas starpmolekulāri, kā rezultātā notiek daļiņu agregācija. Citiem vārdiem sakot, proteīna makromolekulu denaturācijas izmaiņas, mainot molekulas virsmas slāni, izraisa hidrofilo un hidrofobo grupu attiecības pārkāpumu pret pēdējo, kas izraisa šķīdības samazināšanos.

Izmantojot tradicionālās karsēšanas metodes, sarkoplazmas proteīnu nogulsnēšanās tiek novērota aptuveni 40 ° C temperatūrā, un vissmagākā ir pH 5,5. Lielākā daļa šo olbaltumvielu koagulējas 55...65 °C diapazonā.

Ir informācija par karstumizturīgu proteīnu klātbūtni: piemēram, adenilkināze var izturēt aptuveni 100 ° C temperatūru.

Kolagēna izmaiņas siltuma ietekmē ir sarežģīts process, kas sastāv no diviem posmiem: metināšanas un kolagēna hidrolīzes. Kolagēns ir glikoproteīns, kurā kovalenti saistītu ogļhidrātu saturs mainās atkarībā no proteīna avota.

Kolagēna šķīstošā daļa - prokolagēns un nešķīstošā daļa - kolastromīns atšķiras ar denaturācijas temperatūru un denaturācijas transformāciju raksturu. Prokolagēna denaturācija notiek divos posmos un beidzas 36,5 ° C temperatūrā, veidojot viendabīgu caurspīdīgu masu, kas pāriet šķīdumā. Kolastromīns kļūst viendabīgs augstākā temperatūrā vai ilgākā karstumā.

Temperatūras diapazonā 62...64 °C, karsējot ūdenī, acumirklī saraujas kolagēna šķiedras, kuras, salokoties trīs reizes attiecībā pret sākotnējo garumu, pārvēršas gumijai līdzīgā masā. Grumbošanās procesa laikā atsevišķu kolagēna molekulu peptīdu ķēdes trīs spirālveida struktūra iegūst spoles formu. Tomēr nestrukturētas peptīdu ķēdes joprojām ir savienotas ar kovalentām saitēm un nevar nonākt šķīdumā.

Kolagēnu saturošu audu mitrās karsēšanas rezultātā veidojas polidispersi sadalīšanās produkti. Ar lēnu karsēšanu dominē lielmolekulārie savienojumi; ar intensīvu karsēšanu dominē savienojumi ar mazāku molekulmasu. Kad kolagēns tiek vārīts, apmēram 60% audos esošo gļotādu nonāk šķīdumā.

Vairāki citi faktori ietekmē arī kolagēna sadalīšanos sildīšanas procesā. Gaļas pH nobīde no izoelektriskā punkta pastiprina dezagregāciju, palielinot dzīvnieku vecumu no viena līdz pusotram gadam, tas samazinās aptuveni 2 reizes.

Tādējādi kolagēna sadalīšanās pakāpe un sadalīšanās produktu veidošanās ir atkarīga ne tikai no temperatūras, līdz kurai produkts tiek uzkarsēts, gaļas stāvokļa un sastāva, bet arī no ātruma un līdz ar to arī sildīšanas metodes.

Olbaltumvielu koagulācija un tās ietekme uz gaļas produktu kvalitātes izmaiņām un struktūru

Olbaltumvielu sildīšanas procesu pavada globulu izvēršana un brīvo radikāļu izdalīšanās, kas rada iespēju veidot starpmolekulāras saites, daļiņu agregāciju un to nogulsnēšanos, kas izraisa olbaltumvielu šķīdības samazināšanos.

Olbaltumvielu molekulas iekšējā pārstrukturēšana – pati denaturācija – izpaužas polipeptīdu ķēžu agregācijā. Agregācijas process notiek divos posmos: daļiņu izmēru palielināšana, neatstājot šķīdumu, un sekojoša koagulācija. Denaturēto proteīna molekulu agregāciju vai to kvartārās struktūras izmaiņas, kas ir sekas iepriekšējai sekundāro un terciāro struktūru pārstrukturēšanai, pavada proteīna molekulas liofilo centru samazināšanās un ūdens aiztures samazināšanās. gaļas ietilpība. Olbaltumvielu agregācija un koagulācija nosaka gatavā produkta nepārtraukta telpiskā karkasa veidošanos.

Olbaltumvielu molekulas pārstrukturēšana denaturācijas laikā pasliktina audu hidrofilitāti un pastiprina hidrofobās īpašības, tāpēc tiek vājināta hidratācijas slāņu aizsargājošā (stabilizējošā) iedarbība polāro grupu tuvumā. Intramolekulārās saites tiek aizstātas ar starpmolekulārajām saitēm, veidojas nešķīstošs receklis, t.i., notiek olbaltumvielu koagulācija (no atšķaidītiem šķīdumiem izkrīt pārslas, no koncentrētiem šķīdumiem – sarecējs).

Olbaltumvielu denaturācijas procesu pavada ūdens struktūras iznīcināšana, kā rezultātā sekundārie spēki, kas darbojas starp protofibrilām (van der Vāla spēki), piešķir miozīna molekulai kompaktāku formu, un daļa šķidruma tiek atbrīvota.

Muskuļu proteīnu denaturācijas un koagulācijas rezultātā palielinās gaļas izturības īpašības, bet kolagēna metināšana un sekojošā hidrolīze, gluži pretēji, tās vājina.

Tauku izmaiņas, karsējot gaļu

Gaļas un gaļas produktu termiskā apstrāde izraisa kompleksās intracelulārās koloidālās sistēmas, kas satur taukus, iznīcināšanu. Tajā pašā laikā tas kūst un pēc tam saplūst, veidojot viendabīgu fāzi šūnā piliena formā. Ja tauku šūnas ir iznīcinātas pirms termiskās apstrādes vai tiek iznīcinātas karsēšanas procesā, izkusušie tauki aizplūst, saplūstot vienā fāzē. Gadījumos, kad karsēšana notiek ūdens vidē, neliela tauku daļa veido emulsiju ar ūdeni.

Pietiekami ilgi karsējot ar ūdeni (ieskaitot intracelulāro ūdeni), taukos notiek būtiskas ķīmiskas izmaiņas, ar mērenu karsēšanu tie ir mazi, bet viegli nosakāmi. Skābju skaita palielināšanās norāda uz tauku hidrolītisko sadalīšanos, joda skaita samazināšanās norāda uz taukskābju radikāļu nepiesātināto saišu piesātinājumu, bet acetilskaitļa palielināšanās norāda uz hidroksilgrupu pievienošanos taukskābju radikāļiem. Ņemot vērā joda skaita samazināšanos, acetilskaitļa palielināšanos var uzskatīt par pierādījumu hidroksilgrupu pievienošanai dubultsaišu vietā triglicerīdu mijiedarbības ar ūdeni rezultātā.

Ja tauku hidrolīze nelielā mērogā neizraisa uzturvērtības samazināšanos, tad hidroksilgrupu pievienošana skābajiem radikāļiem ir tiešs pierādījums tam, ka daļai tauku uzturvērtība samazinās.

Gaļas izstrādājumus un kaulus gatavojot lielā daudzumā verdoša ūdens (buljonos, zupās), daļa izkusušo tauku emulģējas, sīku bumbiņu veidā izkliedējoties pa visu buljona tilpumu. Emulģēti tauki piešķir buljonam nepatīkamu taukainu garšu un duļķainumu. Tauku emulgācija palielinās, palielinoties hidrolīzes un viršanas intensitātei. Periodiski noņemot taukus no buljona virsmas, tiek samazināta emulgācijas pakāpe.

Sausos karsēšanas apstākļos, piemēram, cepot, priekšplānā izvirzās oksidatīvās izmaiņas taukos un polimerizācijas procesi. Pārziepjošanas skaitļa palielināšanās norāda uz zemas molekulmasas skābju uzkrāšanos, un acetilskaitlis norāda uz hidroksi skābju veidošanos.

Karsēšanas procesā palielinās tauku peroksīda skaits un ievērojami palielinās akroleīna saturs taukos. Tauku krāsa kļūst tumšāka un smarža pasliktinās galvenokārt organisko vielu piroģenētiskās sadalīšanās krāsainu produktu pārejas rezultātā. Ilgstoši lietojot taukus cepšanai, sagremojamība samazinās, jo tajā uzkrājas oksidācijas un polimerizācijas produkti. Karsējot taukus līdz augstām temperatūrām, pat vakuumā, nedaudz samazinās joda daudzums un palielinās tā viskozitāte.

Linolēnskābes un linolskābes galvenokārt tiek pakļautas oksidācijai, polimerizācijai un ciklizācijai. Šajā gadījumā iespējama sešu locekļu nepiesātināto ciklisko savienojumu, oksidēto polimēru un citu organismam kaitīgu vielu veidošanās. Šie procesi kļūst pamanāmi augstā karsēšanas temperatūrā, tāpēc cepot tauku temperatūra nedrīkst pārsniegt 170 °C.

Stundu karsējot buljonu 100°C temperatūrā, tauki nesasmainās. Acīmredzot tas ir saistīts ar antioksidantu veidošanos.

Izmaiņas ekstraktos

Gaļas ekstrakcijas vielas termiskās apstrādes laikā piedzīvo būtiskas izmaiņas, kurām ir izšķiroša nozīme vārītas gaļas specifiskā aromāta un garšas veidošanā. Gaļai, kas pēc vārīšanas ir rūpīgi nomazgāta no ūdenī šķīstošām vielām, ir ļoti vāja smarža, un ūdens ekstraktam no tās ir vārītas gaļas garša un smarža. Pēc dialīzes šis ekstrakts gandrīz zaudē vārītai gaļai raksturīgo smaržu.

Izmaiņas, kas izraisa šo smaku, vēl nav pilnībā izprastas. Tomēr ir zināms, ka glutamīnskābei un inozīnskābes sadalīšanās produktiem ir liela nozīme. Glutamīnskābe un tās nātrija sāls pat nelielos daudzumos (0,03%) piešķir produktam gaļas garšai tuvu garšu.

Sildot, inozīnskābes sadalīšanās palielinās: 95 ⁰C temperatūrā pēc 1 stundas sadalās apmēram 80% skābes, veidojot pārsvarā hipoksantīnu. Tajā pašā laikā fosforskābes veidošanās rezultātā nedaudz palielinās neorganiskā fosfora daudzums.

Gatavošanas procesā mainās arī citu ekstrakcijas vielu saturs. Apmēram 1/3 no rūgtenās garšas kreatīna tiek pārvērsta kreatinīnā. Apmēram 10...15% holīna sadalās. Labi saistītu sēru saturošu savienojumu sadalīšanās rezultātā termiski apstrādātā gaļā veidojas sērūdeņradis, kura daudzums ir atkarīgs no gaļas veida un stāvokļa, kā arī no gatavošanas apstākļiem. Tas palielinās, palielinoties temperatūrai un palielinoties sildīšanas ilgumam. Vārītā liellopu gaļā ir mazāk sērūdeņraža nekā cūkgaļā un mazāk nekā teļa gaļā; saldētā gaļā ir vairāk nekā atdzesētā gaļā. Sērūdeņraža izdalīšanās mērenā temperatūrā ir saistīta ar glutationa (tripeptīda, ko veido glutamīnskābes glicīns un cistīns) sadalīšanos, jo tas notiek, pazūdot glutationa sēram. Vienlaikus ar sērūdeņraža izdalīšanos glutamīna un glutationa sadalīšanās rezultātā veidojas glutamīnskābe. Oksidētāju (nitrītu, nitrātu) ievadīšana samazina sērūdeņraža veidošanās ātrumu.

Gaļu gatavojot, buljonā izdalās vielas, kas ietver karbonilgrupas ar dažādu aromātu. Buljonā tika atrasts acetaldehīds, acetoīns un diacetils.

Šīs vielas rodas, pateicoties brīvo aminoskābju mijiedarbībai ar reducējošiem cukuriem (ieskaitot glikozi), kas izraisa melanoidīnu veidošanos. Sarežģītas redoksreakcijas laikā karbonila savienojumi tiek atbrīvoti kā blakusprodukti.

Buljonā, kas iegūts, vārot zema tauku satura liellopu gaļu, ar hromatogrāfijas metodi konstatētas mazmolekulārās taukskābes (skudrskābe, etiķskābe, propionskābe, sviestskābe, izosviestskābe), kurām ir arī izteikts aromāts.

Var pieņemt, ka vārītas gaļas smaržas specifika ir saistīta ar muskuļu audu lipīdu frakcijas sastāvu, jo dažāda veida zema tauku satura gaļas smarža atšķiras maz.

Jautājums par to, kādas tieši vielas pēc termiskās apstrādes piešķir gaļai tās specifisko aromātu un garšu, vēl nav pilnībā atrisināts. Tomēr eksperimentāli ir pierādīta saistība starp gaļas garšu un tajā esošo brīvo purīnu, īpaši hipoksantīna, saturu. Šo vielu daudzums muskuļu audos ir atšķirīgs un atkarīgs no pēcnāves izmaiņu attīstības dziļuma audos. Ketosviestskābei ir arī buljona smarža.

Vitamīnu izmaiņas

Dzīvnieku izcelsmes produktu termiskā apstrāde mērenā temperatūrā (līdz 100 ° C) samazina dažu vitamīnu saturu ķīmisko izmaiņu dēļ, bet galvenokārt ārējās vides zudumu rezultātā. Atkarībā no termiskās apstrādes metodes un apstākļiem gaļa zaudē, %: tiamīns 30...60, pantotēnskābe un riboflavīns 15...30, nikotīnskābe 10...35, piridoksīns 30...60, daļa askorbīna. skābe.

Gatavojot produktus čaumalās, vitamīnu zudums ir nedaudz mazāks. Tātad tvaika gatavošanas laikā 25...26% tiamīna un

10...20% riboflavīna, un, vārot ūdenī - 10% tiamīna un 14% riboflavīna.

Tādējādi dzīvnieku izcelsmes produktu termiskā apstrāde pat mērenā temperatūrā izraisa nelielu to vitamīnu vērtības samazināšanos.

Karsēšana temperatūrā virs 100 °C izraisa dažādu gaļā esošo vitamīnu iznīcināšanas pakāpi.

Iznīcināšanas pakāpe ir atkarīga no vitamīnu rakstura, temperatūras un sildīšanas ilguma.

Tiek iznīcināta arī askorbīnskābe (C vitamīns), un jo vairāk, jo augstāka temperatūra un ilgāka karsēšana.

No taukos šķīstošajiem vitamīniem D vitamīns ir vismazāk stabils, un tas sāk sadalīties temperatūrā virs 100 °C. A vitamīna saturs, ja nav skābekļa, nedaudz mainās, karsējot līdz 130 °C. E un K vitamīni ir visizturīgākie pret karstumu.

Sausā karsēšana saskarē ar gaisu, piemēram, cepot gaļas produktus, izraisa vēl intensīvāku vitamīnu, īpaši viegli oksidējamo (A, E, C vitamīnu) iznīcināšanu.

Gaļas un gaļas produktu ūdensizturības izmaiņas to termiskās apstrādes laikā

Ūdens ir dabiska gaļas sastāvdaļa, kas kopā ar citām daļām veido stabilas strukturētas sistēmas. Ūdens saišu formas un stiprums šajās sistēmās ietekmē gaļas īpašības, tajā skaitā ūdens noturības spēju, pēc izmaiņu rakstura, pēc kurām var spriest par masas zuduma izmaiņām termiskās apstrādes laikā un produkta kvalitāti. Patlaban ar gaļas ūdensturēšanas spēju saprot spēku, ar kādu daļu sava ūdens vai paša ūdens ar nelielu pievienotā ūdens daudzumu aiztur olbaltumvielas, kā arī citas gaļas vielas un strukturālās sistēmas, pakļaujoties jebkurai iedarbībai. ārējie spēki.

Gaļas ūdensizturības izmaiņas tās termiskās apstrādes laikā ietekmē daudzi faktori: temperatūra, līdz kurai tā tiek uzkarsēta, iedarbības ilgums tajā, vides temperatūra, termiskās apstrādes metode, sildīšanas ātrums. , apstrādāto izejvielu pH vērtība, reoloģiskās īpašības, produkta ķīmiskais sastāvs, pievienotā galda sāls daudzums, ūdens, gaļas veids, muskuļu anatomiskā izcelsme, dzīvnieku vecums u.c.

Ūdens struktūra un tās izmaiņas apkures laikā. Olbaltumvielu makromolekulu ieskauj ūdens, ko nevar uzskatīt par neitrālu vielu, jo savu unikālo īpašību dēļ, no vienas puses, tā ir pakļauta tajā izšķīdināto proteīna makromolekulu iedarbībai, no otras puses, tā aktīvi ietekmē olbaltumvielas. proteīna konformācija. Ir zināms, ka ūdens kalpo kā saikne starp olbaltumvielu molekulām. Ūdens, kas veido 70...75% no dzīvas šūnas masas (satur ap 70...80% protoplazmā, ap 70 fibrilās, 20 sarkoplazmā, 10% ekstracelulārajā telpā), ūdens ir šķidrā vide šūnā. kuras maiņa un transportēšana tiek veikta? vielas. Olbaltumvielu un citu biopolimēru telpiskās struktūras stabilizācija lielā mērā tiek panākta to mijiedarbības ar ūdeni rezultātā.

Ūdens unikālās īpašības ir saistītas ar tā spēju veidot četras ūdeņraža saites starp molekulām un vienu hidrofobu mijiedarbību, kā rezultātā rodas spēcīgas starpmolekulāras saites, kas izraisa asociācijas veidošanos. Šajā gadījumā divas ūdeņraža saites ietver divus ūdens molekulas ūdeņraža atomus, bet pārējās divas - nesapārotus skābekļa elektronus un divus blakus esošo molekulu ūdeņraža atomus, tāpēc tās var vienlaikus darboties kā elektronu donors un akceptors ūdeņraža saites veidošanās procesā. . Šajā gadījumā viena no mijiedarbojošām molekulām saņem pārmērīgu pozitīvo lādiņu, iegūstot “skābes” īpašības, bet otra saņem negatīvu lādiņu un “pamata” īpašības. Tā rezultātā molekulas, kas savienotas ar ūdeņraža saitēm, spēj veidot spēcīgākas saites ar citām molekulām. Tādējādi ūdeņraža saites ūdenī ir kooperatīvas, t.i., vienlaikus veidojas vai pārtrūkst lielas saišu grupas.

Pašlaik zinātnieki ir izstrādājuši vairākus ūdens modeļus, kas izskaidro daudzas tā īpašības un anomālijas. Visizplatītākais modelis ir balstīts uz ledus karkasa saglabāšanu ūdenī ar tukšumu aizpildīšanu ar brīviem dipoliem. Neliela attāluma kārtību ūdenī var raksturot kā ledus struktūru, kas izplūdusi no termiskās kustības. Palielinoties temperatūrai, palielinās aizpildīto tukšumu īpatsvars.

Rentgenstaru difrakcijas analīzes rezultāti liecina, ka ūdenī 25 °C temperatūrā ir aizpildīta puse no visiem tukšumiem struktūrā un ka karkasa deformācija izraisa starpmolekulāro attālumu pārkāpumu. Saskaņā ar piedāvātajām idejām ūdens ir jāuzskata par irdenu ledus līdzīgu rāmi, kurā ir sapludināti reģioni, kuriem ir kompaktāka, bet orientācijas ziņā nesakārtota struktūra.

Vēl viens modelis, kas nesen ir kļuvis plaši izplatīts, ir "šķidruma klasteru" modelis. Tas ir balstīts uz ūdeņraža saišu veidošanās teoriju, kuras pamatā ir sadarbības efekts. Saskaņā ar šo koncepciju ūdeņraža saite, kurai ledus režģī ir daļēji kovalents raksturs, tās uzbūvei papildus paša dipola enerģijai izmanto enerģiju, ko pārnes blakus esošie dipoli nedalīto elektronu pārneses rezultātā. vienas molekulas skābekļa atoms uz blakus esošās molekulas ūdeņraža atoma neaizņemtajām orbītām. Procesu pavada lādiņa šķelšanās, kā rezultātā izrādās, ka viena no mijiedarbībā esošajām ūdens molekulām paskābinās, bet otra iegūst sārmainas īpašības. Galu galā tas noved pie tā, ka ūdeņraža saites neveidojas vai nesadalās atsevišķi: vienas pārrāvums vai veidošanās izraisa atbilstošu procesu blakus esošajās ūdeņraža saitēs.

Jāpiebilst, ka lielākā daļa pētnieku ūdens saistīšanas spējas samazināšanos un mitruma zudumu gaļas karsēšanas laikā saista tikai ar proteīna konformācijas struktūras izmaiņām. Olbaltumvielu makromolekulu gaļā vienmēr ieskauj ūdens. Nepolāru vielu šķīdumi ir struktūru veidojoši līdzekļi attiecībā pret ūdeni. Nepolāra oglekļa klātbūtne tajā veicina hidrofobās mijiedarbības rašanos. Pamatojoties uz to, mēs varam pieņemt, ka ūdens lielā mērā nosaka makromolekulu konformāciju. Taču šo ūdens īpašību tieši nosaka tā struktūra, kas savukārt var mainīties dažādu faktoru, īpaši temperatūras, ietekmē.

Ir zināmas četras raksturīgās temperatūras (15, 30, 45, 60 °C), pie kurām notiek krasas ūdens stāvokļa izmaiņas. Tiek uzskatīts, ka šajās temperatūrās ūdenī notiek kvalitatīvas strukturālas pārejas.

Mitruma satura samazināšanās atkarības no maltās gaļas parauga temperatūras un pH pētījumi parādīja, ka mitruma atdalīšanās sākas jau 35 °C temperatūrā. Taču, sākot no 45...50 °C temperatūras, mitrums izdalās intensīvāk. Tas izskaidrojams ar izmaiņām ūdens struktūrā, no vienas puses, norādītajās temperatūrās un, no otras puses, ar proteīna makromolekulas konformāciju, ko izraisa intra- un starpmolekulāro ūdeņraža saišu komplekss un hidrofobs. mijiedarbības.

Tā kā karsēšanu pavada ūdens struktūru iznīcināšana (ūdeņraža saites un hidrofobās mijiedarbības), sekundārie Vander Waals spēki, kas darbojas starp protofibrilām, ievelk proteīna molekulu kompaktākā formā, t.i., notiek atsevišķu proteīnu polimerizācija un palielinās to molekulmasa. Tajā pašā laikā, paaugstinoties temperatūrai, ūdens saskare ar ogļūdeņradi noved pie enerģētiski mazāk labvēlīgas ūdens-ūdens mijiedarbības aizstāšanas ar oglekļa-ūdens mijiedarbību, proteīna struktūra kļūst blīvāka, kas izraisa ievērojamu mitruma izdalīšanos organismā. buljona forma.

Savienojuma veidi starp ūdeni un izkliedētām sistēmām. Ir zināms, ka gaļa un no tās izgatavotie pusfabrikāti, maltā gaļa un citi produkti ir sarežģītas izkliedētas sistēmas. To īpašības ir atkarīgas no izkliedētās fāzes un dispersijas vides (ūdens) tilpuma attiecības, starp tām, kā arī starp atsevišķām daļiņām esošās saites rakstura un stiprības.

Ūdens komunikācijas formas dispersās sistēmās, pēc P. A. Rebindera domām, tiek klasificētas šādi: ķīmiskās, fizikāli ķīmiskās, fizikāli mehāniskās.

Ķīmiskās saites ietver jonu un molekulārās saites, kurām raksturīgas saites stingri molekulārās proporcijās. Ķīmiski saistītais - hidratācijas ūdens - ir stipri saistīts, tā daudzums ir 6... 10% no sausnas svara.

Fizikāli ķīmiskie savienojumi ietver adsorbciju un osmozi, kas notiek dažādās, stingri nenoteiktās attiecībās.

Fizikāli mehāniskie savienojumi ietver: mikro- (r< 10 - 7 м) и макрокапиллярах (r >10 -7 m), strukturālā un mitrināšana. Ūdens aizture ar fizikālām un mehāniskām saitēm notiek nenoteiktās proporcijās.

Jonu, ļoti spēcīgo saiti var pārraut ķīmiskās reakcijas vai kalcinēšanas rezultātā. Molekulārā saite ir arī spēcīga un var tikt pārtraukta, ja gaļu karsē līdz 150 °C temperatūrai.

Šķiet, ka vislielāko ietekmi uz produkta kvalitāti un svara zudumu termiskās apstrādes laikā atstāj fizikāli ķīmiski un fizikāli mehāniski saistīts ūdens. Izmantojot P. A. Rebindera saišu formu klasifikāciju, gaļā piesaistītais ūdens tiek iedalīts četros galvenajos veidos.

Pirmais (slānis a) ir hidratācijas ūdens, kas ir elektrostatiski saistīts ar proteīnu polārajām grupām caur ūdens dipolu pozitīviem vai negatīviem lādiņiem. Otrais (slānis b) ir saistīts ar olbaltumvielām, piesaistot ūdens dipolus (dipols-dipols). Trešais (c slānis) ir ar kapilāru saistīts un adsorbēts ūdens. Ceturtais (d slānis) ir mitrināšanas ūdens.

Ir trīs veidi, kā ūdens saistās ar olbaltumvielām: hidratācija, imobilizēts un brīvais ūdens.

Hidratācijas ūdens veido aptuveni 10% no visa ūdens gaļā, ko adsorbē olbaltumvielas. Molekulu bipolārā rakstura dēļ tas saistās ar joniem un citām polārām grupām, tam ir izmainītas fizikālās īpašības, tas nav pakļauts fizioloģiskai ietekmei un neietekmē ūdens aiztures spējas svārstības.

Imobilizēts (saistīts) ūdens to stingri notur muskuļu proteīnu membrānu un šķiedru tīkls, kā arī ūdeņraža lādiņu nesēju saites. Šī ūdens daļa tiek izspiesta ar lielām grūtībām un neizplūst no gaļas.

Brīvais ūdens atrodas starp šūnām, ir ļoti “brīvi” saistīts un sildot viegli izplūst. Tas, no vienas puses, izraisa svara zudumu no iztvaikošanas gaļas sasaldēšanas un uzglabāšanas ledusskapī laikā un sulas noplūdes atkausēšanas laikā, no otras puses, tas veicina gaļas produktu žāvēšanu.

Atkarībā no muskuļu proteīnu stāvokļa mainās imobilizētā un brīvā ūdens attiecība, un abi veidi ir jāaplūko kopumā: ja palielinās imobilizētā ūdens daudzums, tad brīvais ūdens samazinās, un ūdens aizturēšanas spēja palielinās; Samazinoties imobilizētā ūdens daudzumam, palielinās brīvā ūdens saturs un samazinās ūdens aizturēšanas spēja.

Lai novērtētu ūdens saišu stiprumu gaļas produktos, A. A. Sokolovs piedāvāja šādu dinamisku shēmu: gaļā esošais ūdens tiek sadalīts stipri saistītajā un vāji saistītajā, bet vāji saistītā - derīgajā (kas paliek produktā pēc termiskās apstrādes). ) un pārpalikumu.

Šajā gadījumā cieši saistītais ūdens ietver adsorbcijas ūdeni, ko aiztur molekulārais spēka lauks izkliedēto daļiņu - micellu ar vidi saskarsmē un proteīnu molekulu hidrofilajiem centriem, kā arī mikrokapilāru mitrumu ar r< 10 -7 м и механически удерживаемая.

Vāji saistīts ūdens ir nepieciešams, lai nodrošinātu produkta vēlamās īpašības un normalizētu ražu. Vāji saistītais liekais ūdens galvenokārt tiek atdalīts gaļas produktu termiskās apstrādes laikā. Maltās gaļas mitruma satura palielināšana, palielinot vāji saistītā liekā ūdens īpatsvaru, noved pie tā būtiskas atdalīšanās produkta karsēšanas procesā un līdz ar to arī gatavās produkcijas kvalitātes pazemināšanās.

Tiek uzskatīts, ka jonu saite ir īpaši svarīga, lai palielinātu gaļas ūdens aizturēšanas spēju. Tā kā dažas aminoskābes satur divas karboksilgrupas un divas aminogrupas, papildus tām, kuras bloķē peptīdu saite, ir grupas ar skābām un sārmainām reakcijām, kas veido anjonus un katjonus. Papildus minētajām aminoskābēm molekula satur arī citas funkcionālās grupas, piemēram, hidroksilgrupu (-OH) un sulfhidrilu (-SH). Tiem ir polārs raksturs, kā rezultātā tie spēj noturēt arī ūdeni.

Atkarībā no tā, vai blakus esošo jonu lādiņi ir vienādi vai pretēji, tie savstarpēji piesaista vai atgrūž. Ir zināms, ka lādiņu skaits izoelektriskajā punktā (pH ~ 5,0) ir minimāls. Olbaltumvielu izoelektriskajā stāvoklī karsētai gaļai raksturīga maksimāla buljona atdalīšana un minimāla ūdens aizturēšanas spēja.

Maltās gaļas pH ietekme. Papildus ūdens struktūras izmaiņām, muskuļu proteīnu denaturācijas izmaiņām un kolagēna sadalīšanai, izejmateriāla pH būtiski ietekmē ūdens aizturēšanas spējas izmaiņas.

PH izmaiņas gaļas karsēšanas laikā spēcīgāk nekā sildīšanas līdzekļa temperatūru ietekmē izejmateriāla pH un parauga temperatūra. Neskatoties uz to, ka, palielinoties pēdējam, palielinās pH pieaugums (pieauguma lielums ir atkarīgs no sākotnējās maltās gaļas pH), tās ūdens noturēšanas spēja samazinās, jo paralēli fibrilāro proteīnu izoelektriskais punkts nobīdās uz. augstākas pH vērtības.

Mājputnu gaļas un subproduktu gaļas un kaulu buljonu sastāvs. No gaļas un gaļas produktiem gatavoto buljonu kvalitatīvais sastāvs ir vienāds, tajā ir ekstrakcijas un minerālvielas, olbaltumvielas, lipīdi un vitamīni. Olbaltumvielas galvenokārt pārstāv glutīns, kas veidojas kolagēna iznīcināšanas rezultātā mitros karsēšanas apstākļos. Muskuļu šķiedru olbaltumvielas nonāk buljonā daudzumos, kas nepārsniedz 0,2% no jēlas gaļas masas. Emulģēti tauki ir atrodami buljonos, kas pagatavoti no treknas gaļas (krūšu gaļas, piegrieztnes), treknās mājputnu gaļas (pīles, zosis), mēles; tā daudzums nepārsniedz 0,8% no jēlas gaļas masas. Tādējādi gaļas un kaulu buljonu galvenās ūdenī šķīstošās sastāvdaļas ir ekstraktvielas, minerālvielas un glutīns. Šo komponentu kvantitatīvais saturs buljonā ir atkarīgs no ēdiena gatavošanai izmantotās jēlas gaļas veida.

Kā jau minēts, muskuļu šķiedru sarkoplazmā ir koncentrētas ekstrakcijas, minerālvielas un citas mazmolekulāras ūdenī šķīstošās vielas, kā arī vitamīni. No tā izriet, ka buljoni, kas vārīti no 1. un 2. šķiras liellopu gaļas, satur vairāk ekstrakcijas un minerālvielu, salīdzinot ar buljoniem, kas vārīti no 3. šķiras liellopu gaļas, kas satur līdz 20% saistaudu.

Gaļas buljonu veidošanās mehānisms ir saistīts ar muskuļu un saistaudu proteīnu termisko denaturāciju. Denaturējoties, muskuļu olbaltumvielas sarecē un daļu mitruma (apmēram 50%) izdala apkārtējā telpā, kas, atstājot muskuļu šķiedras, nes sev līdzi daļu ekstrakcijas un minerālvielu. Šis koncentrētais šķīdums nonāk starpmuskulārajā telpā, bet tur neuzkavējas muskuļu saistaudu slāņu termiskās deformācijas dēļ. Gaļas gabali tiek saspiesti visos virzienos, kā rezultātā proteīnu izspiestais šķidrums kopā ar tajā izšķīdinātajām ekstrakcijas un minerālvielām tiek izspiests apkārtējā ūdenī, veidojot buljonu. Noteikta loma buljona veidošanā ir ūdenī šķīstošo vielu difūzijai no gaļas apkārtējā ūdenī gaļas vārīšanas laikā. Difūzijas iespēja rodas gaļas olbaltumvielu denaturācijas rezultātā, ieskaitot muskuļu šķiedru un saistaudu slāņu sarkolemmu. Difūzijas virzītājspēks ir šķīstošo vielu koncentrācijas atšķirības gaļā un buljonā. Šķīstošo vielu pāreju no gaļas uz buljonu difūzijas rezultātā var uzlabot divos veidos: palielinot hidromoduli (ūdens un gaļas attiecību) un smalkāk sagriežot gaļu, kā rezultātā palielinās saskares virsma starp gaļu un ūdeni. .

Gaļas iegremdēšana aukstā vai karstā ūdenī ēdiena gatavošanai neietekmē šķīstošo vielu daudzumu, kas no gaļas nonāk buljonā.

Gatavojot liellopu gaļu bez kauliem lielos gabalos (1...2 kg), ūdenī nonāk ap 2% gaļas šķīstošo vielu, tai skaitā 1,5% organisko un 0,5% minerālvielu. Gatavojot mēles, buljonā nonāk apmēram 1,5% šķīstošo vielu no izejvielas svara, tajā skaitā aptuveni 30% minerālvielu.

Vārot cāļus veselu liemeņu veidā, ūdenī nonāk 1,65% šķīstošo vielu, tajā skaitā minerālvielas - 0,25%, ekstraktvielas - 0,68%.

Ja kaulu buljonus vāra 3 stundas, ūdenī nonāk 2 līdz 2,5% šķīstošo vielu no kauliem.

Ja gaļas buljona sauso atlikumu ņem par 100%, tad tas sadalīsies šādi: 49% - ekstrakcijas vielas, 25 - minerālvielas, 24 - olbaltumvielas (galvenokārt glutīns), 2% - emulģēti tauki. Kaulu buljonā sausais atlikums sadalīsies šādi: 4% - ekstrakcijas vielas, 6 - minerālvielas, 77,6 - glutīns, 12,4% - emulģēti tauki. Kaulu buljona unikālais sastāvs izskaidrojams ar zemo ekstraktīvo vielu saturu kaulos un minerālvielu klātbūtni nešķīstošu fosfātu un kalcija karbonātu veidā.

Pareizi veikta termiskā apstrāde, kā likums, palielina pārtikas produktu uzturvērtību, uzlabojot to garšu un sagremojamību. Turklāt termiskais efekts nodrošina pārtikas sanitāro labsajūtu.

Lai ieteiktu piemērotāko konkrēta produkta termiskās apstrādes metodi un iegūtu gatavo kulinārijas izstrādājumu ar vēlamajām īpašībām, ir jāzina, kādas fizikālās un ķīmiskās izmaiņas notiek produktos.

Taču, tā kā pārtikas produkti ir sarežģītas kompozīcijas, kas sastāv no daudzām vielām (olbaltumvielām, taukiem, ogļhidrātiem, vitamīniem u.c.), vispirms ir ieteicams apsvērt izmaiņas katrā no tām atsevišķi.

Izmaiņas olbaltumvielās

Produktu termiskās apstrādes laikā to sastāvā iekļautās olbaltumvielu sistēmas piedzīvo dažādas izmaiņas.

Olbaltumvielu sekundāro un terciāro struktūru izjaukšanu sauc par "olbaltumvielu denaturāciju". Olbaltumvielu denaturācija var notikt karsēšanas, mehāniskās iedarbības (sišanas laikā), sāļu koncentrācijas palielināšanās sistēmā (produktu sasaldēšanas, sālīšanas, žāvēšanas laikā) un dažu citu faktoru dēļ.

Olbaltumvielu struktūras izjaukšanas dziļums ir atkarīgs no dažādu faktoru ietekmes intensitātes, vairāku no tiem vienlaicīgas darbības iespējas, olbaltumvielu koncentrācijas sistēmā, vides pH, dažādu piedevu ietekmes.

Olbaltumvielu denaturācija ir saistīta ar to hidratācijas īpašību maiņu - ūdens piesaistes spēju, kas nosaka gatavo produktu garšu.

Denaturējot šķīstošās olbaltumvielas, to ūdens saistīšanas spēja dažādās pakāpēs samazinās, kas ir atkarīga no denaturācijas izmaiņu dziļuma. Pareiza proteīnu denaturācijas un mitrināšanas īpašību noteicošo faktoru regulēšana tehnoloģiskā procesa laikā ļauj iegūt kvalitatīvus kulinārijas izstrādājumus.

Tādējādi praksē bieži tiek izmantota olbaltumvielu denaturācijas un ūdens saistīšanas spēju atkarība no vides pH. Muskuļu proteīnu denaturācija gaļā un zivīs pie pH, kas ir tuvu izoelektriskajam punktam, notiek zemākā temperatūrā, un to pavada ievērojams ūdens zudums.

Tāpēc, paskābinot olbaltumvielu sistēmas dažās zivju un gaļas pārstrādes metodēs (marinēšana u.c.), tiek radīti apstākļi, lai termiskās apstrādes laikā samazinātu proteīna denaturācijas dziļumu.

Tajā pašā laikā skābā vide veicina saistaudu proteīna kolagēna denaturāciju un dezagregāciju un produktu veidošanos ar paaugstinātu ūdens aiztures spēju. Rezultātā tiek samazināts produktu termiskās apstrādes laiks, un gatavie produkti iegūst sulīgumu un labu garšu.

Denaturācija maina arī olbaltumvielu sistēmu fizisko stāvokli, ko parasti definē ar terminu "olbaltumvielu locīšana". Dažādu olbaltumvielu sistēmu locīšanai ir sava specifika.

Dažos gadījumos koagulētie proteīni no sistēmas izdalās pārslu vai recekļu veidā (putu veidošanās vārot buljonus, ievārījumus), citos proteīnu sistēma tiek sablīvēta, izspiežot daļu ūdens kopā ar vielām. tajā izšķīdināts (biezpiena ražošana no jogurta) vai sistēmas stiprības palielināšana bez sablīvēšanās un mitruma izdalīšanās (olu baltumu sarecēšana).

Līdz ar fiziskām izmaiņām, kad proteīnu sistēmas tiek uzkarsētas, notiek sarežģītas ķīmiskas izmaiņas pašos proteīnos un vielās, kas ar tiem mijiedarbojas.

Olbaltumvielas no dārzeņiem un augļiem

Olbaltumvielu daudzums dārzeņos un augļos nepārsniedz 2-2,5%. Olbaltumvielas ir ­ jauni citoplazmas strukturālie elementi, tās organoīdi un augu šūnu kodoli.

Termiskās apstrādes laikā citoplazmas olbaltumvielas koagulējas un veido pārslas; šūnu membrānas struktūra tiek iznīcināta. Tā iznīcināšana veicina šūnu sulā izšķīdušo vielu difūziju buljonā vai citā šķidrumā, kurā vārīja vai glabāja dārzeņus, un buljonā vai citā šķidrumā izšķīdušo vielu iekļūšanu tajos.

Graudu miltu produktu proteīni

Zirņi, pupiņas, lēcas satur apmēram 20-23% olbaltumvielas, soja - 30%. Graudaugos un X daudzums sasniedz 11% , un augstākās un pirmās šķiras kviešu miltos - 10 - 12%.

Graudu miltu izstrādājumos olbaltumvielas ir dehidrētā stāvoklī, tāpēc mērcējot pākšaugus, gatavojot graudaugus vai mīcot mīklu, tie spēj uzsūkt mitrumu un uzbriest.

Karsējot līdz 50-70°C, uzbriedušie proteīni sarecē un izspiež daļu no uzsūktā mitruma, ko saista želatinizējošā ciete.

Kulinārijas praksē kviešu miltu sautēšana ar taukiem vai bez taukiem 120 ° C un augstākā temperatūrā ietekmē tajos esošās olbaltumvielas, kuras tiek denaturētas un zaudē spēju uzbriest un veidot lipekli.

Vistas olu baltumi

Olu baltums satur 11-12% proteīna vielu, dzeltenums - 15-16%. 50–55 ° C temperatūrā olu baltums sāk sarecēt, kas izpaužas kā vietēja duļķainība, kas, tālāk paaugstinoties temperatūrai, izplatās visā tilpumā; sasniedzot 80°C, sarecētais proteīns saglabā savu formu.

Turpmāka karsēšana palielina olbaltumvielu sistēmas izturību, un tas ir īpaši pamanāms temperatūras diapazonā no 80 līdz 85 ° C. Sasniedzot 95-100 ° C, proteīna stiprums laika gaitā nedaudz mainās.

Olu dzeltenums sarecē augstākā temperatūrā. Lai palielinātu tā viskozitāti, dzeltenums jāuzsilda līdz 70°C.

Baltā un dzeltenuma maisījums uzvedas līdzīgi kā dzeltenums. Sarecināts baltums, dzeltenums vai abu maisījums saglabā mitrumu saistītā stāvoklī un neizspiež to. Olu baltumu sarecēšanas raksturs nemainās, ja tos atšķaida ar ūdeni un maisījumu rūpīgi samaisa, bet samazinās sistēmas mehāniskā izturība.

Kulinārijas praksē tiek izmantota olu baltuma spēja saistīt mitrumu koagulācijas laikā. Olu, ūdens vai piena pievienošana olbaltumvielām, gatavojot omletes, ļauj samazināt proteīna sistēmu mehānisko izturību un iegūt kulinārijas izstrādājumus ar smalkāku garšu nekā no dabīgām olām gatavotiem produktiem.

Sarecināto olu baltumu mehāniskās īpašības tiek izmantotas arī dažu kulinārijas produktu (dārzeņu kotletes u.c.) strukturēšanai (saistīšanai).

Piena proteīni

Galvenie piena proteīni ir kazeīns (2,3-3,0%), laktalbumīns (0,5-1,0%) un laktoglobulīns (0,1%).

Sildot pienu ar normālu skābumu, manāmas izmaiņas novērojamas tikai ar albumīnu, kas sarecē un izgulsnējas pārslu veidā uz trauka sieniņām. Process sākas 60 ° C temperatūrā un beidzas gandrīz 85 ° C temperatūrā.

Piena karsēšana praktiski neietekmē kazeīna šķīdību: putās, kas veidojas uz piena, ir tikai neliels tā daudzums nešķīstošā veidā. Raudzētā pienā karsēšana izraisa kazeīna sarecēšanu un sistēmas sadalīšanos divās frakcijās: biezpienā (sarūgtināts kazeīns) un sūkalās.

Kazeīns sarecē arī, karsējot ļoti skābu pienu. Biezpiens karsējot izdala daļu mitruma. Lai to saistītu, kulinārijas izstrādājumiem, kas gatavoti no biezpiena, pievieno graudaugus vai miltus.

Gaļas, mājputnu, zivju proteīni

Šo produktu tehnoloģisko apstrādi lielā mērā nosaka to proteīnu sistēmu morfoloģiskā struktūra un sastāvs.

Muskuļu audu struktūras un sastāva iezīmes . Lielākā daļa kulinārijas praksē apstrādātās gaļas ir skeleta muskuļi. Atsevišķi skeleta muskuļi sastāv no muskuļu šķiedrām, kas savienotas vienā veselumā ar saistaudu slāņiem.

Muskuļu šķiedra ir specializēta saraušanās šūna, kuras garums var sasniegt 12 cm vai vairāk, un biezums līdz 120 mm.Šķiedras saturs sastāv no divām daļām: šķidra (viendabīga) - sarkoplazma un želatīna (želatīna pavedienu veidā) - miofibrils. Ārpusē šķiedra ir pārklāta ar apvalku - sarkolemmu (3. att.).

Muskuļos šķiedras tiek savāktas saišķos: primārās, kas sastāv no muskuļu šķiedrām; sekundārais, kas sastāv no primārajiem saišķiem; augstākas kārtas saišķi, kas veido muskuļus.

Olbaltumvielas, kas veido gaļas, mājputnu un zivju muskuļu šķiedras, sauc par muskuļu proteīniem. Daži no tiem šķidrā stāvoklī atrodas sarkoplazmā, tostarp proteīns mioglobīns, kas krāso gaļu sarkanā krāsā; daži želatīna veidā ir daļa no miofibrilām. Olbaltumvielu saturs dažos gaļas un zivju produktos ir norādīts tabulā. 12.

Muskuļu proteīniem ir augsta bioloģiskā vērtība: neaizvietojamo aminoskābju attiecība tajos ir tuvu optimālajai. Muskuļu proteīnu saturs 1. kategorijas liellopu skeleta muskuļos vidēji ir 13,4% ar svārstībām no 6,1 līdz 14,3% dažādās liemeņa daļās (4. att.).

Rīsi. 3. Muskuļu šķiedras struktūras shēma:
1 - miofibrils; 2 - sarkoplazma; 3 - kodols
Rīsi. 4. Muskuļu proteīnu saturs dažādās liellopu liemeņa daļās

Muskuļa saistaudus sauc par miziju. To daļu no tā, kas savieno muskuļu šķiedras primārajos saišķos, sauc par endomīziju, kas savieno muskuļu šķiedru saišķus savā starpā - pirmkārt un galvenokārt, un muskuļu ārējo apvalku - epimīziju.

Svarīgas saistaudu sastāvdaļas ir fibrilārie proteīni – kolagēns un elastīns.

Izmantojot rentgenstaru difrakcijas analīzi, tika noskaidrots, ka kolagēna molekula sastāv no trim polipeptīdu ķēdēm (tripleta), kas savītas kopā ap kopīgu asi.

Trīskāršās spirāles stiprums galvenokārt ir saistīts ar ūdeņraža saitēm. Atsevišķas kolagēna un elastīna molekulas veido šķiedras. Savukārt kolagēna un elastīna šķiedru kūļi kopā ar vielu, kas tās apvieno vienotā veselumā un sastāv no proteīna-polisaharīda kompleksa, veido endomizija un perimīzija plēves.

Rīsi. 5. Liellopu krūšu muskuļa mikroskopiskā sagatavošana. Redzami endomizija slāņi starp muskuļu šķiedrām un perimīzija slāņi starp to saišķiem

Endomīzija struktūra praktiski nav atkarīga no muskuļa kontraktilitātes un tā veiktā darba rakstura. Tajā esošais kolagēns veido ļoti plānas un nedaudz viļņotas šķiedras. Elastīns endomicijā ir vāji attīstīts.

Perimīsija struktūru lielā mērā ietekmē muskuļu veiktā darba raksturs. Muskuļos, kas dzīvnieka dzīves laikā piedzīvojuši nelielu stresu, perimīzija pēc struktūras ir tuvu endomizijai.

Smagu darbu veicošo muskuļu perimīzijai ir sarežģītāka uzbūve: palielināts elastīna šķiedru skaits, biezāki kolagēna saišķi, dažu muskuļu perimīsijā šķiedras sakrustojas un veido sarežģītu šūnu pinumu. Muskuļos ir palielinājies saistaudu procentuālais daudzums.

13. tabula.Aptuvenā neaizvietojamo aminoskābju attiecība (pēc triptofāna) dažu produktu muskuļu proteīnos

Tādējādi endomizija un perimīzija saistaudi veido sava veida skeletu vai muskuļu audu karkasu, kas ietver muskuļu šķiedras. Šī skeleta raksturs nosaka gaļas mehāniskās īpašības jeb, kā saka, “cietību” vai “maigumu”.

Vidēji lielākā daļa liellopu muskuļu satur no 2 līdz 2,9% kolagēna, bet kolagēna daudzums dažādās liemeņa daļās ir ļoti atšķirīgs (6. att.).

Rīsi. 6. Kolagēna (k) un elastīna (e) saturs dažādās liellopu liemeņa daļās

Maziem mājlopiem perimīzija struktūras atšķirība dažādās liemeņa daļās ir izteikta daudz mazākā mērā nekā lieliem mājlopiem, turklāt perimīzijai ir vienkāršāka struktūra. Mājputnu muskuļu audu anatomiskās struktūras iezīmes ietver zemu saistaudu saturu un labilitāti.

Zivju muskuļu audi sastāv arī no muskuļu šķiedrām un saistaudiem, taču tiem ir savas īpatnības. Tās muskuļu šķiedras ar perimīsiju apvieno zigzaga miokomās, kas ar saistaudu slāņu (starpsienas) palīdzību veido ķermeņa gareniskos muskuļus. Starpsienas ir šķērseniskas un gareniskas (7. att.).

Tāpat kā siltasiņu dzīvnieku muskuļu audos, arī zivju muskuļos, kuriem ir palielināta slodze (muskuļi, kas atrodas blakus galvai un astei), ir attīstītāki saistaudi, tomēr zemā spēka dēļ, griežot zivis, tie ir iedala pēc kategorijas un kulinārijas nolūka, kā tas ir ierasts nokauto dzīvnieku gaļai. Zivju saistaudu galvenais proteīns ir kolagēns (no 1,6 līdz 5,1%), tajā ir ļoti maz elastīna.

Papildus muskuļu audiem kolagēns ievērojamā daudzumā ir daļa no skrimšļa, kaulu, ādas un zvīņu organiskajām vielām. Tādējādi tā saturs kaulos sasniedz 10-20%, cīpslās - 25-35%. Kaulos atrodamo kolagēnu sauc par oseīnu.

Kolagēnam kā proteīnam ir zema bioloģiskā vērtība, jo tajā praktiski nav triptofāna un tas satur ļoti maz metionīna; tā sastāvā dominē glikokols, prolīns un hidroksiprolīns.

Galvenās dažādu veidu dzīvnieku gaļas sastāvdaļas ir (%): ūdens - 48-80, olbaltumvielas - 15-22, tauki - 1-37, ekstraktvielas - 1,5-2,8 un minerālvielas - 0,7-1. 5.

Ūdens daudzums ir atkarīgs no dzīvnieka vecuma un gaļas tauku satura. Jo jaunāks dzīvnieks un mazāk tauku tā gaļā, jo vairāk mitruma ir muskuļos.

Lielākā daļa mitruma (apmēram 70%) saistās muskuļos ar miofibrilu olbaltumvielām. Muskuļu šķiedru sarkoplazma satur mazāku daudzumu mitruma ar tajā izšķīdinātām olbaltumvielām, ekstraktvielām un minerālvielām. Noteikts mitruma daudzums atrodas muskuļu audu starpšūnu dobumos.

Ekstraktvielas ir vielmaiņas produkti. Tie sastāv no aminoskābēm, dipeptīdiem, glikozes, dažām organiskām skābēm u.c. Ekstraktvielas un to transformācijas produkti ir iesaistīti gaļai raksturīgās garšas un aromāta radīšanā.

Rīsi. 7. Zivju muskuļaudu struktūras diagramma: 1 - muskuļu šķiedras (to virzienu parāda sitieni); 2 - miokomas; 3 - šķērseniskās starpsienas; 4 - gareniskās starpsienas

Tādējādi glutamīnskābes un tās sāļu šķīdumiem ir gaļas garša, tāpēc mononātrija glutamātu izmanto kā vienu no sauso zupu, mērču un citu koncentrātu sastāvdaļām. Aminoskābēm, piemēram, serīnam, alanīnam, glicīnam, ir salda garša, leicīnam ir nedaudz rūgta garša utt.

Ekstrahējošās vielas karsējot tiek pakļautas dažādām ķīmiskām izmaiņām - melanoīdu veidošanās, oksidēšanās, hidrolītiskās šķelšanās reakcijas u.c. Arī šajā gadījumā radušās vielas parasti tiek uzskatītas par ekstraktīvām: to garša, smarža un krāsa ietekmē gatavā produkta organoleptiskās īpašības.

Zivju muskuļu audu ekstraktvielas pēc sastāva būtiski atšķiras no gaļas ekstrakcijas vielām. Tajā ir maz glutamīnskābes un vairāk histidīna, fenilalanīna, triptofāna, cistīna un cistīna. Ir vispāratzīts, ka zivju garšu un smaržu galvenokārt izraisa ekstrahējošo vielu slāpekļa bāzes, kuru īpaši daudz ir jūras zivīs un kuras sauszemes dzīvnieku gaļā ir maz vai nav.

Starp sauszemes dzīvnieku un zivju muskuļu audu minerālvielām ievērojama daļa ietilpst nātrija, kālija, kalcija un magnija sāļos.

Proteīnu izmaiņas termiskās apstrādes laikā

Termiskās apstrādes laikā muskuļu un saistaudu proteīnos notiek būtiskas izmaiņas.

Gaļas un zivju muskuļu proteīni sāk denaturēties un sarecēt aptuveni 40 ° C temperatūrā. Tajā pašā laikā muskuļu šķiedru saturs kļūst blīvāks, jo no tām izdalās mitrums ar tajā izšķīdinātām minerālvielām, ekstrakcijas vielām un šķīstošie proteīni, kas nav denaturēti šajā temperatūrā.

Mitruma izdalīšanās un muskuļu šķiedru sablīvēšanās palielina to izturību: tās ir grūtāk sagriezt un sakošļāt.

Ja gaļu vai zivis karsē ūdenī, tad tajā nonākušās olbaltumvielas, sasniedzot atbilstošo temperatūru, denaturējas un sarecē pārslu veidā, veidojot tā sauktās putas.

Apmēram 90% gaļas un zivju šķīstošo olbaltumvielu tiek denaturēti 60-65 ° C temperatūrā. Šajās temperatūrās liellopu gaļas muskuļu šķiedru diametrs tiek samazināts par 12-16% no sākotnējās vērtības. Sekojoša temperatūras paaugstināšanās rada papildu mitruma zudumus, muskuļu šķiedru sablīvēšanos un to spēka palielināšanos.

Gatavojot gaļu, denaturējas mioglobīna proteīns, kas nosaka gaļas krāsu. Mioglobīna denaturāciju pavada muskuļu audu krāsas maiņa, kas ļauj netieši spriest par gaļas kulinārijas gatavību.

Gaļa saglabā savu sarkano krāsu temperatūrā līdz 60°C, 60-70°C tā kļūst sārta, bet 70-80°C – pelēka. Kad gaļa tiek pagatavota, tā paliek pelēka vai kļūst brūna.

Saistaudu sildīšana izraisa tajos esošā kolagēna sadalīšanos un maina pašu audu struktūru. Šī procesa sākumposms ir kolagēna denaturācija un proteīna fibrilārās struktūras izjaukšana, ko definē ar terminu “kolagēna metināšana”.

Kolagēna denaturācijas vai metināšanas temperatūra ir augstāka, jo vairāk tajā ir prolīna un hidroksiprolīna. Gaļai gatavošana tiek novērota aptuveni 65 ° C temperatūrā, zivīm - apmēram 40 ° C.

Šajās temperatūrās notiek daļējs šķērssaišu pārrāvums starp fibrilāro olbaltumvielu molekulu polipeptīdu ķēdēm. Rezultātā ķēdes saīsinās un ieņem enerģētiski labvēlīgāku salocītu stāvokli.

Kolagēna šķiedrās, kas izolētas no saistaudiem, kolagēna metināšana notiek noteiktās temperatūrās, un tai ir lēciena raksturs. Perimīzijas plēvēs kolagēna metināšana tiek paplašināta temperatūras diapazonā. Process sākas ar augstāk norādītajām temperatūrām un beidzas ar augstāku, un jo augstāka temperatūra, jo sarežģītāka ir saistaudu struktūra.

Izmaiņas molekulārā līmenī izraisa izmaiņas kolagēna šķiedru un saistaudu slāņu struktūrā. Kolagēna šķiedras tiek deformētas, saliektas, to garums saīsinās un kļūst elastīgākas un caurspīdīgākas stiklveida.

Mainās arī pašu saistaudu slāņu struktūra: tie arī deformējas, palielinās biezums, kļūst elastīgāki un caurspīdīgāki stiklveida.

Kolagēna metināšanu pavada noteikta mitruma daudzuma uzsūkšanās un saistaudu slāņu apjoma palielināšanās. Saistaudu slāņu saspiešana ievērojami veicina šķidruma izspiešanu no muskuļu audiem, kas izdalās muskuļu proteīnu denaturācijas un koagulācijas laikā.

Turpinot saistaudu karsēšanu, notiek daļējs vai pilnīgs denaturētā kolagēna polipeptīdu ķēdes šķērssaites pārrāvums, un daži no tiem nonāk buljonā, veidojot želatīna šķīdumu; būtiski tiek traucēta saistaudu slāņu struktūra, samazinās to izturība.

Perimīsija stipruma vājināšanās ir viens no faktoriem, kas nosaka gaļas gatavību. Gatavā gaļa nedrīkst radīt ievērojamu izturību pret sagriešanu vai košanu gar muskuļu šķiedrām.

Līdzīgi kā metināšanas temperatūrā, kolagēna sadalīšanās ātrums ir atkarīgs no perimīzija struktūras. Jā, virs 20 min viršana jostas muskulī, kura perimīzija ir vāji attīstīta, 12,9% kolagēna tika dezagregēti un nodoti buljonā, un krūšu muskulī ar raupjāku perimīsiju tādos pašos apstākļos tika dezagregēti tikai 3,3% kolagēna.

Vairāk nekā 60 min Gatavošanas laikā šie skaitļi pieauga: jostas muskulim līdz 48,3%, krūšu muskuļiem - tikai līdz 17,1. Temperatūra, kurā tiek veikts termiskās apstrādes process, nedaudz ietekmē kolagēna sadalīšanās ātrumu un perimīsuma mīkstināšanu. .

Piemēram, ja brahia muskulis tiek pagatavots 120 ° C temperatūrā (autoklāvā), sadalītā kolagēna daudzums ir divreiz lielāks nekā tā saturs līdzīgā muskulī, kas tika pagatavots parastajā veidā 100 ° C temperatūrā. °C.

Taču jāņem vērā, ka, paaugstinoties gatavošanas temperatūrai, līdz ar gatavošanas laika samazināšanos notiek pārmērīga muskuļu proteīnu sablīvēšanās, kas negatīvi ietekmē gaļas konsistenci un garšu.

Lietojot muskulatūras cepšanai ar sarežģītu perimismu, gaļu apstrādā ar skābēm (marinēšana) vai fermentu preparātiem. Kodināšanai parasti izmanto citronskābi vai etiķskābi. Marinētā gaļā ievērojami paātrinās kolagēna sadalīšanās un perimīzija vājināšanās.

Cepta Produkti ir sulīgi un ar labu garšu.

Kā gaļas mīkstinātāji veiksmīgi tiek izmantoti augu, dzīvnieku un mikrobu izcelsmes proteolītiskie enzīmi: ficīns (no vīģēm), papaīns (no melones koka), tripsīns (dzīvnieku izcelsmes) u.c.

Enzīmu preparāti ir pulveri, pastas vai šķīdumi, ko izmanto, lai vienā vai otrā veidā apstrādātu gaļu (samitrina, smērē, šļircē). Gaļu bieži atlaiž pirms apstrādes ar fermentiem.

Termiskā apstrāde nedaudz samazina elastīna šķiedru izturību, tāpēc muskuļu audi ar augstu elastīna saturu (kakls, sāni) pēc termiskās apstrādes paliek stīvi un tiek izmantoti galvenokārt kotlešu masas pagatavošanai.

Agregācija (koagulācija jeb proteīna koagulācija) ir denaturētu olbaltumvielu molekulu mijiedarbība, ko pavada lielāku daļiņu veidošanās. Ārēji tas tiek izteikts atšķirīgi atkarībā no šķīdumā esošo olbaltumvielu koncentrācijas un koloidālā stāvokļa. Tādējādi zemas koncentrācijas šķīdumos (līdz 1%) koagulētais proteīns veido pārslas (putas uz buljona virsmas). Koncentrētākos olbaltumvielu šķīdumos (olu baltumos) denaturācijas laikā veidojas nepārtraukts gēls, kas aiztur visu koloidālajā sistēmā esošo ūdeni. Olbaltumvielas, kas ir vairāk vai mazāk laistītas želejas (gaļas, mājputnu gaļas, zivju muskuļu proteīni, graudaugu proteīni, pākšaugi, milti pēc hidratācijas u.c.), denaturācijas laikā kļūst blīvāki, un to dehidratācija notiek, šķidrumam atdaloties vidē. . Proteīna gēlam, kas pakļauts karsēšanai, parasti ir mazāks tilpums, svars, lielāka mehāniskā izturība un elastība, salīdzinot ar sākotnējo dabisko (dabīgo) proteīnu gēlu. Olbaltumvielu solu agregācijas ātrums ir atkarīgs no pH. Izoelektriskā punkta tuvumā olbaltumvielas ir mazāk stabilas. Ēdienu un kulinārijas izstrādājumu kvalitātes uzlabošanai plaši tiek izmantotas virzītas izmaiņas vides reakcijā. Tātad, marinējot gaļu, putnu gaļu, zivis pirms cepšanas; citronskābes vai sausā baltvīna pievienošana zivju un vistas malumedniecībā; tomātu biezeņa izmantošana, sautējot gaļu u.c., rada skābu vidi ar pH vērtību ievērojami zemāku par produkta proteīnu izoelektrisko punktu. Pateicoties mazākai olbaltumvielu dehidratācijai, produkti ir sulīgāki. Sagatavoto gaļu liek karstā ūdenī (1-1,5 litri ūdens uz 1 kg gaļas) un vāra bez vārīšanās (97-98C) līdz gatavībai, ko nosaka, izmantojot pavāra adatu. Tam vajadzētu viegli iekļūt vārītajā gaļā, un izdalītajai sulai jābūt bezkrāsainai. Lai uzlabotu gaļas garšu un aromātu, vārīšanas laikā pievienojiet ūdenim saknes un sīpolus. Sāli un garšvielas buljonam pievieno 15-20 minūtes pirms gaļas gatavības, lauru lapu 5 minūtes pirms tam. Vidēji gatavošanas laiks ir: liellopa gaļa - 2-2,5 stundas, jēra gaļa - 1-1,5, cūkgaļa - 2,2,5, teļa gaļa - 1,5 stundas Vārītu gaļu pārgriež pa graudiem, 1-2 gab uz porciju, ielej nelielu daudzumu buljona, uzvāra un uzglabā buljonā līdz atvaļinājumam (bet ne vairāk kā 3 stundas) 50-60C temperatūrā.

Izmantošana: lauksaimniecība, proti, dzīvnieku barības ražošana. Izgudrojuma būtība: proteīna elektrokoagulācija tiek veikta ar līdzstrāvu kamerā, kuras anodiskais un kavodiskais apgabals ir atdalīts ar membrānu. Strāvas plūsmas laikā tiek reģistrēts barotnes pH līmenis un, kad tā vērtība sasniedz 5, process tiek apturēts. Kad koagulāts tiek noņemts, atlikušā proteīnu saturošā materiāla daļa tiek padota no katoda apgabala uz anoda reģionu. Materiāla temperatūra nepārsniedz 39 - 40 o C. 2 W. preces f-ly, 1 tabula.

Izgudrojums attiecas uz lauksaimniecību, proti, dzīvnieku barības ražošanu. Ir zināma metode olbaltumvielu termiskai koagulācijai no kartupeļu sulas, kas sastāv no tā karsēšanas ar tvaiku līdz 70-100 o C. Metodes trūkumi ir zema proteīna ražība (70-80%), augsta enerģijas intensitāte (0,5 MJ). /Kilograms). Ir ķīmiskās koagulācijas metode, kas sastāv no olbaltumvielu izgulsnēšanas bez karsēšanas, paskābinot to ar skābēm vai smago metālu sāļiem līdz izoelektriskajam punktam (pH 4,8-5,2). Šīs metodes trūkums ir zemā proteīna raža (40-50%), nepieciešamība neitralizēt barotni. Piedāvātajai metodei vistuvākā ir elektrotermiskās apstrādes metode, kurā proteīnus saturošā barotne tiek uzkarsēta ar rūpnieciskās frekvences elektrisko strāvu līdz 70-100 o C. Elektriskā lauka stiprums starp elektrodiem, kas atrodas koagulētajā vidē, ir ( 5-25) 10 2 V/m. Olbaltumvielu iznākums sasniedz 80-84%, un enerģijas saturs ir 0,12 MJ/kg. Izgudrojuma mērķis ir palielināt proteīna iznākumu un samazināt procesa enerģijas intensitāti. Lai sasniegtu šo mērķi, proteīns tiek koagulēts kamerā, kas atdalīta ar membrānas starpsienu, kas ir caurlaidīga neorganiskiem savienojumiem (galvenokārt H+ un OH- joniem) un praktiski necaurlaidīga proteīna joniem to “lielā” izmēra dēļ. Kad, piemēram, līdzstrāva plūst caur kartupeļu sulu no pozitīvā elektroda uz negatīvo, H + joni virzās uz katodu, bet hidroksilgrupu OH joni virzās uz anodu. Tas noved pie pH samazināšanās pie anoda un palielināšanās pie katoda. Skābā vide pie anoda koagulē proteīnu. Turklāt elektriskā strāva, kas iet caur kartupeļu sulu, aktivizē masas pārnesi un ķīmisko reakciju ātrumu, neizraisot ievērojamu karsēšanu. Pateicoties tam, sulas temperatūra paaugstinās tikai līdz 30-40 o C. Tādējādi, pateicoties elektriskās strāvas termoķīmiskajai iedarbībai, proteīns sarecē ievērojami zemākā temperatūrā nekā ar zināmām termiskām metodēm, kas samazina procesa energointensitāti. līdz 0,05 MJ/kg. Elektriskās strāvas kombinētā ķīmiskā un termiskā iedarbība palielina proteīna iznākumu līdz 97%.Izlietotā frakcija no katoda apgabala tiek pievienota anoda apgabalam proporcijā, kas netraucē koagulācijas procesu. PIEMĒRS Kartupeļu sulu (pH 6,6-6,8) ievieto koagulatora darba kamerā, kura anodiskā (A) un katoda (K) telpa ir atdalīta ar membrānas starpsienu attiecībā A:K 4:1, praktiski necaurlaidīga. sulas sastāvdaļas, ja nav elektriskās strāvas. No taisngrieža kameras elektrodiem tiek piegādāta līdzstrāva ar elektriskā lauka intensitāti starpelektrodu telpā (3-5)10 2 V/m, kuras ietekmē pH pazeminās līdz 2,5-5. Koagulācijas laikā tiek reģistrēta temperatūra. Sasniedzot 30-40 o C, process tiek apturēts. Koagulācijas procesā pārstrādātais produkts tiek padots no katoda apgabala uz anoda reģionu, sajaucot to ar “svaigu” sulu. Apstrādes laiks ir atkarīgs no elektriskā lauka intensitātes un sulas sākotnējās temperatūras. Sarecējušos proteīnus izdala no sulas, izmantojot vispārpieņemtas metodes. Tabulā parādīts Baltkrievijas Republikas Zinātņu akadēmijas Transporta un augu metabolisma regulēšanas laboratorijā iegūto dažādu koagulācijas metožu salīdzinošais novērtējums. Pētījumi liecina, ka piedāvātā metode palielina proteīna ražu par 10-15% un samazina enerģijas intensitāti 2-3 reizes; Šajā gadījumā līdzstrāvas blīvums koagulācijas laikā nepārsniedz 8000 A/m 2, kas ļauj samazināt apstrādes temperatūru.

Pretenzija

1. PROTEĪNU KOAGULĀCIJAS METODE, tajā skaitā proteīnu saturoša materiāla ievietošana kamerā, kuras anoda un katoda zonas ir atdalītas ar membrānas starpsienu, un tiešas elektriskās strāvas novadīšana starp šajās zonās esošajiem elektrodiem, kas raksturīga ar to, ka laikā strāvas plūsma apstrādājamā materiāla pH vērtība tiek reģistrēta kameras anoda zonās un pie pH vērtības, kas nav lielāka par 5, strāvas plūsma apstājas. 2. Paņēmiens saskaņā ar 1. punktu, kas raksturīgs ar to, ka pēc koagulanta izņemšanas no kameras anoda apgabala proteīnu saturošais materiāls, kas paliek kameras katoda apgabalā, tiek pārvietots uz anoda apgabalu un abas zonas tiek papildinātas ar anoda apgabalu. darba līmenis ar jaunu proteīnus saturošu materiālu. 3. Paņēmiens saskaņā ar 1. punktu, kas raksturīgs ar to, ka līdzstrāvas blīvums koagulācijas procesā ir izvēlēts ne vairāk kā 8000 A/m2.

Lai sasniegtu šo mērķi, asinis un izveidotie elementi tiek pakļauti siltumam - koagulācijai.

Sildīšanas procesā mainās asinīs un asins produktos esošo olbaltumvielu īpašības. Raksturīgākās un pamata izmaiņas karsēšanas laikā ir šķīstošo proteīna vielu termiskā denaturācija. Denaturācijas procesā notiek izmaiņas proteīna molekulas struktūrā, kas noved pie manāmām īpašību izmaiņām, nesabojājot sastāvu. Globulārie proteīni izvērš salocītas polipeptīdu ķēdes, kas veido lodīšu molekulas. Struktūras pārstrukturēšana notiek dažu intramolekulāro saišu pārraušanas rezultātā proteīna molekulā, karsējot.

Denaturētais proteīns atšķiras no dabīgā proteīna daudzu īpašību un īpašību dēļ. Temperatūra, kurā notiek denaturācija, dažādiem proteīniem ir atšķirīga, bet konkrētam proteīnam tā ir nemainīga. Tādējādi asins albumīns denaturējas 67 °C temperatūrā, globulīni - 69-75, fibrinogēns - 56, hemoglobīns - aptuveni 70 °C. Tādējādi galvenās denaturācijas izmaiņas asins olbaltumvielās tiek pabeigtas aptuveni 70 °C temperatūrā. Neitrālie sārmu metālu sāļi, piemēram, galda sāls, palielina olbaltumvielu izturību pret termisko denaturāciju. Cukuriem un taukskābju anjoniem, kas satur 7-12 oglekļa atomus, ir arī augsta aizsargājoša iedarbība. Šādu vielu spēju palielināt proteīnu izturību pret denaturāciju var izmantot, koncentrējot asinis un to plazmu, iztvaicējot augstākā temperatūrā.

Olbaltumvielu denaturācijas procesa raksturīgās pazīmes ir olbaltumvielu šķīdības zudums ūdenī, bioloģiski aktīvo olbaltumvielu, īpaši enzīmu, bioloģisko īpašību zudums, labāka sagremojamība kuņģa-zarnu trakta enzīmu ietekmē un kristalizācijas spējas zudums.

Denaturācijas rezultātā starp polipeptīdu ķēdēm var veidoties haotiskas saites gan molekulā, gan starp dažādu proteīnu molekulām. Šādu izmaiņu sekas ir olbaltumvielu hidrofilitātes zudums, notiek to agregācija un koagulācija. Tas rada nešķīstošu trombu. Koaguluma turpmāku karsēšanu pavada tā sablīvēšanās ar šķidruma daļas izdalīšanos. Asins proteīnu koagulācija termiskās apstrādes laikā vienmēr notiek un paātrinās, palielinoties temperatūrai.

Olbaltumvielu sausās karsēšanas apstākļos (bez ūdens) augstā temperatūrā notiek pirogēns process, kas izraisa tumšas krāsas sadalīšanās produktu veidošanos. Šo izmaiņu rezultātā uz iekārtas virsmas veidojas garoza, kas pasliktina siltuma un masas pārnesi starp dzesēšanas šķidrumu (tvaiku) un apstrādājamo izejvielu. Līdz ar to procesa ilgums palielinās un papildus tiek patērēts siltums un elektrība.

Olbaltumvielu pirogēno sadalīšanos var izvairīties, īslaicīgi žāvējot koagulātu vai asinis augstā temperatūrā. Lai uzlabotu siltuma un masas pārnesi periodiskās žāvēšanas aparātos, kopā ar asinīm vai asins pagatavojumiem tajās tiek ievietots neliels daudzums kaula, kas apstrādes procesā noņem no aparāta iekšējās virsmas izejvielu garoza.

Asins un asins pagatavojumu termisko apstrādi pavada arī ūdenī šķīstošo vitamīnu zudums. Vismazākā pretestība ir C, D, B vitamīniem, nikotīnskābei un pantotēnskābei.

Konstatēts, ka gatavošanas laikā tiamīna (B 1 vitamīna) zudums ir 50%, bet riboflavīna (B 2 vitamīns) - 35%.

Lai asinis sarecētu līdz pilnīgai olbaltumvielu koagulācijai, pietiek tās uzsildīt līdz 80 °C temperatūrai. Praksē temperatūra tiek paaugstināta līdz 80-90 °C. Šajā gadījumā ievērojams skaits mikroorganismu, kas atrodas asinīs, mirst. Koagulācijas process tiek uzskatīts par pabeigtu, ja asinis iegūst vienmērīgu brūnu vai brūni sarkanu krāsu.

Olbaltumvielu koagulāciju var veikt, izmantojot karstu vai mirušu tvaiku. Biežāk tiek izmantots dzīvais tvaiks, kam izmanto atvērta tipa metāla traukus, kam pieslēgta tvaika līnija, kas beidzas ar perforētu spoli. Izmantojot šo metodi, koagulants tiek izkrauts manuāli.

Koagulācija pārsūtīšanas tvertnēs ļauj apvienot koagulāciju, transportēšanu un daļēju mitruma atdalīšanu vienā aparātā. Process tiek veikts šādi. Pēc asiņu ievietošanas tvertnē tajā tiek ievadīts dzīvs tvaiks (caur apakšējo spoli), līdz no izplūdes caurules sāk izplūst tvaika plūsma (pēc apmēram 15 minūtēm). Koagulācijas beigās tvaika piekļūšana tiek pārtraukta un masai ļauj nosēsties 5 minūtes, pēc tam tiek ņemts nosēdinātā šķidruma paraugs. Ja tas ir brūnā krāsā un nekļūst duļķains, uzkarsējot līdz 100 ° C temperatūrai, tas nozīmē, ka nostādināšanas process ir pabeigts. Pretējā gadījumā atstājiet masu pārsūknēšanas tvertnē vēl 10-15 minūtes. Nosēdinātais šķidrums tiek novadīts caur drenāžas cauruli aparāta apakšā un, aizverot izplūdes cauruli, tvaiks tiek izvadīts pārsūknēšanas tvertnē pa tvaika līniju, kas atrodas tās augšējā daļā. Šajā gadījumā koagulētās asinis 2-3 minūtes pa cauruļvadu tiek iepūstas vakuuma katlā vai žāvētājā.

Sarecējot asinis ar kluso tvaiku, sildīšanas process norit nevienmērīgi un ilgstoši, un uz sildvirsmas veidojas sarecējušu proteīnu slānis, kas pasliktina siltuma pārnesi un apgrūtina sildvirsmas tīrīšanu.

Efektīvāka koagulācija tiek panākta, izmantojot nepārtrauktas skrūves un injekcijas tipa koagulatorus.

Nepārtrauktas skrūves tipa koagulators ir no ārpuses izolēts viensienas metāla trauks ar sfērisku dibenu. Tajā ir uzstādīts svārpsts. Koagulators ir aprīkots ar cieši aizveramu vāku ar iekraušanas lūku (kakla diametrs 200 mm) un periodiski atveramu padevēju, kas nodrošina vienmērīgu piespiedu asins piegādi ierīces darba daļai un novērš tvaika noplūdi atmosfērā. Rotācija tiek pārsūtīta uz gliemežtransportieri caur ķēdes ratu. Padevējs tiek darbināts no gliemeža vārpstas (rotācijas ātrums 0,2 s -1) caur piedziņas ķēdes ratu, ķēdes transmisiju un ķēdes ratu.

Koagulatora galā pie iekraušanas lūkas atrodas tvaika vārsts un perforēta caurule, pa kuru aparātā tiek ievadīts tvaiks ar spiedienu vismaz 0,2 MPa. Izkraušanas lūka atrodas aparāta pretējā galā.

Asins koagulācija tiek veikta šādi. Veselas asinis (ar recekļiem) no savākšanas tvertnes gravitācijas ietekmē iekļūst aparātā pa asinsvadu, kura diametrs ir 38-50 mm, saskaroties ar dzīva tvaika strāvu, un tiek uzkarsēts līdz 90-95 ° C temperatūrai 15 sekundes. . Ar vienlaicīgu tvaiku un asiņu padevi tiek radīti apstākļi to virzībai un intensīvai sajaukšanai, kas novērš pārkaršanu un novērš lielu kunkuļu veidošanos. Gumieris pārvieto koagulantu uz aparāta pretējo galu, kur tas tiek izkrauts caur lūku ar diametru 360 mm. Pie skrūves griešanās ātruma 0,1 s -1, koagulants tiek izlādēts 1,5 minūtes pēc asiņu iekļūšanas aparātā. Koagulatora skrūve izspiež daļu šķidruma, kas satur 0,3% olbaltumvielu. Koagulatora produktivitāte pilnām asinīm ir 120 kg/h. To var noregulēt, izmantojot aizbāžņa vārstu, kas uzstādīts uz asinsvada iekraušanas lūkas priekšā. Pēc 3-4 stundu darbības ierīce tiek attīrīta no asinīm, kas pielipušas pie skrūves. Lai to izdarītu, atveriet ierīces vāku un ar šļūteni izskalojiet svārpstu un rotējošo karstā ūdens padevi.

Alfa Laval (Zviedrija) iesmidzināšanas tipa koagulators ir cilindriska tvertne, kuras iekšpusē ir maisītājs, kas aprīkots ar tvaika sprauslu un žalūziju kameru. Asinis, kas nonāk caur cauruli, tiek intensīvi sadalītas plānās tvaika plūsmās. Tas koagulējas, iziet caur droseļvārstu un caur cauruli nonāk izplūdes caurulē, kas to novirza tālākai apstrādei. Droseļvārsta klātbūtne koagulatorā, ko kontrolē spararats, ļauj iestatīt nepieciešamo instalācijas caurlaidspēju, masas (asins un tvaika) sajaukšanas pakāpi, kā arī spiedienu izplūdes caurulē. Šī dizaina priekšrocība ir iespēja regulēt asins koagulācijas procesu. Tomēr, pagriežot tvaika asins plūsmu no maisītāja uz izplūdes cauruli, pie droseles vārsta var pielipt asinis.

Ulan-Ūdes gaļas fasēšanas kombinātā ir izstrādāta un darbojas asins koagulācijas iekārta, kas sastāv no taisnstūrveida metāla korpusa ar sfērisku dibenu un skrūves asins sajaukšanai koagulācijas un koagulāta izkraušanas laikā. Korpusa vākā ir iebūvēta iekraušanas lūka ar periodiski atveramu padevēju, nodrošinot vienmērīgu asins piegādi un novēršot tvaika noplūdi atmosfērā. Korpusa abās pusēs ir trīs veidgabali tvaika padevei ar spiedienu 0,2-0,3 MPa. Koagulatora pretējā gala apakšā ir izkraušanas lūka. Lai novērstu asiņu noplūdi, koagulators ir uzstādīts ar slīpumu padeves virzienā. Gāze tiek iedarbināta ar elektromotoru, izmantojot pārnesumkārbu un ķēdes transmisiju. Padeves vārpstas griešanās tiek veikta no gliemeža vārpstas caur ķēdes piedziņas zobratiem. Visas koagulatora rotējošās daļas ir jāaizsargā.

Asins koagulācija tiek veikta šādi. Ieplūstot gravitācijas ceļā caur padevēju koagulatorā un saskaroties ar dzīva tvaika plūsmu, asinis uzkarsē līdz 90–95 ° C temperatūrai, sarecē, sajauc ar skrūvi un pārvieto uz izkraušanas lūku.

Aprakstītās konstrukcijas ierīces izmantošana nodrošina procesa nepārtrauktību, pilnīgāku un vienmērīgāku asins koagulāciju.

Faktiskais tvaika patēriņš koagulācijas procesam ir 12-13 kg uz 100 kg asiņu. Koagulācijas iznākums ar mitruma saturu 80%, koagulējot pilnas asinis, ir 80%, bet fibrīna koagulācijas gadījumā - 75% no sākotnējās izejvielas. Mitruma saturs koagulātā ir atkarīgs no koagulācijas metodes, bet saglabājas diezgan augsts - 86-87,5%, izmantojot dzīvu tvaiku un 76-81%, koagulējot ar mirušo tvaiku.

Svarīga ir iepriekšēja mitruma noņemšana no sarecinātāja pirms žāvēšanas, jo tas ļauj samazināt siltuma patēriņu.

Asins koagulācijas dehidratācijai visefektīvākās izrādījās nostādināšanas centrifūgas, kuru darbības princips ir šāds. Noslogotās masas cietās daļiņas, kurām ir lielāks blīvums nekā šķidrajai fāzei, centrbēdzes spēka ietekmē tiek nogulsnētas uz rotora sānu sienām, veidojot gredzenveida slāni tuvāk rotācijas asij. Nepārtrauktās centrifūgās darbības laikā notiek koagulāta iekraušana, kā arī atdalīto komponentu noņemšana.

Asins koagulācijas dehidratācijai visplašāk izmanto nostādināšanas tipa nepārtrauktas skrūves centrifūgas.

Nepārtrauktā centrifūga OGSh-321K-01 sastāv no rāmja, rotora, kura iekšpusē ir ievietota skrūve ar planetāro pārnesumkārbu, kas saņem rotāciju tieši no rotora (pēdējā asis atrodas divos balstos). Centrifūgas galvenā vienība ir cilindrisks rotors, kas atrodas horizontāli uz diviem gultņu balstiem (labajā un kreisajā pusē). Rotors galā ir noslēgts ar asu pārsegiem, ar kuriem tas balstās uz gultņiem.

Rotoru darbina elektromotors, izmantojot ķīļsiksnas piedziņu, ko aizsargā korpuss. Rotora iekšpusē ir skrūve, kas paredzēta sarecekļa transportēšanai uz rotora izplūdes logiem. Rotācija tiek pārraidīta caur speciālu planetāro pārnesumkārbu, kas nodrošina gliemeža griešanos tajā pašā virzienā kā rotors, bet ar zināmu nobīdi. Skrūves un rotora griešanās ātruma atšķirības rada apstākļus nogulumu piespiedu kustībai gar rotora iekšējo virsmu. Caur rotora un gliemežnīcas dobajiem kaktiem iet padeves caurule, caur kuru koagulētās asinis tiek piegādātas gliemežnīcas cilindra iekšējam dobumam, no kurienes tās tiek izmestas caur logiem rotora iekšējā dobumā.

Samontētais rotors sastāv no trim galvenajām daļām: kreisās un labās ass un doba cilindriska trumuļa. Tas griežas uz diviem atbalsta gultņiem. Rotora asis vienlaikus kalpo kā dibeni, kas nosedz cilindru no gala. Labās ass gala virsmā ir drenāžas logi, kas pārklāti ar notekas pusdiskiem. Atdalītais ūdens tiek novadīts caur šiem caurumiem. Kreisā rotora kakta gala virsmā ir logi presētā koagulāta izkraušanai.

Skrūve ir viena no centrifūgas galvenajām sastāvdaļām. Tas ir paredzēts koaguluma transportēšanai un sastāv no dobas cilindriskas cilindra, uz kuras ārējās virsmas ir metināti spirālveida pagriezieni. Dobās bungas iekšpusē ir izveidotas starpsienas, kas veido trīs kameras masas uztveršanai. Šūnām ir astoņi izkraušanas logi. Gliemeža trumuļa galiem ir piestiprināti krustojumi, veidojot gliemeža balsta kakliņus. Kreisā gliemeža ass ir aprīkota ar šķautnēm, kas ir savienotas ar planētas pārnesumkārbas otrās pakāpes turētāju. Gāze ar asīm balstās uz gultņiem, kas uzstādīti rotora asīs. Rotora labajā asī ir uzstādīts radiālais lodīšu gultnis, kas absorbē gliemeža aksiālās slodzes, kas rodas, svārpstam transportējot presēto koagulātu uz izkraušanas logiem.

Planētu pārnesumkārba ir paredzēta rotora rotācijas pārnešanai uz svārpstu. Pārnesumkārba sastāv no lieta cilindra, kuram galos ir pieskrūvēti vāki. Labais vāks ir piestiprināts pie atloka, kas uzstādīts uz kreisā rotora kakta. Pārnesumkārbas vākā rotora pusē ir uzstādītas gumijas aproces, lai novērstu eļļas noplūdi no pārnesumkārbas un putekļu un netīrumu iekļūšanu tajā.

Pārnesumkārbas korpusā ir uzstādīti divi zobratu diski ar pārnesumkārbas pirmās un otrās pakāpes iekšējo zobratu. Tie ir uzstādīti uz gultņiem. Pirmās pakāpes turētājā ir divi, bet otrās pakāpes nesējā ir trīs satelīti, kas tiek ieslēgti vienlaikus ar diskiem un centrālajiem pārnesumiem.

Korpuss kalpo kā aizsardzība pret svešķermeņu iekļūšanu rotora rotējošajās daļās. Turklāt tas novērš šķidrās frakcijas iekļūšanu presētā produkta kamerā. Korpusa iekšējā daļā ir kreisā un labā kamera. Presētā cietā frakcija (koagulants) nonāk kreisajā kamerā, bet šķidrā frakcija (ūdens) nonāk labajā kamerā.

Centrifūgas rotoru atbalsta asis uz diviem balstiem, no kuriem katrs sastāv no korpusa, vāka, diviem sānu vākiem un radiālā lodīšu gultņa. Pārnesumkārbas aizsardzības mehānisms aizsargā pārnesumkārbu un centrifūgas skrūvi no pārslodzes un bojājumiem. Aizsardzības mehānisma korpusā ir uzstādīta atspere, kas absorbē spēkus centrifūgas darbības laikā.

Tūlītējas būtiskas gliemežtransportiera pārslodzes vai iesprūšanas gadījumā svira noliek izciļņa sviru, un tai piestiprinātā plāksne nospiež mikroslēdža pogu, kas uzstādīta uz aizsargmehānisma korpusa un savienota ar centrifūgas elektromotoru. . Tajā pašā laikā elektromotors izslēdzas un ieslēdzas skaņas signāls. Planētu pārnesumkārba ir aizsargāta ar korpusu.

Sarecējušo asiņu dehidratācijas process centrifūgā notiek šādi. Sarecinātas asinis 80-90 °C temperatūrā caur padeves cauruli ar 9,5-14,2 kPa spiedienu nonāk koniskā trumuļa iekšējā dobumā, kur centrbēdzes spēku ietekmē tiek atdalīta koagulācijas cietā frakcija. no šķidruma (ūdens). Koagulāts tiek nogulsnēts uz rotējošā rotora sienām un pēc tam ar skrūvi tiek transportēts uz izplūdes logiem; dehidratācijas zonā mitrums tiek noņemts no koagulāta. Šķidrums 70-72 °C temperatūrā plūst uz rotora plato pusi un caur notekas logiem labajā asī tiek iemests korpusa uztveršanas nodalījumā, no kurienes savas masas ietekmē nokrīt. Cietās frakcijas atdalīšana no šķidruma, koagulācijas izkraušana un centrāta iztukšošana notiek nepārtraukti. Sarecinātās masas izvadīšanas un sadalīšanas frakcijās ilgums caur centrifūgas rotoru ir 15 s. Iesūknējot koagulētās asinis centrifūgā, pārspiediens nedrīkst pārsniegt 0,095 MPa.

Sarecējušo asiņu cauruļvada padeves caurules diametram, ja to piegādā ar gravitācijas spēku, jābūt 50,8 mm, un, ja to piegādā ar sūkni, - 38,1 mm. Centrifūgas tuvumā atrodas vadības un slēgvārsti ar manometru. Sistēmas vadības vārstam ir pievienota spiediena līnija, caur kuru tiek piegādāts ūdens, lai izskalotu un piepildītu cilindru pirms tā nodošanas ekspluatācijā.

Ja sarecējušās asinis satur lielu daudzumu cieto daļiņu, tad, pirms tās nonāk, ieteicams nekavējoties pēc centrifūgas palaišanas centrifūgā ievadīt karstu ūdeni. Lai iztīrītu cilindru pēc darba pabeigšanas, vienkārši izskalojiet to ar tīru ūdeni, neizslēdzot elektromotoru.

Centrifūgu iedarbina šādi. Pirms palaišanas jums jāpārliecinās, vai pārnesumkārbā un gultņos ir smērviela. Pēc tam uz īsu brīdi ieslēdziet elektromotoru un pārbaudiet, vai tas ir pareizi ieslēgts - rotoram jāgriežas pulksteņrādītāja virzienā, skatoties no koagulētās asins piegādes puses. Kad centrifūga sasniedz iestatīto griešanās ātrumu, tiek piegādātas koagulētas asinis.

Centrifūgas darbības laikā periodiski jāuzrauga eļļas sildīšana pārnesumkārbā un galveno gultņu temperatūra. Tādējādi eļļas sildīšanas temperatūra gultņos nedrīkst pārsniegt 60-65 °C. Iekārtu var darbināt tikai ar aizvērtu vāku, kas cieši jāpiespiež pie korpusa. Jūs nevarat ievadīt centrifūgā šķidru masu, kurā ir gabali, kas lielāki par 5-6 mm. 100

Pēdējos gados nepārtrauktas iekārtas ir izmantotas asins koagulācijai un koagulāta dehidratācijai. Asins apstrāde šajās iekārtās ir šāda. Filtrētās asinis pa asins līniju ieplūst savākšanas tvertnē, no kuras ar skrūvsūkni tiek iesūknētas starptraukā ar maisītāju ar ietilpību 400 dm 3. Šeit asinis ar dzīvu tvaiku karsē līdz 55 °C temperatūrai, kas novērš recēšanu. Uzkarsētās asinis pa cauruli viegli ieplūst skrūvsūknī ar jaudu 2-3 m 3 /h, kas aprīkots ar speciālu ātruma regulatoru, kas piegādā asinis nepārtrauktam tvaika koagulatoram. Koagulatoram padotā tvaika daudzumu regulē vārsts atkarībā no sarecējušo asiņu temperatūras, kuru, izejot no koagulatora, ieteicams uzturēt 80 °C.

Droseles klātbūtne koagulatorā, ko kontrolē ar rokratu, ļauj iestatīt nepieciešamo instalācijas caurlaidspēju, spiedienu izplūdes caurulē un nepieciešamo asins un tvaika masas sajaukšanas pakāpi. Sarecējušo asiņu masu zem sūkņa radītā spiediena ievada nostādināšanas centrifūgā, kur no tās izspiež līdz 75% ūdens. Tajā pašā laikā tiek iegūts dehidrēts koagulants. Atdalītais ūdens caur piltuvi tiek novadīts kanalizācijā. Dehidrētais koagulants nokļūst kanalizācijā žāvēšanai. Ūdens padeve mazgāšanas iekārtām tiek veikta pa cauruļvadiem.

Lai uzsildītu 1000 kg asiņu līdz temperatūrai no 20 līdz 90 °C, tiek patērēti 130 kg tvaika. Šajā gadījumā tiek iegūti 387 kg dehidrēta koagula un 743 kg ūdens. Dehidrētais koagulants satur 49% sauso atlikumu un 51% ūdens, un ūdens, kas atdalīts ar centrifūgu, satur 1,3% sauso atlikumu. Tādējādi koagulāta apstrādes process centrifūgā ļauj izvadīt aptuveni 75% no sākotnējās asinīs esošā ūdens. Kopējais sauso atlikumu zudums ir 10 kg uz 1000 kg asiņu, kas ir 5% no tā satura 1000 kg asiņu.

Iespēja centrifugējot atdalīt 75% izejvielās esošā ūdens, ļauj ietaupīt 724 kg tvaika uz katriem 1000 kg apstrādāto asiņu, kas nepieciešams mitruma iztvaikošanai, žāvējot nedehidrētas asinis.

Nepārtrauktā koagulāta atūdeņošanas iekārta ir viegli kopjama, samazina asins apstrādes laiku un ražo produktu ar augstu olbaltumvielu saturu. Tas aizņem nelielu ražošanas platību (ar ražīgumu 600 un 2200 kg/h - 5,5 m2).

Papildus termiskajai koagulācijai asinis apstrādā ar ķīmiskām vielām, lai maksimāli palielinātu olbaltumvielu izdalīšanos. Šo ārstēšanas metodi sauc par ķīmisko asins koagulāciju. ASV liellopu un cūku asins ķīmiskai koagulācijai izmanto nātrija polifosfātu, dzelzs trihlorīdu, lignīnu un nātrija lignosulfonātu. Asins apstrāde ar šīm vielām tiek veikta skābā vidē ar pH 3,5-4,5. Iegūto koagulantu neitralizē ar sārmiem un apstrādā centrifūgā dehidratācijai. Nātrija lignosulfonāts izrādījās visefektīvākais asins koagulācijai. Ķīmiskās koagulācijas priekšrocība ir procesa vienkāršība un samazināts tvaika patēriņš.

Ja atrodat kļūdu, lūdzu, iezīmējiet teksta daļu un noklikšķiniet Ctrl+Enter.